Энергетика и активный экспериментальные результаты

Полученные численные оценки позволяют шостроить профиль изменения свободной энергии при протекании каталитического процесса. Рассчитанный профиль изменения свободной энергии в механизме катализа гидрогеназой для схемы Н ере представлен на рис. 12. Минимумы свободных энергий соответствуют промежуточным соединениям ЕН+Н-, ЕН-, ЕН и Е . Из известных экспериментальных данных можно получить информацию об энергетике интермедиатов ЕН+Н и ЕН-. Видно, что образование промежуточного фермент-гидридного комплекса ЕН+Н- термодинамически выгодно, и комплекс существенно дестабилизируется в результате депротонирования. Таким образом, из данных рис. 12 следует, что активация водорода гидрогеназой включает термодинамически невыгодное образование фермент-гидридного комплекса ЕН-. Образование этого интермедиата идет с затратами свободной энергии -f-10,8 ккал/моль. Для сравнения укажем, что теплота гомолитического расщепления молекулы водорода на атомы в водной среде равна +104,5 ккал/моль, свободная энергия гетеро-литического расщепления в воде с образованием гидрид-иона и протона равна +33 ккал/моль (Басоло, Пирсон, 1971). Таким образом, активный центр фермента выбирает путь реакции без образования термодинамически очень невыгодных промежуточных [c.49]