Железо-серные группы в фермента

Ферментом СО акцептор оксидоредуктазой занялись очень д( тально, т.к. этот фермент использовали для удаления СО, наприме в фильтрах сигарет. Источником кислорода при окислении СО сл жит вода. Фермент работает с искусственными акцепторами элек рона, такими, как метиленовый синий. Он очень специфичен по су( страту и способен лишь медленно окислять НАДН. Кажущаяся К составляла 53 мкМ СО для Р. arboxydovorans и 63 мкМ СО д Р. arboxydohydrogena. Молекула фермента содержит две молекул ФАД, две - молибдена, 8 железо-серных групп. Фермент активир ется селенитом. Локализован фермент на внутренней стороне цит-плазматической мембраны. [c.142]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

Хотя в равновесной смеси при pH 7,4 и 25°С содержание изоцитрата составляет менее 10%, в клетке эта реакция протекает слева направо, поскольку продукт реакции, изоцитрат, быстро вовлекается в последующие стадии цикла. Аконитаза-довольно сложный фермент. Он содержит железо и кислотолабильные атомы серы, сгруппированные в так называемый железо-серный центр (разд. 17.8). Точная функция этого желе-зо-серного центра (который представляет собой, как полагают, простетическую группу фермента) пока не известна. [c.487]

Первое дегидрогенирование катализируется сукци-натдегидрогеназой, связанной с внутренней поверхностью внутренней митохондриальной мембраны. Это—единственная дегидрогеназная реакция цикла лимонной кислоты, в ходе которой осуществляется прямой перенос водорода с субстрата на флавопротеин без участия NAD+. Фермент содержит FAD и железо-серный (Fe S) белок. В результате дегидрогенирования образуется фумарат. Как показали эксперименты с использованием изотопов, фермент стерео-специфичен к транс-гтоы ы водорода метиленовых групп сукцината. Добавление малоната или оксалоацетата ингибирует сукцинатдегидрогеназу, что приводит к накоплению сукцината. [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология