Аминокислоты по СООН группе

Полиэлектролиты. Если звенья макромолекулы содержат боковые ионогенные группы, то полимеры проявляют своеобразные-электрические, конфигурационные и гидродинамические свойства. Такие полимеры называют полиэлектролитами. К ним относятся поликислоты (полиметакриловая, нуклеиновые кислоты и др.) полиоснования полиамфолиты. Полиамфолиты содержат кислотные-и основные группы в одной макромолекуле. Это белки и синтетические полипептиды. Они построены из аминокислот и содержат основные (ЫНзОН) и кислотные (—СООН) группы, которые располагаются не только на концах цепей, но и в боковых ответвлениях. Раствор каждого полиамфолита в зависнмости от его состава имеет определенное значение pH, при котором сумма положительных и отрицательных зарядов в цепи равны. Это значение pH называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). При pH ниже ИЭТ в цепи преобладают положительные заряды из-за подавления диссоциации СООН-групп. При достаточно низком pH полиамфолит превращается в полиоснование. При pH выще ИЭТ полиамфолит постепенно переходит в поликислоту. [c.287]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

Аминокислоты представляют собой амфотерные соединения общей формулы N+Нз— H(R) OO . Физические исследования показали, что и в кристаллах они находятся в ионной форме Инфракрасный спектр аминокислот не обнаруживает ни линии, характерной для СООН-группы, ни линии ННг-группы. Аминокислоты обладают поэтому всеми свойствами полярных соединений легко растворяются в воде и нерастворимы в большинстве органических растворителей. Боковые цепи аминокислот оказывают существенное влияние на их свойства. Увеличение длины углеродной цепи резко понижает растворимость аминокислот в воде и повышает их растворимость в спирте. [c.459]

Реакция активации протекает в два этапа сначала в результате взаимодействия АТФ и аминокислоты (СООН-группа аминокислоты связывается ангидридной связью с 5 -фосфатной группой АТФ с образованием пирофосфата) образуется связанный с ферментом промежуточный продукт — аминоациладенилат [c.368]

Аналогичным способом к дипептиду могут присоединяться и другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т.д. вплоть до крупной молекулы полипептида (белка). Наименование пептидов складывается из названия первой К-концевой аминокислоты со свободной КН,-группой (с окончанием -ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями -ил) и полного названия С-концевой аминокислоты со свободной СООН-группой. Например, пентапептид из 5 аминокислот может быть обозначен полным наименованием глицил-аланил-серил-цистеинил-аланин, или сокращенно Гли-Ала-Сер-Цис-Ала . [c.50]

Необходимо иметь в виду, что ионы II и III, содержащие свободную NH -или СООН-группу, находятся в равновесии с диполярным ионом I поэтому аминокислоты вступают в реакции, характерные для аминов и карбоновых [c.1041]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —МНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не [c.360]

Белки — это полимеры, построенные из небольших молекул, называемых аминокислотами. Каждая аминокислота содержит углерод, азот и водород, в некоторых также имеется сера. Как и сахара, белки - это строительные блоки для построения более сложных углеводов. 20 природных аминокислот образуют все белки. Они имеют общие структурные характеристики все они содержат амино- (-NN2) и карбоксильную (-СООН) группы (рис. IV.8). [c.259]

Низкая летучесть аминокислот является в первую очередь следствием полярного распределения зарядов, вызванного одновременным присутствием основной МНг- и кислой СООН-групп. Можно было бы ожидать, что элиминирование одной и в особенности обеих групп приведет к образованию летучих веществ. Как показано в ряде исследований, это действительно так. Однако в этих работах удовлетворительные результаты получены только для простых аминокислот. Ценность некоторых методик невелика из-за образования побочных продуктов, поэтому мы упомянем их только для полноты картины ГХ аминокислот, но не будем рассматривать подробно, тем более что ни одна из. них не приобрела значения ни для качественного, ни для количественного анализа аминокислот. [c.325]

Аминокислоты в белках связаны последовательно пептидной связью —СО—ЫН—, которая образуется в результате взаимодействия группы —ЫНг одной молекулы аминокислоты и группы —СООН другой молекулы аминокислоты [c.261]

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных КН,- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза. [c.44]

Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную КН,-группу и одну свободную СООН-группу. [c.52]

Для определения природы С-концевой аминокислоты часто используют ферментативные методы. Обработка полипептида карбоксипептидазой, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная СООН-группа, приводит к освобождению С-концевой аминокислоты, природа которой может быть идентифицирована методом хроматографии. [c.54]

Как видно, в структуре грамицидина 8 имеются 2 остатка орнитина (Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных В-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от КН,-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности грамицидин 8 не имеет конца. [c.77]

Ключевая роль в расшифровке последовательности принадлежит определению концевых аминокислот, имеющих либо свободную ЫН 2-группу на Ы-конце, либо свободную СООН-группу на С-конце [c.38]

Одновременная защита NH2-и СООН-групп приводит не только к более высокой термической устойчивости, но также придает и другие свойства пептиду, выгодные для ГХ. Исключая из рассмотрения здесь другие возможные функциональные группы в молекуле аминокислоты, можно отметить, что эфиры Н-защищенных аминокислот дают лишь небольшие хвосты и в соответствии с этим регистрируются в виде острых пиков. Аминогруппы защищали с помощью различных группировок, преимущественно ацильных [c.311]

В ИК-спектрах аминокислот отсутствуют полосы валентных колебаний в области 3300-3500 см , а наблюдается поглощение при 3070 см , которое относят к ЫН 3-группе. Кроме того, две характеристические полосы ЫН 3-группы находятся в области 1600-1500 см . Аминокислоты и их соли показывают типичное для СОО -группы поглощение при 1600-1560 см Карбонильное поглощение СООН-группы при 1730-1700 см у гидрохлоридов аминокислот сдвинуто в коротковолновую область. Непрерывный ряд полос находится в области 3030-2500 см . [c.455]

Моноаминодикарбоновые кислоты. Дикарбоно-вые аминокислоты играют выдающуюся роль в азотистом обмене. К ним относятся аспарагиновая кислота и глютаминовая кислота. Эти две аминокислоты, содержащие одну NH2 и две СООН группы, имеют кислый характер. [c.29]

Аминокислоты, не использованные для биосинтетических процессов, подвергаются катаболизму, а из углеродных цепей аминокислот синтезируются вещества, способные резервировать энергию — глюкоза (гликоген) и липиды (рис. 24.5). Общими для всех аминокислот являются катаболические превращения по a-NHj- и а-СООН-группам. К общим реакциям относится так- [c.370]

Органические соединения, содержащие одновременно амино- (-МНг) и карбоксильную (-СООН) группы, называют аминокислотами По аналогии с моносахаридами, для которых характерно образование эфиров по типу внутримолекулярного (циклическая форма моносахаридов) и межмолекулярного (образование ди- и полисахаридов) взаимодействия, аминокислоты способны к внутри- и межмолекулярным взаимодействиям -МНг и -СООН групп Эта способность предопределяет неограниченные возможности вариации структуры и свойств продуктов такого взаимодействия, чем и объясняется то огромное значение для живой природы аминокислот и пептидов, а также образующихся из них белков [c.863]

Z — защитная группа для исключения возможности реакции по СООН группе С-концевой аминокислоты [c.875]

Синтезы- -аминокислот. Некоторые из описанных выше методов, например метод непосредственного аминирования галоидокислот или метод восстановления азотсодержащих функциональных производных кетокислот, могут применяться для синтеза аминокислот с группами NH2 и СООН в других положениях, чем а-положение. [c.372]

В аминокислотах активными группами являются ЫНг и СООН. Возникновение связи— СО—ЫН—, находящейся в белках, можно было объяснить взаимодействием групп ЫНг и СООН различных аминокислот. [c.37]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Обратите внимание на то, что названия этого типа строятся как перечисление аминокислот начиная от N-конца (остаток со свободной NH2-гpyппoй) к С-концу (остаток со свободной СООН-группой). [c.262]

Аминокислоты и их соли показывают типичное для СОО поглощение при 1560 — 1600 см Карбонильное поглощение СООН-группы при 1700 — 1730см у гидрохлоридов аминокислот сдвинуто на 20см в коротковолновую область. Непрерывный ряд полос находится в интервале 2500 — 3030 см . [c.35]

Даже обозначения винных кислот не свободны от двусмысленности. В этой книге мы будем считать для винных кислот н углеводов (разд. 33.13), что СНО-группа глицеринового альдегида является местом, откуда начинается наращивание цепи по циан-гидринной реакции. Одиако некоторые химики рассматривают винные кислоты так же, как аминокислоты, считая, что СООН-группа образуется из СНО-группы глицеринового альдегида, и обозначая (—)-винную кислоту символом ь. а (+)-винную кислоту символом о. [c.909]

Кажущиеся величины рК для а-карбоксильпой группы и а-амипогрупп (т.е. значения pH, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя рК = 2,34 и рК, = 9,69. При низком значении pH (ниже рК/) почти все молекулы аланина являются полностью протонированпыми и несут положительный заряд. Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при pH 6,02. Это означает, что при данном значении pH суммарный (или средний) электрический заряд молекулы аланина равен нулю и она не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическое состояние). Такое значение pH получило название изоэлектрической точки и обозначается р1. Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных МН,- или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК [c.38]

Тиролиберин представлен трипептидом, состоящим из пироглутаминовой (циклической) кислоты, гистидина и пролинамида, соединенньгх пептидными связями. В отличие от классических пептидов он не содержит свободных МН,- и СООН-групп у М- и С-концевых аминокислот. [c.253]

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. [c.423]

Алифатические а-аминокислоты составляют наиболее мн численную группу. Внутри этой группы их подразделяю привлечением дополнительных классификационных призна Например, в зависимости от числа карбоксильных груш аминогрупп в молекуле выделяют нейтральные (с ЫН2- и одна СООН-группы), основные (две ЫНг- и с СООН-группы) и кислые (одна ЫНг- и две СООН-груп аминокислоты. [c.318]

Конструкция полиамидной цепи одинакова для всего много образия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленно строение и состоит из чередующихся амидных (СОЫН) и мети новых (СН) групп. Один конец цепи, на котором находите аминокислота со свободной ЫНа-группой, называют N-кo н ц о м другой, на котором находится аминокислота со свободной СООН группой, — С-к о н ц о м. Пептидные и белковые цепи принято за писывать с Ы-конца. [c.344]

С-Концевые аминокислоты (аминокислоты со свободной СООН-группой) определяют, используя фермент карбоксипеп- [c.508]

Аминокислоты, ковалентно соединенные друг с другом при помощи пептидных связей, образуют пептиды, которые могут быть получены также как продукты неполного гидролиза полипептидов. Кислотно-основные свойства пептида определяются его концевыми NHj-и СООН-группами, а также входящими в его состав ионизируемыми R-группами. При полном гидролизе пептидов образуются свободные аминокислоты. Взаимодействие аминоконцевого остатка пептида с 1-фтор-2,4-динитробензолом приводит к образованию производного, имеющего характерную желтую окраску. Некоторые пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и вьшолняют специфические биологические функции. К ним относятся многие гормоны, антибиотики и другие соединения, обладаюцще высокой биологической активностью. [c.132]

Одновременно с изучением молекулярных весов и структуры белковых молекул проводились исследования по выяснению их химического строения. Как мы видели, аминокислоты в белковой молекуле образуют длинные полипептидные цепи. Но как эти цепи могут быть связаны между собой в виде крупных молекул Оказалось, что, кроме пептидных связей, в построении белковой молекулы важную роль играют дисульфидные связи —5—5—, а также связи, образованные группами —ОН амино-кйслот, свободными аминными —КНг и карбоксильными —СООН группами, соответственно диаминокислот и дикарбоновых аминокислот. Наличие большого числа активных групп в фставе белков обусловливает огромное многообразие реакционных возможностей белковой молекулы в целом. [c.208]

Полож. аминокислоты со своб. N132 и СООН-группами белки, пептиды, перв. амины, аммиак [c.59]

Различные активные группы аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков (свободные ЫНг-и СООН-группы диаминокислот и дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, ОН-группы тирозина и т. п.), направлены в разные стороны от основной полинептидной цепи и способствуют как связи между отдельными цепями, так и взаимодействию белка с другими веществами. [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология