Мембраны митохондрий I также Митохондриальные мембраны

Сходство систем переноса электронов в митохондриях и хлоропластах стало еще более очевидным, когда оказалось, что для синтеза АТР необходим сопрягающий фактор хлоропластов F , сходный по свойствам с митохондриальным белком Fi (гл. 10, разд. Д, 8). Как и сопрягающий фактор митохондрий, фактор F, состоит из субъединиц пяти разных типов [107, 108]. Подобно митохондриям, хлоропласты (на свету) также перекачивают протоны через мембраны. Однако при этом протоны накапливаются внутри тилакоидов, тогда как в митохондриях они выводятся наружу. Сопрягающий фактор Fi находится на наружной поверхности тилакоидов, обращенной в сторону стромального ма [c.49]

Так, изучая флуоресценцию некоторых меток, зависящую от pH среды (умбеллиферон, ретинол), можно определить некоторые параметры процессов переноса зарядов через фотосинтетические, митохондриальные и бактериальные мембраны. Было также установлено, что изменения флуоресценции 1-анилинонафталин-8-сульфоната (АНС), введенного, например, в суспензию митохондрий, связаны с потенциалом, возникающим на их сопрягающих мембранах. Измеренйя флуоресценции АНС дают информацию об образовании трансмембранных электрических полей в различных системах, моделирующих биологические мембраны и протекающие в них процессы. Если направление электрического поля на мембране таково, что внутри митохондрий, субмитохондриальных частиц или липосом возникает знак минус , то флуоресценция АНС уменьшается. Перезарядка мембраны приводит к увеличению флуоресценции АНС. Эти изменения обусловлены перераспределением ионов АНС между внутренним пространством частиц и омывающим их электролитом. [c.119]

В митохондриях содержится небольшое количество ДНК, а также РНК и рибосомы. Митохондриальная ДНК кодирует синтез некоторых специфических белков внутренней мембраны. Может возникнуть вопрос почему в митохондриях содержится ДНК Этот вопрос привел к созданию интересной концепции, согласно которой митохондрии воз- [c.37]

Ядерно-цитоплазменные отношения сводятся к взаимозависимому контролю синтеза важнейших функционально активных биополимеров. Так, малые белковые субъединицы рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при посредстве которой осуществляется важнейший процесс акцептирования СО2 в растительной клетке (см. с. 360), синтезируются в цитоплазме, а большие субъединицы—в хлоропластах. Биосинтез первых контролируется, следовательно, ядерным аппаратом клетки, вторых—хлоропластным геномом, локализованным в цитоплазме. В целом, из 800—1000 белков, необходимых для функционирования хлоропластов, лишь около 15% кодируется геномом этих клеточных органелл. Кроме рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при участии двух генетических систем растительной клетки (ядерной и хлоропластной) формируются тилакоидные мембраны, АТФазный и РНК-полимеразный комплексы хлоропластов. Аналогичный ядерно-цитоплазматический контроль характерен также для синтеза белковых субъединиц таких важнейших каталитически активных систем, как протонная АТФаза и цитохромоксидаза, белков внутренней и внешней мембран митохондрий, белков хлоропластных и митохондриальных рибосом и т. п. Таким образом, только при согласованной деятельности генома ядра и геномов митохондрий, хлоропластов и других субклеточных структур, при согласованной работе белоксинтезируюхцих систем [c.477]

Причина столь резкого действия аммиака на мозг пока не вполне ясна. Объяснение можно, очевидно, искать в двух главных факторах. 1) Аммиак характеризуется очень высоким значением рК, поэтому при pH крови он существует почти целиком в виде иона аммония (МНф). Ионы КН проникают через плазматическую и митохондриальную мембраны с большим трудом. В отличие от них нейтральные молекулы свободного аммиака (КНз) легко проходят через эти мембраны. И хотя в крови при pH 7,4 доля свободного аммиака составляет всего лишь около 1% от общего его количества, этот свободный аммиак проходит сквозь мембраны и проникает в клетки мозга, а также в их митохондрии. 2) Попав в митохондрии клеток мозга, аммиак [c.585]

Основным строительным блоком для синтеза высших жирных кислот служит ацетил-S-KoA, который образуется в митохондриях в результате -окисления высших жирных кислот, а также при окислительном декарбоксилировании пирувата, возникающего из глюкозы.в процессе гликолиза. Как указывалось, основным участком биосинтеза высших жирных кислот является цитоплазма, куда и должен поступать ацетил-S-KoA. Однако митохондриальная мембрана непроницаема для ацетил-S-KoA, в связи с чем он должен подвергаться различным преобразованиям в транспортабельную форму, в которой может диффундировать через митохондриальную мембрану. Для этого в распоряжении клетки, по-видимому, имеется несколько возможностей, причем трудно сказать, какая из [c.346]

Радиационные повреждения митохондрий. Митохондрии — первичные места окислительного фосфорилирования, что приводит к накоплению энергии в клетке в форме высокоэнергетических химических связей. Предполагают, что ферменты в митохондриальных мембранах должны быть расположены в определенной последовательности и только неповрежденные митохондриальные мембраны могут обеспечить их правильное функционирование. Можно предположить, что если излучение пробивает отверстия в мембране, ступень в окислительном процессе может быть нарушена. Эксперименты показали, что и структура, и функция митохондрий значительно нарушаются при облучении в средних дозах. В клетках печени облучение в дозе 10 Гр приводит к образованию шаровидных митохондрий, к их фрагментации, что сопровождается уменьшением окислительного фосфорилирования на 50%. Подавление окислительного фосфорилирования отмечено также в клетках тимуса (особенно радиочувствительной ткани) после облучения в таких низких дозах, как 0,25 Г р. [c.45]

Наиболее детально вопрос о распределении биохимических процессов между клеточными органеллами изучен на примере митохондрий. Главным назначением митохондрий является окислительное фосфорилирование. В митохондриях происходят такие процессы, как цикл трикарбоновых кислот, окисление жирных кислот, собственно окислительное фосфорилирование и некоторые другие превращения, о которых будет сказано ниже. Системы, осуществляющие перечисленные процессы, распределены между различными отделами митохондрий. Так, комплекс белков, осуществляющих перенос электронов от NAD-Н к молекулярному кислороду и сопряженное фосфорилирование АДФ, полностью вмонтирован во внутреннюю митохондриальную мембрану. Цикл трикарбоновых кислот функционирует в митохондриальном матриксе, за исключением стадии дегидрирования сукцината, которое осуществляется с помощью сукцинат дегидрогеназы, также входящей в состав внутренней мембраны. Пируватдегидрогеназный комплекс и система ферментов, катализирующих окисление жирных кислот, поставляющие ацетил-СоА в цикл трикарбоновых кислот, целиком сосредоточены в матриксе. [c.433]

Как отмечалось, строительным блоком для синтеза жирных кислот в цитозоле клетки служит ацетил-КоА, который в основном поступает из митохондрий. Было выявлено, что цитрат стимулирует синтез жирных кислот в цитозоле клетки. Известно также, что образующийся в митохондриях в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата и окисления жирных кислот ацетил-КоА не может диффундировать в цитозоль клетки, так как митохондриальная мембрана непроницаема для данного субстрата. Поэтому вначале внутримитохондриальный ацетил-КоА взаимодействует с оксалоацетатом, в результате чего образуется цитрат. Реакция катализируется ферментом цитрат-синтазой. Образовавшийся цитрат переносится через мембрану митохондрий в цитозоль при помощи специальной трикарбоксилаттранспортирующей системы. [c.382]

В некоторых специализированных жировых клетках митохондриальное дыхание естественным путем отделено от синтеза АТР. В таких клетках, находящихся в бурой жировой ткани, энергия окисления полностью рассеивается в виде тепла, а не превращается в энергию АТР. Внутренняя мембрана крупных митохондрий этих клеток содержет особый транспортный белок, позволяющий протонам свободно перемещаться по их электрохимическому градиенту, что освобождает перенос электронов от дыхательного контроля. В результате клетки окисляют запасы жиров с высокой скоростью, но образуют не АТР, а тепло. Таким образом, эта ткань служит своего рода печкой, которая в нужный момент согревает и пробуждает животных, погруженных в зимнюю спячку, а также защищает от переох.паждения наиболее чувствипгельные части тела новорожденных детей. [c.34]

СВОДИТСЯ не к переносу ионов водорода из матрикса в межмембранное пространство, а, наоборот, к транспорту протонов внутрь митохондрии, к снятию электрохимического градиента Н и, само собой разумеется, к синтезу (сопряженно с переносом Н" с внешней стороны сопрягающей мембраны на ее внутреннюю сторону) АТФ. Поэтому ее называют также АТФ-синтазой, что подчеркивает ее истинную функцию в митохондриальной мембране. [c.426]

Изучение проницаемости внутренней мембраны митохондрий для ионов Са + привело к представлению о существовании в митохондриях специфической транспортной системы. Ее активность ингибируется низкими концентрациями рутениевого красного, катионов семейства лантапидов и гексаминокобальта. Транспорт Са + специфически ингибируется антителами на митохондриальный гликопротеин, который может быть легко экстрагирован из митохондрий с помощью осмотического щока в присутствии ЭДТА. Иммунологические данные не оставляют сомнений в участии этого гликопротеина (м. м. 33 000 Да) в связывании и (или) переносе Са + через мембрану. Система транспорта Са + в митохондриях катализирует также зависимое от энергии поглощение других двухвалентных катионов, но ее специфичность па- [c.453]

Митохондрии фигурируют во всех аэробных клетках животных и растений, за исключением некоторых примитивных бактерий, в которых функции митохондрий выполняет плазматическая мембрана. Число этих органоидов в клетке различно — от 20—24 в сперматозоидах до 500 ООО в клетке гигантской амебы haos haos. Число митохондрий характерно для клеток данного вида, по-видимому, прн митозе происходит деление митохондрий и их правильное расхождение в дочерние клетки. Во многих клетках митохондрии образуют непрерывную сеть — митохондриальный ретикулум. Форма, структура и размеры митохондрий также варьируют. Они всегда обладают системой внутренних мембран, именуемых кристами. На рис. 13.5 схематически изображена структура митохондрии кз печени крысы. Длина ее примерно [c.429]

В митохондриях печени внутренняя мембрана тоже содержит специфичные транспортные системы. Это системы для переноса пирувата, поступающего в митохондриальный матрикс из цитозоля, в котором он образуется для дикарбокси-латов, таких, как малат и сукцинат, и, наконец, для трикарбоксилатов-цитрата и изоцитрата. В митохондриях есть также транспортные системы, специфичные в отношении аспартата и глутамата. [c.537]

Основная рабочая часть митохондрии-это матрикс и окружающая его внутренняя мембрана. Среди специфических особенностей внутренней мембраны следует отметить необычно высокое содержание в ней кардиолипина— фосфолипида, составляющего более 10% всех ее липидов. Полагают, что именно этим обусловлена необычайно малая проницаемость внутренней мембраны для ионов. В состав этой мембраны входят также различные транспортные белки, избирательно пропускающие внутрь ряд небольших молекул, метаболизируемых ферментами, которые находятся в матриксе. В частности, матрикс содержит ферменты, превращающие пируват и жирные кислоты в ацетил-СоА и затем окисляющие последний в цикле лимонной кислоты. Главные конечные продукты этого окисления-двуокись углерода (СО 2), выходящая из клетки, и NADH, который служит основным источником электронов при переносе их по дыхательной цепи (так называют цепь переноса электронов в митохондриях). Ферменты этой цепи встроены во внутреннюю митохондриальную мембрану и важны для всего процесса окислительного фосфорилирования, происходящего в митохондриях и дающего большую часть АТР в животных клетках. [c.10]

Внутренняя бйслойная митохондриальная мембрана свободно проницаема для незаряженных небольших молекул, таких, как кислород, вода, СОг и NH3, а также для монокарбоновых кислот, таких, как 3-гидроксимасляная, ацетоуксусная и уксусная. Длинноцепочечные жирные кислоты транспортируются в митохондрии с помощью карнитиновой системы (см. рис. 23.1) имеется также специальный переносчик пирувата, функционирующий по принципу сим-порта, использующего градиент протонов с наружной на внутреннюю поверхность митохондриальной мембраны. Транспорт дикарбоксилатных и три-карбоксилатных анионов, а также аминокислот осуществляется с помощью специальных систем переноса, облегчающих их прохождение через мембрану. Монокарбоновые кислоты легче проникают через мембрану вследствие меньшей степени их диссоциации недиссоциированная форма кислоты имеет большую растворимость в липидах, и, как полагают, именно в этой форме монокарбоновые кислоты проходят через липидную мембрану. [c.138]

Существует также обратная связь между концентрацией свободных жирных кислот и отношением активной и неактивной форм пируватдегидрогеназы, благодаря которой осуществляется регуляция образования ацетил-СоА, необходимого для липогенеза. Ацил-СоА тормозит активность пируватдегидрогеназы путем ингибирования ATP-ADP-транслокато-ра внутренней митохондриальной мембраны, в результате внутри митохондрий происходит увеличение отношения [ATP]/[ADP], это приводит к превращению активной формы пируватдегидрогеназы в неактивную (рис. 22.3). Окисление жирных кислот, обусловленное повышением их уровня, приводит к увеличению отношений [ацетил-СоА]/[СоА] и [NADH]/[NAD+] в митохондриях и тем самым к ингибированию пируватдегидрогеназы. [c.288]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Причиной высвобождения ацетилхолина является деполяризация нервного окончания в результате достигающего его потенциала действия. Однако в отсутствие ионов кальция во внеклеточном пространстве высвобождения медиатора не происходит. Мы уже упоминали, что ионы кальция влияют и на пороговую величину потенциала действия. Сейчас кажется очевидным, что они играют ключевую роль в химической синаптической передаче. Деполяризация нервного окончания увеличивает проницаемость мембраны для ионов кальция и, следовательно, их внутриклеточную концентрацию. Однако кальций, попадающий в нервное окончание, должен выделиться снова, если стимуляция Синапса временно прекращается. Имеются многочисленные доказательства того, что внутриклеточная концентрация кальция регулируется митохондриями и такими белками, как кальмодулин и кальциневрин (гл. 7). Митохондрии располагают очень эффективным кальциевым насосом, а ингибиторы митохондриальной функции вызывают, кроме того, количественное увеличение миниатюрного потенциала концевой пластинки, что также свидетельствует об ингибировании поглощения кальция митохондриями. Неясно, куда именно кальций переносится митохондриями с тем, чтобы они сами не перенасытились этими ионами. Еще меньше известно о молекулярном механизме кальциевой стимуляции высвобождения медиатора. Высказаны соображения о вкладе актомиозиниодобного комплекса, но экспериментальных доказательств этого еще нет. Зависимость кальциевого эффекта от его концентрации показывает, что несколько ионов (возможно, четыре) кооперативно активируют высвобождение кванта медиатора. Ионы Mg + конкурируют с [c.200]

Внешние, или плазматические, мембраны многих клеток, а также мембраны ряда внутриклеточньк органелл, например митохондрий и хлоропластов, удалось вьщелить в свободном виде и изучить их молекулярный состав. Во всех мембранах имеются полярные липиды в количестве, составляющем в зависимости от типа мембраны от 20 до 80% ее массы, остальное приходится главным образом на долю белков. Так, в плазматических мембранах животньк клеток количество белков и липидов, как правило, примерно одинаково во внутренней митохондриальной мембране содержится около 80% белков и только 20% липидов, а в миелиновьк мембранах мозга, наоборот, около 80% липидов и только 20% белков. Липидная часть мембран представляет собой смесь [c.342]

Сульфитоксидаза (КФ 1.8.3.1), локализованная, очевидно,, между внутренней и наружной мембранами митохондрий, не обнаруживает активности, если митохондрии помещают в среду с высокомолекулярным акцептором — цитохромом с, а не с феррицианидом эти данные свидетельствуют о том, что наружная мембрана является барьером для первого вещества и не препятствует прохождению второго [810]. С другой стороны, 3-гидроксибутиратдегидрогеназа (КФ 1.1.1.30) также не проявляет активности в митохондриях печени крысы, но в этом случае даже и химическая обработка митохондрий дает лишь небольшой эффект чтобы демаскировать фермент, требуется весьма сильное воздействие, например разрушение митохондрий ультразвуком [2744]. Бендолл и де Дюв [351] сравнивали активацию латентных дегидрогеназ из митохондрий с активацией ферментов, находящихся в лизосомах, и пришли к заключению, что имеются два типа активации. Во-первых, может увеличиться проницаемость митохондриальных мембран, так [c.90]

Они необходимы для функционирования гидроксилаз, действующих на биолипиды, а также на лекарственные препараты [2051]. Сходные гемопротеиды обнаружены у бактерий, например у псевдомонад [2051]. Но особое значение, по-видимому, имеет тот факт, что, согласно результатам анализа последовательности аминокислот в белковой части цитохрома эндоплазматической сети клеток млекопитающих, т. е. микросом, между этим цитохромом и митохондриальным цитохромам с имеется лишь отдаленное сходство [1221]. Если эти внемитохондриальные цитохромы произошли в эволюции от клеточной мембраны, то исходным хозяином митохондрий была бы фотосинтезирующая клетка 14, Д 19, Е). [c.186]

Смотреть страницы где упоминается термин Мембраны митохондрий I также Митохондриальные мембраны: [c.133] [c.270] [c.410] [c.511] [c.132] [c.49] [c.136] [c.154] [c.435] [c.221] [c.150] [c.77] [c.106] [c.137] [c.32] [c.186] [c.317] [c.226] [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология