Ферменты сока желудочного

Расщепление триглицеридов в пищеварительном тракте. Слюна не содержит расщепляющих жиры ферментов. Следовательно, в полости рта жиры не подвергаются никаким изменениям. У взрослых людей жиры проходят через желудок также без особых изменений. В желудочном соке содержится липаза, получившая название желудочной, однако роль ее в гидролизе [c.363]

У млекопитающих гидролитическое расщепление яда активно протекает под действием ферментов слюны, желудочного сока и крови. Однако основным органом, обезвреживающим ядовитые вещества, является печень с ее мощным ферментным аппаратом. Пестициды и продукты их распада, попадая в кровь, поступают в печень, где подвергаются усиленному превращению. При этом протекают процессы разложения (гидролиз, окисление, восстановление и т. п.) и конъюгации с образованием водорастворимых соединений, которые выводятся из организма через почки с мочой или попадают вместе с желчью в кишечник, откуда выделяются с калом. Продукты распада некоторых пестицидов могут выводиться из организма теплокровных животных в газообразной форме через легкие. Например, ТМТД [c.22]

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Пищевые белки, поступающие в желудок, под действием фермента (биологического катализатора) пепсина расщепляются на отдельные составляющие аминокислоты или блоки этих аминокислот. Из них синтезируется белок, присущий данному организму. Фермент пепсин образуется из другого фермента — пепсиногена. Для превращения пепсиногена в пепсин необходима соляная кислота. При ее недостатке в желудочном соке переваривание и усвоение белков не происходит или идет в малой степени. Соляная кислота также участвует в образовании гормона секретина и некоторых других гормонов, стимулирующих деятельность поджелудочной железы. Кроме того, она способствует переходу пищевых масс из желудка в двенадцатиперстную кишку и обезвреживанию микробов, попадающих в желудок из внешней среды. [c.23]

Так, при нормальной кислотности желудочный сок имеет pH 1,7 pH крови человека равен 7,4 слюны — 6,9. Каждый фермент функционирует при определенном значении pH каталаза крови при pH 7,0 пепсин желудочного сока — при pH 1,5—2 и т. д. [c.195]

Белки пищи расщепляются ферментами в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гормона гастрина, который в свою очередь вызывает секрецию соляной кислоты обклаЭочньши клетками желез слизистой желудка (рис. 24-3), а также пепсиногена главными клетками. Желудочный сок имеет pH от 1,5 до 2,5. Благодаря такой кислотности он действует как антисептик, убивая большинство бактерий и других клеток. Кроме того, в условиях низкого pH желудочного сока глобулярные белки подвергаются денатурации, их молекулы разворачиваются и вследствие этого внутренние пептидные связи полипептидных цепей становятся более доступными для ферментативного гидролиза. Пепсиноген (мол. масса 40000), являющийся неактивным предшественником фермента, или зимогеном, превращается в желудоч- [c.747]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и широко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок И кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кишок) на аминокислоты образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. [c.340]

ЛИПАЗЫ (греч. lipos — жир) — ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление жиров на глицерин и жирные кислоты. Л. содержатся в желудочном и кишечном соках, соке поджелудочной железы и в грудном молоке, в тканях животных и растений, а также [c.148]

В кишечнике под влиянием ферментов сока поджелудочной железы и кишечного сока заканчивается начавшееся в желудке под влиянием ферментов желудочного сока гидролитическое рас-ш,епление белков пищи. [c.252]

Пепсин — фермент желудочного сока. Молекула пепсина представляет собой одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Низшие пептиды по свойствам близки к аминокислотам. [c.235]

В живой природе насчитывается множество разнообразных ферментов, которые находятся в различных структурных образованиях клеток (ядре, митохондриях, мембранах и других компонентах клетки), жидких частях протоплазмы, в тканевых соках многие ферменты вырабатываются специальными тканями животного организма (железами) и выделяются в составе пищеварительных соков. Желудочный сок богат пепсином, в составе сока поджелудочной железы имеется несколько ферментов трипсин, липаза, амилаза, мальтаза и др. Слюна, вырабатываемая слюнными н елезами, содержит фермент амилазу. В кишечном соке содержится целая система протеолитиче-ских ферментов и ферментов, расщепляющих углеводы, жиры и т. д. [c.126]

В некоторых ферментах, например в тех, которые катализируют гидролитическое разложение белков (пепсин в желудочном соке), активный центр не содержит инородных соединений, а представляет собой просто совокупность отдельных частей длинной цепеобразной молекулы белка, сближенных друг с другом в результате изгиба сложной цепи. Следовательно, активный центр фермента может возникнуть как результат определенной деформации белковой частицы другими словами, геометрические особенности полипептидной цепочки, из которой белки и состоят, имеют больщое значение для проявления каталитических свойств (см. III, гл. 5). [c.356]

Переваривание белков в желудке. Переваривание белков начинается в желудке под влиянием ферментов желудочного сока. Желудочный сок представляет собой бесцветную жидкость, содержащую до 99% воды, свободную соляную кислоту (0,4— 0,57о) и протеолитический фермент пепсин. У молодых животных желудочный сок содержит еще один протеолитический фермент— химозин (ренин, сычужный фермент). Свободная соляная кислота играет существенную роль в пищеварении. Пепсин активен только при низком значении pH (оптимальная концентрация pH для пепсина 1,5—2,5), создаваемом свободной соля- ОЙ кислотой. [c.248]

Активность разнообразных биологических катализаторов (ферментов), а нередко и специфика происходящих в тканях биохимических процессов связаны с ограниченными зонами значений pH. Так, пепсин желудочного сока активен при pH 1,5—2,0 каталаза крови — при pH 7,0 тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [c.59]

В кишечнике под влиянием ферментов сока поджелудочной железы и кишечного сока заканчивается начавшееся в желудке под влиянием фермента желудочного сока гидролитическое расщепление белков пищи. Последовательное действие всех этих протеолитических ферментов приводит к тому, что белки пиш.и подвергаются полному гидролизу с образованием смеси различных аминокислот. [c.339]

Хлор существенно важен для многих форм жизни, включая человека. Ионы хлора в организме активируют некоторые ферменты, служат источником для образования хлороводородной кислоты, создающей благоприятную среду для действия ферментов желудочного сока, влияют на электропроводность клеточных мембран и т. д.. [c.388]

Роль соляной кислоты желудочного сока состоит в том, что она превращает один из ферментов желудочного сока — пепсин в активную форму. И, кроме того, она выполняет еще одну важную функцию — уничтожает проникающих в желудок патогенных и гнилостных бактерий. Поэтому соляная кислота является фармацевтическим препаратом. [c.64]

Фтор важен для млекопитающих, в том числе и чело века В количестве 0,01 % он входит в состав эмали зубов Колебания в содержании фтора в питьевой воде приводят к различным заболеваниям зубов Некоторые соединения фтора, например НР, и газообразный Рг очень токсичны Хлор существенно важен для многих форм жизни, включая человека Ионы хлора в организме активируют некоторые ферменты, служат источником для образова ния хлороводородной кислоты, создающей благоприятную среду для действия ферментов желудочного сока, влияют на электропроводность клеточных мембран и т д Необходим для поддержания жизни и хлорид натрия Солевой обмен связан с водным балансом организма Повышенное содержание хлорида натрия в организме удерживает воду в тканях Газообразный С1г очень токси чен, вдыхание воздуха, содержаш,его даже малую при месь этого газа, вызывает воспаление дЫхательных пу тей [c.388]

Интересные данные, указывающие на белковую природу ферментов, были получены в лаборатории И.П. Павлова. При определении переваривающей способности желудочного сока была обнаружена прямая зависимость между этой способностью и количеством белка в соке. В связи с этим было сделано заключение, что пепсин желудочного сока является белком. [c.118]

Скорость ферментативной реакции, как и активность фермента, в значительной степени определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов первые повышают скорость реакции, а вторые тормозят эту реакцию. Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Так, соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока [c.145]

Реннин. Фермент реннин выделен из сока четвертого отдела желудка телят в кристаллическом виде. Он есть также в желудочном соке детей грудного возраста. По механизму и специфичности действия реннин сильно отличается от пепсина, тогда как по структуре близок к нему так же состоит из одной полипептидной цепи с мол. массой 40000. Изоэлектрическая точка реннина равна 4,5. [c.420]

Ферменты, катализирующие гидролиз (гидролазы), расщепляют пептидные связи в белках и пептидах. Представители этого класса ферментов пепсин желудочного сока, трипсин, химотрипсин, амино-пептидаза кишечника, гипаза, фосфатаза и т. д. Активность действия таких ферментов зависит от pH среды. Кривая, выражающая зависимость активности ферментов от pH, проходит через максимум. Положение максимума зависит от природы фермента. Многие ферменты проявляют повышенную активность в изоэлектрическом состоянии (см. 78). [c.131]

Наконец, следует упомянуть, что участие соседних карбоксильных групп в гидролизе амидов также имеет значение для понимания ферментативного гидролиза амидов. Один из таких ферментов — кислая протеаза пепсин из желудочного сока механизм ее действия включает общекислотный катализ. Клюгер и Лам синтезировали фиксированные модельные соединения, чтобы изучить участие карбоновой кислоты в гидролизе амидов [112]. Они обнаружили, что аниловые производные эняо-цис-5-норборнена соответствуют критериям жесткого геометрического сближения взаимодействующих функциональных групп. [c.242]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

Каково химическое строение этого активного вещества ДНК впервые была обнаружена в ядре щвейцар-ским биохимиком Мищером в 1869 г. Он работал с клетками гноя в лаборатории Гоппе-Зейлера, одного из ведущих биохимиков того времени. Вначале он поставил несколько опытов с этими клетками так, как ему посоветовал его руководитель. Опыты оказались неудачными, и он попробовал подействовать на эти клетки пепсином — ферментом из желудочного сока, переваривающим белки. В отличие от большинства биохимиков, прежних и современных, Мищер всегда тщательно изучал под микроскопом клетки, из которых он выделял вещества. Пепсин в разведенной соляной кислоте растворял белки гнойных клеток, но Мишер увидел в микроскоп, что, хотя клетки и разрушаются, ядра их остаются почти неизменными и лишь несколько уменьшаются в размерах. Когда переваривание с помощью пепсина закончилось, ббльшая часть вещества гнойных клеток перешла в раствор. Мишер произвел химический анализ остатка, состоящего из сморщенных ядер, и обнаружил, что по своему составу он отличается от всех веществ, которые до этого были выделены из клеток. [c.111]

Активность различных ферментов, а также специфика происходящих в тканях биохимических процессов тесно связаны с определенными довольно узкими интервалами pH. Например, пепсин желудочного сока активен при pH = 1,5—2,0 содержащийся в слюне птиалин, ускоряющий процесс осахаривания крахмала, наиболее активен при pH = 6,7, т. е. почти в нейтральной среде. В зависимости от pH среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Так, тканевые катепсииы при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепление. При отклонении величины pH от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается нли даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [c.205]

ПЕПСИН (греч. рер518 — пищеварение) — фермент желудочного сока, расщепляет белки до пептидов. Молекула П. представляет собой полипептидную Цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. П. получают высаливанием из автолизатов слизистой оболочки желудка. П. применяется в сыроварении, при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта. [c.187]

Кроме соляной кислоты желудочный сок содержит сложные органические вещества-ферменты, обеспечивающие переваривание пищн.-Прил . ред. [c.296]

С середины XVIII в. начинается период открытия и вьщеления большого числа новых органических веществ растительного и животного происхождения. Крупным событием второй половины XVIII в. стали исследования Л. Спалланцани по физиологии пищеварения, которые положили начало изучению ферментов пищеварительных соков. Русский химик К.С. Кирхгоф в 1814 г. описал ферментативный процесс осахаривания крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя. К середине XIX в. были найдены и другие ферменты амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы. Й. Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к числу последних были отнесены все известные в то время ферменты. В 1839 г. Ю. Либих выяснил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы, являющиеся главными составными частями животных и растительных организмов. [c.16]

Протеолитические ферменты. — Е1ажнейшими ферментами пищеварительного тракта являются пепсин (в желудочном соке), трипсин, химотрипсин и карбоксипентидаза (в поджелудочной железе). Обычно они секретируются в виде неактивных предшественников (зимогенов). [c.713]

Всасывание характеризуется скороа ью и степенью всасывания (т. наз. биодоступностью). Степень всасывания - кол-во лек. в-ва (в % или в долях), к-рое попадает в кровь при разл. способах введения. На всасывание сильно влияют лек. форма, а также др. факторы. При приеме внутрь многие лек. в-ва в процессе всасывания под действием ферментов печени (или к-ты желудочного сока) биотрансформируются в метаболиты, в результате чего лишь часть лек. в-в достигает кровяного русла. Сгя1ень всасывания лек. в-ва из желудочно-кишечного тракта, как правило, снижается при приеме лекарства после еды. [c.59]

Гидролитический распад жиров катализируется ферментами липазами, которые содержатся в соке желудка, поджелудочной железы и топкого кишечника. Роль желудочной липазы у взрослого человека весьма невелика, так как фермент катализирует расщепление лишь тонко-диспергированных, предварительно эмульгированных жиров (например, молочного). Значительная роль в переваривании жиров принадлежит липазе поджелудочной железы. Расщепление жироп происходит главным образом в тонком кишечнике. [c.184]

Пепсин (от греч. рерз1з — пищеварение) — фермент желудочного сока, расщепляет белки до пептидов. [c.97]

Производные индола играют жизненно важную роль в основном обмене. Незаменимая аминокислота — триптофан входит в состав большинства белков как часть полипептидной цепи дрожжевого фермента — спиртовой дегидрогеназы он участвует совместно с НАД+/НАДН в ферментативном восстановлении ацетальдегида до этилового спирта при этом происходит отщепление гидрид-иона и образование р-алкилидениндоленинийпкатиона (стр. 306). В организмах животных из триптофана образуются два родственных по химическому строению гормона. Один из них — серотонин, тесно связанный с деятельностью центральной нервной системы, регулирует перистальтику и выделение желудочного сока, второй — мелатонин участвует в контроле смены дневного и ночного ритма физиологических функций. р-Индолилуксусной кислоте, которая [c.284]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0) такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-ви-димому, не в своей оптимальной зоне pH среды. [c.141]

Еще до первого химического образования пептидной связи делалась попытка получить белок с помощью ферментов. В 1886 г.Данилевски показал, что при инкубации продуктов расщепления белка с неочищенной смесью ферментов желудочного сока выпадает белковоподобный осадок. Завьялов и сотр. в 1901 г. назвали продукт такого синтеза пластеином. Впоследствии многие исследователи занимались синтезами высокомолекулярных пластеинов при воздействии протеолитических ферментов на концентрированные растворы подходящих олигопептидов (ср. разд. 2.2.9.2.) [c.166]

В результате вьщерживания в течение определенного времени (10... 14 сут) при низких положительных температурах мясо созревает и характеризуется высокими пищевыми достоинствами. Пища, приготовленная из созревшего мяса, способствует повышению аппетита и сокращению периода вьщеления желудочного сока, лучше переваривается и усваивается. В силу активизирования пищеварительных ферментов переваривание созревшего мяса происходит с меньшими затратами энергии. [c.1133]

Растворы пепсина. Пепсин — однокомпонентный про-теолитический фермент желудочного сока — может быть получен в виде белковых кристаллов, обладаюш их весьма высокой каталитической активностью. Пепсин является альбумином, имеет глобулярные молекулы и растворим в воде. Пенсин свертывается при нагревании, осаждается крепким спиртом, солями тяжелых металлов, дубильными веш ествами. Концентрированные кислоты и щелочи разрушают пепсин. Фильтровальная бумага адсорбирует значительные количества пепсина. Свет способствует инактивации фермента. [c.183]

Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие а-амилазы слюны прекращается, так как желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (pH 1,5—2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под действием а-амилазы поджелудочного сока. Здесь pH возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих условиях а-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена в мальтозу, начатое амилазой слюны. Напомним, что в молекулах амилопектина и гликогена в точках ветвления существуют также а(1—>6)-глико-зидные связи. Эти связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами амило-1,6-глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстри-наза). [c.320]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология