Гидролиз свободная энергия

Рис. 14. Сопоставление величин стандартной свободной энергии активации А Gf для реакции гидролиза и-алкил-Р - )-галактопиранози-дов Р-галактозидазой [6] с соответствующими инкрементами свободной энергии переноса -алкильной труп-ПЫ из воды в октанол если заместитель

Рис. 44. Изменение свободной энергии фермент-субстратного взаимодействия по координате реакции (4.28) для химотриптического гидролиза метиловых эфиров Ы-аце-тил- -фенилаланина (сплошная линия) и Ы-ацетилглицина (пунктирная линия) [116]. (Для диаграммы использованы значения стандартных свободных энергий, полученные интерполяцией линейных зависимостей, приведенных на рис. 43).

На рис. 21-21 показано строение молекулы аденозинтрифосфата (АТФ), играющего ключевую роль в биохимическом процессе запасания энергии. Эта молекула построена из аденина (см. рис. 21-3), рибозы (моносахарид с пятью атомами углерода) и трех связанных в цепочку фосфатных групп. Концевая фосфатная группа в АТФ может гидролизоваться, или отщепляться, с присоединением к продуктам ионов ОН и Н от воды, в результате чего образуются ортофосфорная кислота и аденозиндифосфат (АДФ). Далее АДФ может снова разлагаться с образованием еще одной фосфатной группы и аденозинмонофосфата (АМФ). Наконец, отщепление последней фосфатной группы приводит к образованию аденозина. При отщеплении каждой из первых двух фосфатных групп высвобождается свободная энергия 30,5 кДж моль а при отщеплении третьей-только 8 кДж моль" Именно АТФ, а точнее его первая фосфатная связь (крайняя слева на рисунке) является главным местом запасания энергии в любой живой клетке. Каждый раз, когда молекула глюкозы биохимиче- [c.327]

Понятия заместителя и функциональной группы широко применяют в химии, особенно в органической. Так, в бензойной-кислоте карбоксильную группу рассматривают как функциональную группу, так как большинство химических реакций, в которых участвует эта кислота, включают карбоксильную группу. В п-хлорбензойной кислоте атом хлора влияет на относительные скорости многих реакций, протекающих с участием карбоксильной группы, но обычно не влияет на действительный механизм реакции. Поэтому атом хлора рассматривают как заместитель. Было бы естественным, если бы атом хлора оказывал аналогичное влияние на относительные скорости целого ряда реакций, включающих карбоксильную группу. Сравнение влияния одной и той же серии заместителей на относительные скорости ряда довольно близких реакций приводит к так называемым соотношениям свободной энергии, из которых наиболее известно уравнение Гаммета. Если сравнить логарифмы скоростей гидролиза эфиров с логарифмом отношения констант диссоциации соответствующих кислот, то найдем, что данные для мета- и пара замещенных кислот и эфиров лежат на прямой, в то время как данные для орто-замещенных соединений и алифатических кислот и эфиров лежат вне линии. Эта прямая определяется соотношением [c.339]

Рассуждая с термодинамических позиций, можно сказать, что энергия переходного состояния комплекса металл — аминокислота благодаря стабилизации зарядов значительно понижена по сравнению с энергией переходного состояния при гидролизе свободной аминокислоты. Кроме того, на стадии катализа металлом составляющая связанная с перегруппировкой растворителя, по-видимому, небольшая величина. Следовательно, важна именно матричная роль иона металла при связывании с субстратом. Ионы металла ускоряют также гидролиз ряда амидов, но каталитический эффект не столь велик, как для соответствующим образом связанных эфиров. Причина этого — различия в природе уходящей группы. Худшая уходящая группа, амидная, нарушает контроль скорости реакции тетраэдрическим промежуточным соединением. [c.353]

Гидрофобное взаимодействие фермент — субстрат. Для экспериментальной проверки соотношения (2.19) целесообразно использовать, например, гомологический ряд субстратов, содержащих набор модифицированных групп К это позволит варьировать свободную энергию взаимодействия Е-Н. В качестве примера рассмотрим реакцию гидролиза н-алкил-Р-О-галактопиранозидов типа [c.43]

Гидролиз эфиров глицина характеризуется более отрицательным значением стандартной свободной энергии по сравнению с ацетатами (примерно на —300 кал/моль, т. е. —1,25 кДж/моль) [121]. [c.153]

Иначе говоря, величины кажущихся свободных энергий взаимодействия сайтов, которые могут быть определены с помощью измерения относительных частот расщепления связей, включают инкремент, связанный со специфичностью ферментативного катализа, а именно с влиянием степени полимеризации субстрата на скорость ферментативного гидролиза. [c.69]

В связи с этим основная ценность картирования активных центров заключается не в нахождении абсолютных значений показателей сродства Аг, гидролитических коэффициентов ко или инкрементов свободной энергии активации ферментативной реакции при переходе от сайта к сайту АСа, а, по-видимому, в практической демонстрации следующего положения количественный состав продуктов ферментативной реакции в любой момент времени в ходе гидролиза, а также зависимость скорости реакции от степени полимеризации субстрата могут определяться небольшим числом параметров активного центра (числом сайтов, положением каталитического участка) и эффективностью взаимодействия мономерных остатков субстрата с отдельными участками активного центра. [c.75]

Для анализа экспериментальных данных (распределение продуктов ферментативной деструкции полимера в зависимости от степени полимеризации, или средняя степень полимеризации продуктов гидролиза) используют теоретические модели ферментативной деструкции полимеров — обычно весьма детализированные, но, как правило, содержащие сильные (и неочевидные) допущения, лишающие смысла всю детализацию. К ним относятся допущения об аддитивности показателей сродства индивидуальных сайтов, о постоянстве гидролитического коэффициента независимо от способа связывания субстрата и степени его полимеризации, о постоянстве инкремента свободной энергии активации действия фермента при последовательном заполнении его сайтов и т. д. Несоответствие теоретических данных, рассчитанных с помощью подобных упрощенных моделей, с экспериментальными нередко трактуется как доказательство в пользу существования таких неординарных механизмов, как множественная атака. При этом в работах, как правило, отсутствует критический анализ ограничений модели, и в частности анализ альтернативных механизмов действия фермента без априорного привлечения неординарных механизмов. [c.103]

Точка X на вершине кривой (см. рис. 3), характеризующей изменение свободной энергии в ходе реакции, соответствует последней устойчивой конфигурации, через которую молекулы исходных веществ проходят на пути их превращения в продукты эта конфигурация носит название активированного комплекса, или, как его чаще называют, переходного состояния. Следует подчеркнуть, что переходное состояние представляет собой предельно неустойчивое сочетание реагирующих молекул, через которое они проходят в процессе реакции, и это состояние ни в коем случае нельзя путать с промежуточным соединением, которое реально может быть выделено. Примером переходного состояния может служить состояние I, возникающее при щелочном гидролизе бромистого метила [c.57]

Поскольку уменьшение свободной энергии в процессе гидролиза служит количественной термодинамической характеристикой способности группы к переносу на другой нуклеофил (гл. 7), ее иногда называют потенциалом переноса. Так фосфорильная группа [c.219]

АТР в процессе гидролиза переносится на гидроксил-иои воды с потенциалом переноса 32,9 кДж-моль Ч Вода — это произвольно выбранный, но общепринятый стандартный нуклеофил, относительно которого определяется потенциал переноса. Перенос групп играет важную роль в процессах энергообмена и биосинтеза биополимеров поэтому биохимики довольно часто пользуются потенциалом переноса (отрицательной свободной энергией гидролиза) биохимических соединений. Значения этой величины для ряда соединений приведены в табл. 3-5. [c.219]

Свободная энергия гидролиза некоторых соединений при 25 °С (в кДж моль- ) [c.220]

Чтобы найти изменение свободной энергии реакции в условиях, отличных от стандартных, следует применить уравнение (3-28). Так, при pH 7 и 0,01 М активностях АЬр , АТР и НР0 АС гидролиза АТР, согласно уравнению (3-44), равно —34,5—2-5,71=—45,9 кДж-моль = = - —11,0 ккал-моль . Следовательно, для концентраций, имеющих место в клетках (как правило, это миллимоли), потенциал переноса АТР существенно выше, чем при стандартных условиях. [c.224]

Энтальпия гидролиза АТР, согласно уравнению (3-44), равна —19,7 кДж-моль . Используя это значение и применяя уравнение 3-52), находим, что АС (pH 7) гидролиза АТР для 38 °С равно —35,2 кДж-моль . Следует помнить, что все указанные здесь изменения свободной энергии — это кажущиеся величины, относящиеся к растворам с ионной силой - 0,25. [c.224]

Большинство макроэргических веществ являются фосфорорганически-ми соединениями. Они могут передавать свой фосфат на другие вещества. Поэтому макроэргическими называют вещества с высоким потенциалом переноса фосфатной группы (табл. 3). Высвобождаемая при их гидролизе свободная энергия (дО°) используется для переноса фосфата на молекулу вещества, у которого потенциал свободной энергии ниже. Реакция присоединения фосфата называется фосфорилированием. [c.40]

Следует отметить, что циклофосфатное кольцо в сАМР и сОМР — высокоэнергетическая структура [35]. При pH 7,3 АОгидр этих соединений приблизительно на —12,5 кДж/моль (—3,0 ккал/моль) больше, чем для АТР, который является формой хранения биологической энергии. Такое значение свободной энергии объясняется главным образом вкладом энтальпии, АЯгидр, которая для сАМР и сОТР составляет —59,2( — 14,1) и —44,1 кДж/моль (—10,5 ккал/моль) соответственио. В результате гидролиза, конечно же, происходит превращение циклического нуклеотида в 5 -ациклическую структуру [c.144]

При анализе значений наблюдаемых констант скорости второго порядка 2 следует иметь в виду в принципе два возможных эффекта, вызываемых увеличением длины (п) алифатических групп в молекулах реагентов возрастание стерических препятствий, тормозящих реакцию, и, с другой стороны, возрастание свободной энергии гидрофобного взаимодействия реагентов, приводящего к стабилизации переходного состояния реакции и тем самым к ее ускорению. В нуклеофиле (VI) алкильный заместитель отделен от реакционного центра ими-дазольным кольцом. Поэтому при увеличении п в имидазолах (VI) стерические эффекты должны быть выражены в гораздо меньшей степени, чем для сложных эфиров (V), где заместитель расположен непосредственно у атакуемого карбонильного атома углерода. Следовательно, можно допустить в первом приближении, что стерические эффекты зависят только от свойств эфира. И если принять, наконец, что стерический эффект торможения реакции алкильным заместителем в ацильной группе вносит одинаковый вклад как в щелочной, так и в катализируемый имидазолами (VI) гидролиз, то необходимая поправка может быть внесена простым делением величин на соответствующее для данного сложного эфира (V) значение константы скорости щелочного гидролиза н. [c.75]

Уравнение (4.27) означает, что величина специфического эффекта в скорости ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением показателя гидрофобности я субстратной группы R. Это находится в резком диссонансе с данными по модельной реакции щелочного гидролиза этиловых [107—109] или л-нитрофениловых [110—112] эфиров тех же карбоновых кислот, где константа скорости второго порядка практически не зависит от длины алифатической цепи. В ферментативной же реакции с увеличением углеводородного фрагмента в субстратном остатке понижается свободная энергия активации примерно на —600 кал/моль (—2,5 кДж/моль) на каждую СНа-группу [что следует из (4.27)], если учёсть, что значение я для СНа-группы равно 0,5. Найденное значениеЛЛ <7 согласуется с величиной свободной энергии сорбции на активном центре алифатических соединений (см. 4 этой главы). [c.149]

Рис. 43. Свободные энергии образования фермент-субстратного комплекса AGs и ацилфермента Д Gg н свободные энергии активации каталитических стадий ацилирования гидролиза ацилфермента от свободной энергии переноса Д (Зэкстр субстратной группы R из воды в органический растворитель ( -октанол), если в субстрате НСН(ННС0СНз)С(0)0СНз заместитель R

В первичной реакции (1) А называется актором, Вх — индуктором, X — активным промежуточным продуктом. В реакции (2) В2 — акцептор, С — конечный устойчивый продукт. Сущность явления химической индукции заключается в том, что образование высокореакционноспособных промежуточных продуктов в первичных реакциях сопровождается значительным уменьшением энергии Гельмгольца (АЛ > 0), обеспечивает возможность протекания других (индуцированных) реакций, в том числе даже сопровождающихся увеличением А (А А > 0), протекание которых становится возможным благодаря участию активных промелсуточных продуктов. Сопряженные реакции играют чрезвычайно важную роль в биологии, так как образование белков и нуклеиновых кислот, протекающее с увеличением энергии Гельмгольца, идет сопряженно с реакцией гидролиза аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), сопровождающейся уменьшением А (АА < 0) и являющейся источником энергии для многообразных химических процессов в клетках. Особо вяжную роль здесь играют ферменты, способствующие полноте использования в индуцируемой реакции свободной энергии индуцирующей. [c.250]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

Другими словами, существуют две концепции, с противоположных (на первый взгляд) позиций объясняющие субстратную специфичность лизоцима (в отношении длины цепи олигосахаридных субстратов). Согласно первой концепции, при переходе от длинных олигосахаридов к коротким непропорционально возрастает константа ассоциации последних с ферментом за счет резкого увеличения степени непродуктивного (геометрически неправильного) связывания. В итоге константы ассоциации длинных и коротких олигосахаридов с ферментом оказываются одинаковыми Кт = = 10" М от тримера до гексамера, см. табл. 38), по эффективность каталитической деградации коротких олигосахаридов мала. Согласно второй концепции, ири переходе от коротких олнгоса-харидов к длинным последние пс реализуют потенциальные воз-можр[ости фермент-субстратных взаимодействий п комплексе Михаэлиса (что и приводит к их относнтельпо малым величинам констант ассоциации с активным центром), но полностью реализуют взаимодействия в переходном состоянии ферментативной реакции. Чем выше степень полимеризации субстрата (в пределах активного центра фермента), тем бoльнJe он резервирует возможностей для уменьшения свободной энергии переходного состояния реакции за счет дополнительных взаимодействий (по сравнению с взаимодействиями в комплексе Михаэлиса) и тем выше скорость ферментативного гидролиза. [c.196]

При переходе от энтальпии гидролиза к свободной энергии следует принимать во внимание концентрации растворенных в воде веществ и, что особенно важно, pH раствора. При той (очень малой) концентрации водородных ионов, которая обычна в живых клетках, экзо-свободыоэнергетичес-кий эффект в расчете на один моль АТФ согласно эксперименту близок к [c.329]

Существенно, что потенциальная возможность дать заметный экзо-евободноэнергетический эффект при обычной температуре и в присутствии воды практически почти не проявляется молекулами АТФ в отсутствие специальных катализаторов — ферментов гидролиз в таких условиях идет крайне медленно. Таким образом, макроэргическая связь — О Р является как бы хранилищем возможного совершения химической работы за счет свободной энергии гидролитического процесса. Ферментативный катализ при гидролизе АТФ позволяет эффекту ДО выделяться не в виде тепла, но путем передачи заметных по величине квант энергии другим молекулам, которые и подвергаются эндгтермической перестройке, полимеризации, присоединению радикалов или молекул, реакциям замещения и т. п. [c.330]

Из этих соотношений наиболее широко применяется ураенение Гаи мета, относящееся К скоростям и равновесиям многих реакции органических соединений, содержащих фенильную и замещенные фенильные группы. В 1930 годах обратили внимание на то, что существует связь между кислотностью замешенных бензойных кислот и рядом химических реакций, например скоростью гвдролиза замещенных этилбёвзоа-тов. Эту корреляцию нллйстрирует рис. 4.2, где графически показана зависимость цк/ко от Ig К/Кс, где ко — константа, скорости гидролиза этилбензоата, к — константы скоростей гидролиза замещенных этилбен-зоатов /(о и /( соответствующие константы кислотной диссоциации. Аналогичные диаграммы для многих других реакций ароматических соединений обнаруживают такую же линейную зависимость от констант кислотной диссоциации замещенных бензойной кислоты. Ни принципы термодинамики, ни кинетические теории не требуют существования таких линейных соотношений, Фактйческн, существуют многочисленные реакции, для которых не удалось обнаружить подобных корреляций. Некоторого понимания природы корреляции можно достичь путем рассмотрения зависимости между линейной корреляцией н изменениями свободной энергии, происходящими в двух процессах. Прямая линия на рис. 4.2 выражается уравнением (т —наклон прямой [c.130]

Свободная энергия гидролиза I моля АТР при pH 7 и миллимолярных концеитра-циях =—12,48 ккал = —52,2 кДж [c.201]

Обратите внимание, что уменьшение свободной энергии в ходе гидролиза для АТР вдвое больше, чем для глюкозо-6-фосфата. Глюкозофос-фат термодинамически более устойчив, чем АТР. По сравнению с АТР его легче получить с помощью реакции, обратной гидролизу, и биосинтез его тоже должен протекать легче. Кроме того, как это следует из свободной энергии гидролиза, в присутствии соответствующего катализатора фосфорильная группа может самопроизвольно перейти с АТР на глюкозу, но не наоборот. [c.219]

РИС. 3-2. рН-зависимость -кажущейся свободной энергии Д0оЬ5 гидролиза АТР при различных концентрациях свободных ионов магния (числа у кривых — концентрация Mg -b в мМ). Кривые построены с помощью ЭВМ и приводятся с любезного разрешения arol. М. Harris. [c.225]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология