Железо-серные белки

Г. Реакции железо-серных белков (10-4)—(10-6) 379 [c.307]

Из некоторых железо-серных белков можно удалить железо и лабильную серу, а затем снова реконструировать активный фермент, соответствующим образом добавляя сульфид и атомы железа. Аналогичным образом можно произвести обмен природного изотопа Ре (с нулевым ядерным спином) на изотоп = Ре, имеющий магнитные ядра [50]. Точно так же 5 можно заменить на 5е. Образующиеся белки функ- [c.383]

Железо-серные белки [c.419]

Кривая а на рис. 14-7 показывает характерный вид спектра ЭПР железо-серных белков. [c.419]

Этот растворимый 2Fe, 28-ферредоксин получает электроды от связанных с мембраной железо-серных белков А (Рд) и В (Рв), являющихся терминальными акцепторами электрона в составе реакционного центра ФС I. Эти белки не удается выделить из фотосинтетической мембраны, не денатурируя их. Поэтому их точная структура и молекулярные характеристики подробно не изучены. Однако, поскольку эти белки обладают характерными спектрами ЭПР, многие особенности их строения и функционирования удалось изучить непосредственно в составе фотосинтетической мембраны. [c.320]

Железо-серные белки образуют вторую важную группу переносчиков электронов. В молекулах этих белков два или четыре атома железа связаны с тем же числом атомов серы и с боковыми цепями цистеина, образуя железо-серный центр белка (рис. 7-29). Железо-серных центров в дыхательной цепи больще, чем цитохромов, но для их выявления нужны методы электронного спинового резонанса (ЭСР), поэтому железо-серные центры менее изучены. [c.451]

Донорами электронов для Ц. обычно служат флавины, гидрохиноны, железо-серные белки или другие Ц. акцепто- [c.390]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

К флавинсодержащим железо-серным белкам принадлежит ЫАОН-дегидрогеназа (реакция д, табл. 8-4) и сукцинатдегидрогеназа [реакция (8-49)]. Оба этих митохондриальных фермента переносят электроны, вероятно, при помощи связанных атомов железа на систему цито-хромов цепи переноса электронов (гл. 10) [130а]. [c.266]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

КОВ цистеина. Наиболее простые железо-серные белки могут быть разбиты иа классы в соответствии с приводимой ниже таблицей. Помимо них, имеются более сложные железо-серные белки, такие, как нитроге-наза (гл. 14, разд. А,2), которые содержат также молибден. Стандартные восстановительные потенциалы железо-серных белков покрывают поразительно широкий интервал значений от —0,42 В для ферредоксина шпината до 4-0,35 В для так называемого железо-серного белка с высоким потенциалом из hromatium. [c.380]

Имеются препараты (по 50 мг каяадого) двух чистых железо-серных белков — рубредоксина и ферредоксина. Опишите простой химический тест, позволяющий различить ати два вещества. [c.449]

Многоядерные железосодержащие белки - фосвитин, гастро-феррин, ферритин, гемосидерин и железодекстран — обычно не обсуждаются столь же подробно, как железо-серные белки и гем-эритрин. В части 4 сделана попытка восполнить этот пробел. Внимание сосредоточено здесь главным образом на структуре, а не на функции, и изложены сведения, полученные методами электронного парамагнитного резонанса, инфракрасной, оптической и гамма-резонансной спектроскопии, дифракции рентгеновских лучей и измерением магнитной восприимчивости. [c.10]

В короткой части 5 ионы металлов рассматриваются как зонды при исследованиях методом ядерного магнитного резонанса — одного из самых эффективных методов, сравнительно недавно нашедших применение в бионеорга нических исследованиях. Показано, какие сведения можно получить этим методом, и описаны различные подходы к решению бионеорганических задач. Отмечено, например, что в тех случаях, когда природные ионы металлов не обладают полезными с точки зрения ядерного магнитного резонанса свойствами, часто удается заменить их на другие ионы металлов, более удобные при исследовании методом ЯМР. Изложены основы метода и с учетом общей направленности книги описан ряд примеров исследования гемовых и железо-серных белков. [c.10]

Рис. 13.5. Железо-серный центр (Pe Sj железочжрного белка. S—кислотолабильная сера Рг—апобелок ys— остаток цистеина. Некоторые железо-серные белки содержат 2 атома железа и 2 атома серы (Ре282>.

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология