АТФаза в протеолипосомах

Н+-АТФазы из мембран грибов и растений были реконструированы в протеолипосомы. В этой системе была показана обратимость гидролиза АТФ, когда искусственно созданная диффузией К+, использовалась для синтеза АТФ. [c.125]

Работу Са2 -АТФазы изучают на фрагментах саркоплазматическото ретикулума, выделяемых из мышечной ткани, а также на мембранных пузырьках, которые образуются в определенных условиях в смеси очиш енного препарата Са -АТФазы с фосфолипидами (реконструированная система — протеолипосомы см. 2 гл. XV). [c.157]

Безусловно, значительным достижением следует считать развертывание исследований данного вопроса на еще более простой модельной системе — протеолипосомах со встроенной Н+-АТФазой. Впервые такое встраивание осуществлено Вара и Серрано (623, 682]. Исследованиями этих, а также других авторов 1460, 5431 было показано, что даже в такой упрощенной системе Н+-АТФаза плазмалеммы проявляет основные свойства, характерные для нее в нативной мембране ее активность подавляется ванадатом. ДЦКД, ДЭС. грамицидином S имеет оптимум pH 6.5 стимулируется моновалентными катионами ингибируется С , Си -. на нее практически не действует уабаин. олигомицин. азид. Но самое существенное состоит в том. что в протеолипосомах Н+-АТФаза сохраняет способность к АТФ-зависи-мому транспорту протона [460. 543. 623, 6821. При этом наряду с химической формируется и электрическая компонента Д Ш (6371. [c.36]

Н-АТФаза была реконструирована Я. Кагавой и Э. Ракером в протеолипосомы. Механизм генерации Д лН+ и синтез АТФ в этих протеолипосомах были подробно изучены. Было показано, что комплекс Po+Pi может синтезировать АТФ в реконструированной системе при генерации на мембране A iH+. При этом эффективность синтеза не зависит от природы первичного генератора Д 1Н+. В моделях по реконструкции мембранных белков была выявлена возможность сборки молекулярных машин из элементарных деталей, принадлежащих представителям разных животных царств. Так, например, в одной из работ Э. Ракер и В. Стокениус реконструировали протеолипосомы, способные эффективно осуществлять фосфорилирование, где в качестве A iH+ генератора использовались бактериородопсин, Н-АТФ-синтетаза из митохон дрий сердца быка и фосфолипиды соевых бобов. [c.131]

Показано, что изолированные вакуоли способны к электроген-ному поглощению ионов Н+, сопряженному с гидролизом АТФ. Транспорт Н+ и АТФазная активность подавляются уникальным набором ингибиторов, включающим нитрат, К-этилмалеимид, три-алкил-олово и высокие концентрации ДЦКД. Олигомицин и ДЦКД (ингибиторы митохондриальной Н+-АТФ-синтазы) в низких концентрациях не влияют на Н+-АТФазу тонопласта. Она не тормозится диэтилстильбэстролом, блокирующим Н+-АТФ-синтазу митохондрий и Н+-АТФ азу внешней клеточной мембраны растений и грибов не влияет на нее и ванадат. Ферменты митохондрий животных, хлоропластов и плазмалеммы, способные расщеплять АТФ, в отличие от АТФ-азы тонопласта не тормозятся нитратом. В то же время Н+-АТФ-синтаза растительных митохондрий чувствительна к нитрату. Н+-АТФаза тонопластов была выделена и встроена в протеолипосомы. [c.125]

Особая АТФаза, образующая ДрН, была обнаружена во внешней мембране клеток слизистой желудка. Фермент осуществляет электронейтральный обмен внутриклеточного Н+ на внешний К" ", тем самым закисляя среду в желудке. Он был назван Н+1К -АТФазой. Н+/К+-АТФаза очищена и реконструирована в протеолипосомы. [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология