Ферменты типы катализируемых реакций

Известно, что каждый фермент может катализировать реакции только определенного типа (или определенных типов). Существует выраженное, в частности пространственное, соответствие между ферментом и субстратом именно из-за него фермент может действовать только на ограниченный ряд субстратов именно этим соответствием определяются пределы или границы действия ферментов, их так называемая специфичность. Изучение специфичности позволило выяснить, что субстрат во время реакции соединяется не со всей молекулой фермента, не с любой ее частью, а со строго определенным участком, получившим название активного центра. Этот центр участвует в процессе активации субстрата, в самом каталитическом акте он обладает мощным сродством к соответствующему субстрату. Ранее полагали, что в молекуле фермента много активных центров, но сейчас точно установлено, что их обычно один или два. При добавлении к ферменту некоторых веществ, влияющих на его активный центр (или ка его молекулу) в ином участке или иным способом, скорость катализируемой реакции уменьшается. Такие вещества называют ингибиторами. Этот термин обычно не применяют к веществам (например, сильным кислотам, основаниям, иногда органическим растворителям), которые просто разрушают ферментный белок, денатурируя, расщепляя его и т. п. Некоторые ингибиторы являются сильными ядами ферментов, действуя специфически, в очень малых количествах. [c.40]

Систематическая номенклатура ферментов, рекомендуемая Международной системой единиц, включает название субстрата и тип катализируемой реакции с добавлением окончания аза . Если субстрат находится в виде ионов, то в его названии используется окончание ат . Так, фермент, который катализирует реакцию окисления молочной кислоты (лактат) в тканях организма, согласно этой номенклатуре называется лактатдегидрогеназа. Систематическая номенклатура позволяет определить, какую реакцию катализирует фермент. [c.90]

Водный раствор и суспензия, по мнению Опарина и Холдейна, послужили той средой, в которой развилась жизнь — это так называемый разбавленный бульон Холдейна. Но вполне вероятно, что многие компоненты адсорбировались погруженными в воду породами и впоследствии здесь вступали в различные реакции (4,Д). Подводой вещества были защищены от разрушения постоянно льющимся ультрафиолетовым светом или электрическими разрядами. Сначала, разумеется, не было ферментов, способных катализировать реакции, и все же некоторые типы реакций могли идти довольно быстро и без ферментов [328]. Общее уравнение разных химических реакций можно выразить как [c.49]

Ферменты работают не только быстро, но и очень избирательно (селективно). Каким образом клетка проводит только необходимые реакции, при том что в ней присутствуют субстраты для многих других ненужных реакций Почему клетка окисляет глюкозу до СО2 и воды, а не восстанавливает ее до СН4 и водорода Почему клетки желудка переваривают белки, а не углеводы или жиры Ответ на все эти вопросы в том, что ферменты могут катализировать только один специфический тип реакций, и клетки проводят только те реакции, которые соответствуют содержащимся в них ферментам. Поэтому клетка контролирует все происходящие процессы. [c.444]

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

Характер ферментативной реакции зависит от природы фермента, типа его каталитического действия. Среди ферментов, применяемых в амперометрических биосенсорах, особое место занимают оксидоредуктазы, катализирующие реакции окисления и восстановления. Наряду с ними применяются гидролазы, катализирующие гидролиз, трансферазы, вызывающие перенос ацильных, гликозидных остатков и др. Многие ферменты сейчас доступны, их чистые препараты включены в каталоги фирм-производителей. [c.500]

Подобные промежуточные соединения могут образовываться при действии многих ферментов, катализирующих реакции типа 1.Б (табл. 7-1). Однако для удобства классификации эти реакции можно рассматривать как простые реакции замещения при углеродном атоме, учитывая при этом, что в некоторых случаях могут образовываться насыщенные промежуточные соединения. [c.103]

Последовательное развитие теории индуцированного структурного соответствия в ферментативном катализе было проведено Кошландом [69]. Задача теории состояла прежде всего в объяснении специфичности ферментов, катализирующих реакции переноса связи типа [c.388]

I. Гидролазы и фосфорилазы. А. Гидролазы—ферменты, катализирующие процессы расщепления и синтеза веществ по типу гидролитических реакций с присоединением элементов воды они разрывают связь —С—О— между углеродом и кислородом (в сложных углеводах, эфирах) или связь —С—N— (в белках), но на связь —С—С— в органических молекулах гидролазы не действуют. Они делятся на следующие подгруппы [c.525]

Независимо от типа ферментов, катализирующих реакцию окислительного дезаминирования аминокислоты, ее механизм будет аналогичен. Процесс окислительного дезаминирования аминокислот протекает в две стадии. [c.372]

В настоящее время представление об активном центре со строго определенными стерическими свойствами дает наиболее логическое объяснение одному из важных свойств ферментов как катализаторов, а именно их очень высокой специфичности. Ферменты специфичны для определенных типов реакций, например для гидролиза некоторых связей или переноса некоторых групп, и могут быть специфичными даже в отношении определенного количества субстратов среди большого числа других, обладающих такими же связями. Если не во всех, то по крайней мере в большинстве случаев ферменты катализируют реакции только одного из пары оптических энантиоморфных изомеров. Таким образом, любые детальные механизмы ферментативных реакций должны быть в состоянии объяснить химическую и стереохимическую специфичность. Связанные с этим проблемы часто аналогичны тем, с которыми приходится сталкиваться при интерпретации механизма действия катализаторов циглеровского типа (см. разд. 10 гл. IV) в реакции получения стереорегулярных полимеров. [c.108]

Однако за этой реакцией не следует реакция типа (2), в результате чего происходит уменьшение активной массы фермента, способного катализировать процесс. [c.798]

Ферменты обычно обозначают путем добавления суффикса аза к названию субстрата или к наименованию типа катализируемой реакции. Так, фумараза — фермент, катализирующий присоединение воды к фумарату, а малатдегидрогеназа — фермент, катализирующий реакцию отнятия водорода от Ь-яблочной кислоты. [c.11]

Почти во всех клетках около 90% всего потребляемого кислорода восстанавливается с участием цитохромоксидазы митохондрий. Однако в некоторых тканях содержатся ферменты иного типа, катализирующие особые окислительно-вос-становительные реакции, в которых атомы кислорода включаются непосредственно в молекулу субстрата с образованием, например, новой гидроксильной или карбоксильной группы. Эти ферменты называются оксигеназами. Хотя в таких специализированных реакциях потребляется лишь небольшая часть всего кислорода, поглощаемого клетками, эти реакции очень важны для организма. [c.543]

В реакциях обмена веществ большую роль играют ферменты, катализирующие перенос отдельных радикалов, частей молекул и даже целых молекул от одних соединений на другие. Такой перенос атомных группировок значительно ускоряет и облегчает течение биохимических реакций, особенно синтетических. Все реакции такого типа катализируются ферментами переноса, или трансферазами. [c.61]

Было обнаружено несколько ферментов, катализирующих реакции этого типа. [c.515]

Одно из характерных биосинтетических преобразований хоризмовой кислоты приводит через стадию синтеза антраниловой кислоты к аминокислоте триптофану. Хоризмовая кислота, в зависимости от типа катализирующего реакцию фермента, аминиру-ется глутамином либо в орто-положение [c.215]

Гидроксильная группа боковой цепи серинового остатка атакует молекулу диизопропилфторфосфата у атома фосфора, замещая атом фтора. Заметим, что эта реакция представляет собой реакцию нуклеофильного замещения у атома фосфора (реакция типа 1.В, табл. 7-1), но в этом случае она протекает на ферменте, обычно катализирующем реакцию замещения у атома углерода карбонильной группы. Молекулу диизопропилфторфосфата можно рассматривать как псевдосубстрат (квазисубстрат), который реагирует с ферментом аналогично настоящему субстрату, но который не обеспечивает нормального завершения реакции. [c.107]

Описано около 20 ферментов пирофосфорилаз, катализирующих реакции этого типа [31 ]. [c.186]

Сопряженные реактцш в клетке идут часто с факторами индукции, практически равными единице. Это становится возможным в результате того, что эти реакции катализируются высоко специфичными катализаторами — ферментами, которые катализируют стадии типа (VI.4) и (VI.6), но не катализируют стадию (VI.5), которая в мягких условиях живой клетки протекает со скоростью, намного меньшей скорости катализированных стадий. [c.251]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

Виндаус выделил витамин Bi в чистом виде [6] и в 1932 г. установил его эмпирическую формулу С12Н ig0N4S l2-HjO. Витамин Bj имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав фермента карбокси-лазы, катализирующего реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот. При недостатке тиамина в организме происходит накопление пировиноградной кислоты — продукта обмена углеводов, что нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает заболевание полиневритом (бери-бери). Тиамин излечивает эту болезнь. Кроме того, дифосфат тиамина входит в состав многих других ферментов в качестве кофермента, связанного с апоферментом — белком. Сюда относятся и ферменты, катализирующие реакции обмена углеводов типа альдоль-ных конденсаций и др. Витамин Bj связан также с функцией органов кроветворения, участвует в обмене воды, углеводов, жиров и минеральннх солей [7, 8, 9, 101. Витамином В богаты дрожжи (пивные и пекарские) и злаки, не очищенные от отрубей. Ржаной, а также пшеничный цельный хлеб, крупы (в особенности гречневая) являются для человека основным источником витамина Bj. [c.64]

В микротельцах находится большое количество ферментов, катализирующих образование и разложение перекиси водорода. Описаны два типа микротелец пероксисомы, присутствующие в клетках печени, почек и зеленых листьев, и глиоксисомы, обнаруженные в прорастающих семенах масличных культур. Глиоксисомы играют особую роль, а именно катализируют реакции глиоксилатного цикла (гл. 11, разд. Г.4). [c.34]

Многие реакции, которые ускоряются ферментами, могут катализироваться также кислотами или основаниями, а часто и соединениями обоих типов Хорошо изученным примером такого рода является мута-ротация — обратимое взаимное превращение а- и р-аномерных форм сахаров, в частности глюкозы [см. схему (6-75)]. Эта реакция катализируется специфическим ферментом мутаротазой, а также неорганическими кислотами и основаниями. Эти данные показывают, что между простыми кислотами и основаниями, с одной стороны, и ферментами — с другой, есть нечто общее с точки зрения каталитического действия. Поскольку многие боковые цепи аминокислот содержат кислотные и основные группы, мы приходим к вполне естественному заключению, что эти группы должны участвовать в катализе как кислоты и основания. Однако для того чтобы понять, как именно они участвуют в катализе, мы должны иметь представление о численных значениях некоторых констант равновесия и констант скорости. [c.50]

Реакции типа 1.Б (табл. 7-1) заключаются в нуклеофильном замещении группы Y, присоединенной к углероду карбонильной группы. Субстрат может представлять собой эфир (Y = OR), тиоэфир (Y=SR) или амид (Y=NHR), а ферментативная реакция — гидролиз (когда В — это 0Н , образующийся из воды) или трансацилирование (когда В — это анион спирта, тпола или амина). Процессы трансацилирования играют исключительно важную роль в биосинтезе, однако наиболее интенсивно изучены ферменты, катализирующие реакции гидролиза. [c.103]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

К настоящему времени у эукариот, как и у бактерий (см. ранее), открыто несколько ДНК-полимераз. В репликации ДНК эукариот участвуют два главных типа полимераз — а и б. Показано, что ДНК-полимераза а состоит из 4 субъединиц и является идентичной по структуре и свойствам во всех клетках млекопитающих, причем одна из субъединиц оказалась наделенной праймазной активностью. Самая крупная субъединица ДНК-полимеразы а (мол. масса 180000) катализирует реакцию полимеризации, преимущественно синтез отстающей цепи ДНК, являясь составной частью праймасомы. ДНК-полимераза б состоит из 2 субъединиц и преимущественно катализирует синтез ведущей цепи ДНК (см. далее). Открыта также ДНК-полимераза г, которая в ряде случаев заменяет б-фермент, в частности при репарации ДНК (исправление нарушений ДНК, вызванных ошибками репликации или повреждающими агентами). Следует отметить, что в эукариотических клетках открыты два белковых фактора репликации, обозначаемых RFA и RF . Фактор репликации А выполняет функцию белка—связывание одноцепочечной ДНК (наподобие белковых факторов связывания разъединенных цепей ДНК при [c.480]

П. Десмолазы, или ферменты расщепления (от греч. с1езтоз— связь) они катализируют реакции типа Р—в результате которых происходит глубокий распад органического вещества и разрыв связи между углеродными атомами молекул. К ним относятся в основном все ферменты брожения, расщепляющие углеводы на более простые соединения. Например, зимаза — комплекс ферментов, катализирующих реакции, происходящие при спиртовом брожении карбоксилаза — катализирует реакцию декарбоксилирования карболигаза — синтезирует две альдегидные группы каталаза — разлагает перекись водорода на моле-.кулярный кислород и воду, тем самым защищая клетку от накопления ядовитой перекиси водорода, возникающей как побочный продукт при процессах активации кислорода. [c.526]

В последние годы появились данные об успешном применени в клинике при онкологических заболеваниях, воспалительны процессах и радиационном поражении супероксидисмутазь (СОД) — фермента, катализирующего реакцию дисмутации супер оксидных радикалов (07)> возникающих в качестве побочны продуктов биологического окисления. Более того, установлено что гранулоциты (тип белых кровяных клеток) выделяют боль шое количество 07 в период активизации дыхательных метабо лических процессов, способствующих развитию их в фагоциты Фагоциты, как известно, участвуют в захвате и переваривани] чужеродных частиц, бактерий и других клеток. Помимо уничто жения бактерий 07 повреждает другие ткани, вызывая воспали тельные процессы. Инъекции СОД, дисмутирующей 07. приво дят к противовоспалительному эффекту. [c.322]

Одно из более сложных применений молекулярной селекции нуклеиновых кислот связано с попытками создать на этой основе рибозимы с новыми каталитическими функциями. С этой це.пью необ.ходимо создать новые методы селекции. Как уже говорилось в 6.4, открытие рибозимов вызвано повышенный интерес к возможности участия рибозимов на первых этапах эволюции. Для этой цели необходимы рибозимы с синтетическими функциями. Ниже приводится пример получения с помощью молекулярной селекции нуклеиновых кислот фермента, катализирующего реакцию соединения двух олигорибоиуклеотидов, один из которых (донорный) несет на 5 -конце трифосфатную группу, с помощью которой с отщеплением пирофосфата осуществляется образование новой межнуклеотидной связи с 3 -ОП-группой акцепторного олигонуклеотида. Эта реакция по своему типу идентична реакции элонгации полинуклеотидной цепи, в ходе которой осуществляется перенос нуклеотидного остатка от нуклеозид-5 трифосфата на 3 -ОН-группу растущей полинуклеотидной цепи. С.хема селекции представлена на рис, 87. Для большей эффективности этого процесса трифосфатная группа и 3 -ОН-группа донора долясны быть сближены. Это можно сделать создав конструкцию (рис. 87, а), в которой эти две группы оказываются комплементарными соседним нуклеотидам стебля в шпилечной структуре. Па 5 -конце акцепторного [c.307]

К ферментам внеклеточного типа можно отнести микробные амилазы, липазы и петид-гидролазы, катализирующие реакции гидролиза соответственно крахмала, жиров и белков Животная протеаза (пепсин) условно также может быть причислена в разряд внеклеточных, так как она поступает из соответствующих клеток (главных клеток слизистой оболочки желудка) в полость желудка, то же можно сказать и о ферментах поджелудочной железы, поступающих в просвет двенадцатиперстной кишки [c.48]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

При этом типе атаки на АТФ отщепляется АМФ и к атакующей группировке присоединяется пирофосфат. Поэтому ферменты, катализирующие такие реакции, называют пирофосфокиназами . Из ферментов этого типа лучше всего изучена рибозо-5-фосфат-пиро-фосфокиназа, которая катализирует реакцию [c.91]

Трансаминазы обьино катализируют реакции двойного замещения (реакции типа пинг-понг разд. 9.8). В таких реакциях аминогруппа переносится сначала с первого субстрата-аминокислоты-на кофермент, а затем происходит отделение образовавшейся а-кетокислоты от фермента после этого с ферментом связывается второй субстрат-вступающая в реакцию а-кетокислота. При этом аминог руппа переносится с нирндокс-аминфосфата на второй субстрат. [c.283]

В некоторых случаях названия ферментов образуют просто, добавляя окончание -аза к названию субстрата (например, АТФ-аза, рибонуклеаза, аконитаза). В то же время многие тривиальные названия не имеют отноще-ния ни к субстрату, ни к типу катализируемой реакции (таковы, например, названия многих протеолитических ферментов — химотрипсин, трипсин, пепсин, папаин, ренин и фицин). Известны также случаи, когда для одного и того же фермента используется несколько названий. Фермент, катализирующий образование цитрата из оксалоацетата и ацетил-КоА (см. гл. XIX), называют, например, конденсирующим ферментом, цитратконденсирующим ферментом, цитрогеназой и цитратсинтетазой (не считая систематического названия). Наконец, имеются в тривиальной номенклатуре и такие названия, смысл которых не нуждается в пояснениях. Некоторые из этих названий (хотя далеко не все) Комиссия по ферментам рекомендует использовать в качестве допустимых альтернатив (см. табл. 28). [c.195]

Дегидрогеназы КоА SH-производных жирных кислот. Четыре дегидрогеназы такого типа были выделены в очищенном виде из митохондрий печени млекопитающих. Каждый из этих ферментов катализирует реакцию XIII. 14) с ФАД в качестве кофермента [c.344]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология