Катепсин активный центр

Известно несколько различных семейств протеиназ, причем не все они обязательно содержат в активном центре серин. В одно из семейств входит пепсин желудка и родственные ферменты, например реннин из четвертого желудка (сычуга) теленка. Реннин вызывает быстрое свертывание молока и широко применяется в сыроварении. К этому же семейству относятся некоторые внутриклеточные катепсины и протеиназы различных грибов. Необычным свойством пепсинового семейства протеиназ является то, что они наиболее активны в интервале pH от 1 до 5. Это свойство делает понятным, почему серин и гистидин не входят в состав активного центра этих ферментов. Считают, что у кислых протеиназ в механизме двойного замещения роль нуклеофила выполняет карбоксилат-ион, а донором протона по отношению к уходящей группе служит вторая карбоксильная группа. Таким образом, механизм действия пепсина подобен механизму действия лизоцима. [c.113]

Протеолиз тканевых белков. Осуществляется с помощью протеолитических (лизосомальных) ферментов — катепсинов. По строению активного центра вьщеляют цистеиновые (8Н-группа цистеина), сериновые (ОН-группа серина), карбоксильные (СООН-группа асп или глу) и металлопротеиновые катепсины. Роль катепсинов [c.246]

С рК 4,26 рЯ 3,34 рК 7,ББ и рК 8,47. Это, по-видимому, обусловлено существованием двух рН-зависимых конформационных состояний фермента (см. разд.Б.2.3.) и, вероятно, является следствием влияния электростатического поля, создаваемого группой с рй Б-6, удаленной от каталитического центра [3167]. У папаина ионизация этой группы практически не сказывается на активности, но у катепсинов В и Н и у актинидина это влияние достаточно велико. В актинидине предполагается [31671, что такой группой является карбоксильная группа остатка С1и52. [c.306]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология