Железо-серные центры

Н.АД - никотинамидадениндинуклеотид, ФП - флавопротеины, содержащие ФМН (флавинмононуклеотид) или ФАД (флавинадениндинуклеотид) и РеЗ (железо-серные центры) Сод - кофермент Q (убихинон) цит. в с, а - соответствующие цитохромы [c.175]

Рис. 17-9. Постулированное расположение атомов железа (красные кружки) и атомов серы (серые кружки) в железо-серных центрах. Число атомов железа и атомов кислотолабильной серы в этих центрах всегда одинаково, но есть центры, в которых содержатся только два атома железа, и есть такие, где их четыре.

Здесь представлен железо-серный центр, содержащий четыре атома железа. Атомы серы на периферии принадлежат четырем остаткам цистеина в полипептидной цепи фермента. [c.520]

Железо-серные белки образуют вторую важную группу переносчиков электронов. В молекулах этих белков два или четыре атома железа связаны с тем же числом атомов серы и с боковыми цепями цистеина, образуя железо-серный центр белка (рис. 7-29). Железо-серных центров в дыхательной цепи больще, чем цитохромов, но для их выявления нужны методы электронного спинового резонанса (ЭСР), поэтому железо-серные центры менее изучены. [c.451]

Рис. 7-60. Поток электронов в относительно примитивной схеме нециклического фотосинтеза у современных зеленых серных бактерий Фотосистема зеленых бактерий сходна с фотосистемой I растений и цианобактерий тем, что в ней тоже используется ряд железо-серных центров,

Окислитель ферредоксин представляет собой железо-серный белок с низким окислительно-восстановительным потенциалом (гл. 10, разд. В). Ферредоксины клостридий являются двухэлектронными окислителями. Сравнение с уравнением (8-65) показывает, что окисленный ферредоксин заменяет МАО+. Однако реакция не нуждается в липоевой кислоте. По-видимому, возможно окисление связанного тиамином активного ацетальдегида железо-серным центром оксидоредуктазы до ацетилтиа-минового производного (разд. К, 2), которое затем реагирует с СоА. [c.273]

Хотя в равновесной смеси при pH 7,4 и 25°С содержание изоцитрата составляет менее 10%, в клетке эта реакция протекает слева направо, поскольку продукт реакции, изоцитрат, быстро вовлекается в последующие стадии цикла. Аконитаза-довольно сложный фермент. Он содержит железо и кислотолабильные атомы серы, сгруппированные в так называемый железо-серный центр (разд. 17.8). Точная функция этого желе-зо-серного центра (который представляет собой, как полагают, простетическую группу фермента) пока не известна. [c.487]

Сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондриальной мембраной. Молекулярная масса фермента, выделенного из митохондрий бычьего сердца, равна приблизительно 100000. Одна молекула этого фермента содержит один остаток ковалентно связанного FAD и два железо-серных центра в одном из этих центров находятся два атома железа, а в другом-четыре. В сукцинатдегидрогеназной реакции эти атомы железа изменяют свою валентность [Fe(II) — Fe(III)], и это позволяет [c.489]

Обращает на себя внимание разнообразие химических групп, предназначенных для переноса электронов и всегда связанных с белком. Сюда входят никотинамидадениндинуклеотид (NAD), действующий в составе различных дегидрогеназ флавинмононуклеотид (FMN), связанный с NADH-дегидрогеназой убихинон, или кофермент Q (жирорастворимый хинон с изопреноидной боковой цепью) - он может функционировать в соединении с одним или несколькими белками железосодержащие белки двух разных тииов -железо-серные центры (Fe-S) и цитохромы и, наконец, медь цитохрома ааз. Третье важное обстоятельство заключается в том, что все эти белки, играющие роль переносчиков электронов, нерастворимы в воде и все они встроены во внутреннюю мембрану митохондрий. [c.516]

На участке 1 имеется не менее пяти различных железо-серных центров. Участок 2 включает две разные формы цитохрома Ь (с разными максимумами поглощения) и один железо-серный центр, отличный от тех, какие имеются на участке 1. Участок 3 содержит в дополнение к щ1тохромам а и Оз еще и два иона меди. [c.516]

Комплекс I состоит из NADH-дегидрогеназы и ее железо-серных центров, функционирующих в тесной связи друг с другом. Комплекс II включает сук-цинатдегидрогеназу и ее железо-серные центры. В комплекс III входят цитохромы Ьис вместе с одним пeцифичньпvI железо-серным центром. Комплекс IV [c.522]

Хотя хемиосмотическая гипотеза получила широкое признание в той своей части, которая касается главного организующего принципа передачи энергии от процесса переноса электронов к синтезу АТР в митохондриях, бактериальных клетках и хлоропластах (гл. 23), тем не менее она оставляет пока без ответа многие важные вопросы. Пожалуй, больше всего споров порождает вопрос о механизме, при помощи которого перенос электронов, происходящий во внутренней мембране, вызывает откачивание ионов Н из матрикса митохондрии наружу. Митчелл предложил остроумное решение этого вопроса (рис. 1). Основой его решения послужил тот факт, что восстановительные эквиваленты переносятся некоторыми переносчиками (например, убихино-ном) в виде атомов Н, а другими (например, железо-серными центрами или цитохромами)-в виде электронов. Митчелл предположил, что во-дородпереносящие и электронпереносящие белки чередуются в дыхательной цепи, образуя в ней три петли . В каждой такой петле два атома Н выносятся через мембрану наружу и отдают два иона Н в окружающую среду соответствующая пара электронов переносится затем обратно, с наружной поверхности мембраны на внутреннюю (рис. 1). Каждая пара восстановительных эквивалентов, проходя через такую петлю, переносит два иона Н из матрикса в окружающую среду. Предполагается, что каждая петля поставляет осмотическую энергию для образования одной молекулы АТР. [c.532]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Рис. 7-29. Строение железо-серных центров двух типов. А. Центр типа 2F 2S. Б. Центр типа 4F 4S. Хотя в состав центра входят несколько атомов железа, каждый из центров способен переносить за один раз только один электрон. В дыхательной цепи имеется более шести различных железо-

Помимо шести различных гемов в молекулах цитохромов, более чем шести железо-серных центров и убихинона, имеются еще два атома меди и флавин, служащие переносчиками электронов и прочно связанные с белками дыхательной цепи на всем пути от NADH до кислорода. Путь переноса электронов включает всего около 40 различных белков. Порядок расположения различных переносчиков в дыхательной цепи был определен с помощью сложных спектроскопических измерений (рис. 7-31), и вначале многие белки были выделены и описаны как отдельные полипептиды. Однако истинное понимание функции дыхательной цепи пришло позднее, когда выяснилось, что белки организованы в три больших ферментных комплекса. [c.452]

NADH-дегндрогеназный комплекс самый большой из дыхательных ферментных комплексов - имеет мол. массу свыше 800000 и содержит более 22 полипептидных цепей. Он принимает электроны от NADH и передает их через флавин и по меньшей мере пять железо-серных центров на убихинон - небольшую жирорастворимую молекулу (см. рис. 7-30), передающую электроны на второй комплекс дыхательных ферментов - комплекс Ъ-С. [c.452]

Цитохромы, железо-серные центры и атомы меди способны переносить одновременно только один электрон. Между тем каждая молекула NADH отдает два электрона и каждая молекула О2 должна принять четыре электрона при образовании молекул воды. В электронтранспортной цепи имеется несколько электронсобирающих и электронраспределяющих участков, где согласовывается разница в числе электронов. Так, например, цитохромоксидазный комплекс принимает от молекул цитохрома с по отдельности четыре электрона и в конечном итоге передает их на одиу связанную молекулу О2, что ведет к образованию двух молекул воды. На промежуточных ступенях этого процесса два электрона, прежде чем перейти к участку, связывающему кислород, поступают в гем цитохрома а и связанный с белком атом меди, ua. В свою очередь участок связывания кислорода содержит еще один атом меди и гем цитохрома аз. Однако механизм образования двух молекул воды в результате взаимодействия связанной молекулы О2 с четырьмя протонами в точности не известен. [c.453]

Рис. 7-52. Перенос электронов в нроцессе фотосинтеза в тилакоидной мембране. Подвижными нереносчиками электронов в этой цени служат нластохинон (очень сходный с убихиноном митохондрий), нластоцианин (небольшой медьсодержащий белок) и ферредоксин (небольшой белок, содержащий железо-серный центр). Комплекс bh-f очень похож на комплекс b- i митохондрий и комплекс Ъ-с бактерий (см. рис. 7-63) все гри комплекса принимают электроны от хинонов и перекачивают протоны. Обратите внимание, что протоны, высвобождаемые при окислении воды, и протоны, захватываемые при образовании NADPH, тоже участвуют в создании электрохимического протонного градиента, доставляющего энергию

Рис. 7-53. Изменения редокс-потенциала при прохождении электропов в процессе фотосинтеза с образованием NADPH и АТР ) растений и цианобактерий. Фотосистема II очень похожа на реакционный центр пурпурных бактерий (см. рис. 7-50), с которым она эволюционно связана. Фотосистема I отличается от этих двух систем как полагают, она эволюционно родственна фотосистемам другой группы прокариот - зеленых бактерий. В фотосистеме I электроны возбужденного хлорофилла проходят через ряд прочно связанных железо-серных центров. Две последовательно соединенные фотосистемы обеспечивают суммарный поток электронов от воды к NADP с образованием NADPH. Кроме того, образуется АТР с помощью АТР-синтетазы (не показана) за счет энергии электрохимического протонного градиента, который создается электронтранспортной цепью, связывающей фотосистему II с фотосистемой I. Эту Z-схему образования АТР называют нециклическим фосфорилированием в отличие от циклической схемы, представленной на рис. 7-54 (см. также рис. 7-52).

Большинство компонентов дыхательной цепи содержат атомы переходных металлов, претерпевающих редокс-превращения. Так, ряд белков содержит атомы железа, связанные с атомами кис лото лабильной серы [Palmer, 1975 Орм-Джонсон, 1978 Лихтенштейн, 1979]. Это так называемые железо-серные центры (иначе их называют белками, содержащими негем(ин)овое же-лезо-, или железо-серосодержащими белками). Как правило, железо-серные центры являются одноэлектронными переносчиками, однако в определенных условиях они могут иметь несколько степеней окисления [Орм-Джонсон, 1978 Лихтенштейн, [c.8]

Восстановление железо-серного центра Риске должно привести к замедлению восстановления цитохромов Ъ, поскольку в этом случае не может образоваться восстановитель Q (Q H). Вмес-те с тем схема (1.2) не объясняет того факта, что ингибиторы железосерного белка Риске приводят, подобно антимицину, к окислению цитохромов i с и восстановлению цитохромов Ь [Ксезенко, Константинов, 1980 Konstantinov et al., 1981]. [c.17]

Рис. 13.5. Железо-серный центр (Pe Sj железочжрного белка. S—кислотолабильная сера Рг—апобелок ys— остаток цистеина. Некоторые железо-серные белки содержат 2 атома железа и 2 атома серы (Ре282>.

Измерения электронного парамагнитного резонанса при низких температурах (от 4 до 78 К), проведенные в последнее десятилетие, позволили выяснить роль многих парамагнитных центров в хлоропластах как компонентов электрон-транспортной цепи. Использование такого подхода вместе с измерениями окислительно-восстановительного потенциала в анаэробных условиях позволило установить расположение в электрон-транспортной цепи моропластов таких переносчиков электронов, как желе-зо-серный центр Риске (К1е8ке), обозначаемый Ре-8к, железо-серные центры Ре-Зд и Ре-5в, а также центр X, точная природа которого пока еще не установлена, хотя есть основания думать, что он представляет собой Ресодержащий хинон. Ни один из этих переносчиков еще [c.75]

Для синтеза АТР в этом случае нужен только циклический транспорт электронов, запускаемый фотосистемой I. Из схемы, приведенной на рис. 5.2, А, видно, как это может происходить. Под действием света пигмент Р/оо переходит в возбужденное состояние и отдает свой электрон. Этот электрон попадает сначала на железо-серные центры, а затем на ферредоксин, который при этом восстанавливается. Однако в отличие от того, что происходит при нециклическом переносе электронов, в данном случае восстановленный ферредоксин не переносит свой электрон на NADP+, а отдает его цитохрому Ь, откуда он по цепи переносчиков вновь возвращается на Pjoo. Таким образом, электрон проделывает циклический путь, единственным измеримым продуктом которого является АТР. Образование АТР обеспечивается механизмом сопряжения, подобным, возможно, тому механизму, который действует при нециклическом фотофосфорилировании, хотя переносчики электронов в двух этих случаях могут быть неидентичными. Число молекул АТР, образующихся при переносе одного электрона, до сих пор не определено. Причина в том, что из двух необходимых величин относительно легко измерять только количество АТР, синтезированного за какой-то промежуток времени, тогда как оценить число электронов, перенесенных. по циклической цепи за тот же промежуток времени, не так просто. [c.80]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.175 , c.176 , c.178 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.487 , c.489 , c.516 , c.519 , c.522 , c.672 ]

Транспорт электронов в биологических системах (1984) -- [ c.8 , c.36 ]

Фотосинтез (1983) -- [ c.70 , c.75 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология