Химотрипсиноген расщепление трипсином

Химотрипсиноген образован одной полипептидной цепью, состоящей из 245 аминокислот. Цепь связана пятью дисульфидными мостиками. Химотрипсиноген практически полностью лишен ферментативной активности. Однако он превращается в активный фермент, когда под действием трипсина расщепляется пептидная связь между аргинином-15 и изолейцином-16 (рис. 8.3). Образующийся активный фермент, называемый л-химотрипсином, действует затем на другие молекулы я-химо-трипсина, В результате удаления еще двух пептидов образуется стабильная форма фермента - а-химотрипсин. Дополнительное расщепление при превращении л-химо-трипсина в а-форму в сущности излишне, поскольку я-химотрипсин сам обладает полной ферментативной активностью. Поразительная особенность данного процесса [c.153]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Превращение химотрипсиноген А -> химотрипсин представляет собой сложный процесс, приводящий фактически к образованию семейства химо-трипсинов — а, б, я и т. д. Все эти реакции катализируются трипсином и химотрипсином. Поскольку молекулярный вес химотрипсина близок к 25 ООО, активация зимогена должна быть сопряжена с относительно небольшим укорочением полипептидной цепи. Общая схема активации химотрипсиногена А представлена на фиг. 124. Катализируемое трипсином расщепление одной пептидной связи между аргинином и изолейцином приводит к образованию я-химотрипсина. Последующий разрыв второй пептидной связи] с отщеплением дипептида сериларгинина дает б-химотрипсин. [c.427]

Все проферменты поджелудочной железы активируются по сходному механизму для превращения в активную форму необходимо расщепление пептидной связи, образованной остатком аргинина или лизина около начала пептидной цепи предшественника. Именно это расщепление и производится трипсином или иным протеолитическим ферментом, осуществляющим активацию. Механизм действия всех таких ферментов, по-видимому, одинаков в основе его лежит гидролиз точно определенной пептидной связи, производимый в соответствии со специфичностью гидролизирующего фермента, причем необходима специфичность именно такого типа, как та, которой обладает трипсин. В трипси-ногене быка, например, разрывается связь между 6- и 7-амино-кислотными остатками, в химотрипсиногене — при действии трипсина — между 15-м и 16-м. Активация трипсиногена сопровождается отщеплением от белка гексапептида при активировании же химотрипсиногена фрагмент не отщепляется, так как его первый остаток остается соединенным с основной частью молекулы дисульфидной связью. [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология