АТФаза тонопласта

Н+-АТФаза тонопласта — мембраны, ограничивающей вакуоли клеток растений и грибов. Возможно, к тому же типу Н+-АТФаз следует отнести ферменты, обнаруженные в мембранах секреторных пузырьков, эндосом и лизосом, а также аппарата Гольджи, эндоплазматического ретикулума и внешней клеточной мембране некоторых тканей животных. [c.122]

Электрогенные свойства Н+-АТФазы и пирофосфатазы тонопласта [c.43]

Ион-транспортирующие АТФазы типа V относятся к мембраносвязанным структурам, которые отличаются от митохондрий и эндоплазматического ретикулума. Они обнаруживаются в вакуолях дрожжей и тонопластах растений, а также в лизосомах, эндо-сомах, секреторных гранулах и т. д. (табл. 18). Хотя эти АТФазы из всех трех типов ион-транспортирующих систем наименее изучены, они, вероятно, наиболее широко распространены. [c.110]

Са -активируемая АТФаза идентифицирована также в мембранах хлоропластов, митохондрий, тонопласте. Установлена зависимость активности [c.43]

Вакуолярная мембрана (тонопласт) содержит систему АТФ-зависимого переноса Са2+. Так как этот перенос через мембрану активируют и ингибируют те же соединения, что и воздействующие на активность Н-АТФазы тонопластов, сделан вывод, что за этот перенос отвечает не Са-АТФаза, а Н+/Са +-обменник (К. ЗсЬитакег, Н. 5ге, 1986). Движущей силой переноса Са +, равно как и других веществ, через тонопласт в этом случае является градиент водородных ионов. Н-АТФаза тоно-пласта по ряду свойств отличается как от Т -АТФаз (митохондриального типа), так и от Р-АТФаз эндоплазматического ретикулума и плазмалеммы. АТФаза тонопласта не ингибируется ванадатом и азидом и блокируется КНОз и К5СЫ. В ее состав [c.107]

Показано, что изолированные вакуоли способны к электроген-ному поглощению ионов Н+, сопряженному с гидролизом АТФ. Транспорт Н+ и АТФазная активность подавляются уникальным набором ингибиторов, включающим нитрат, К-этилмалеимид, три-алкил-олово и высокие концентрации ДЦКД. Олигомицин и ДЦКД (ингибиторы митохондриальной Н+-АТФ-синтазы) в низких концентрациях не влияют на Н+-АТФазу тонопласта. Она не тормозится диэтилстильбэстролом, блокирующим Н+-АТФ-синтазу митохондрий и Н+-АТФ азу внешней клеточной мембраны растений и грибов не влияет на нее и ванадат. Ферменты митохондрий животных, хлоропластов и плазмалеммы, способные расщеплять АТФ, в отличие от АТФ-азы тонопласта не тормозятся нитратом. В то же время Н+-АТФ-синтаза растительных митохондрий чувствительна к нитрату. Н+-АТФаза тонопластов была выделена и встроена в протеолипосомы. [c.125]

По специфичности в отношении субстрата и двухвалентного катиона-активатора Н+-АТфаза тонопласта отличается от таковой плазмалеммы и аналогична Н+-АТФ-синтезе митохондрий. Дополнительная общая черта тонопластной и митохондриальных систем была выявлена Э. Боумэном, идентифицировавшим в Н+-АТФазе тонопласта сравнительно небольшую белковую субъединицу, ковалентно связывающую ДЦКД. [c.126]

Перечисленные выше АТФазы обладают некоторыми свойствами, напоминающими Н+-АТФазу тонопласта. Они устойчивы к олигомицину, ванадату и диэтилстильбэстролу чувствительны к ДЦКД (как правило, в больших концентрациях, чем Н+-АТФ-синтаза митохондрий) чувствительны к Н-этилмалеимиду. Однако действующие концентрации Н-этилмалеимида в случае Н+-АТФаз животных тканей оказываются гораздо меньшими, чем для фермента тонопласта. Кроме того, тонопластная Н+-АТФаза полностью тормозится нитратом, в то время как животные Н+-АТФазы устойчивы к действию этого аниона. Необходимы структурные исследования, чтобы ответить на вопрос, являются ли Н+-АТФазы животных тканей родственными таковой тонопласта. [c.127]

Низкий уровень свободного кальция в цитозоле обеспечен динамическим равновесием иона на плазмалемме и тонопласте клетки (подробнее см. Brlskln, 1990). Откачивание Са " " через плазмалемму во внешнюю среду против градиента концентрации иона происходит при noMOfflii кальмодулин-зависимой Са-АТФазы. Тонопласт беден этим ферментом, и поступление ионов кальция в вакуоль в обмен на протоны поддерживается электрическим градиентом на мембране. Ингибирование этих механизмов может увеличить поток кальция в цитозоль и быть причиной нарушения кальциевого гомеостаза клетки и даже привести ее к гибели. [c.106]

Поскольку изучение электрогенных свойств тонопласта в интакт-ной клетке крайне затруднено, то основное внимание исследователей в последние годы было уделено работе с везикулами этой мембранной структуры. Удалось выявить две основные электрогенные системы тонопласта Н -АТФазу и Н -пирофосфатазу 15921. [c.43]

Вторичные генераторы используют энергию АТР (или аналогичного макроэргического соединения) ддя формирования ТЭП. Они представляют собой Н АТФазы, основной функцией которых является не синтез, а гидролиз АТР. Такие АТРазы характерны для цитоплазматической мембраны анаэробных бактерий, плаз-малеммы клеток эукариот, мембраны вакуолей (тонопласта) растений и грибов. [c.44]

Тонопласт — мембрана, ограничивающая вакуоли в клетках растений и грибов. Известно, что между вакуолью и цитозолем существуют градиенты pH, ионов и метаболитов. Недавно в тоно-пласте была идентифицирована особая Н -АТФаза, создающая [c.125]

Мембранология находится еще в самом начале пути к пониманию механизма Н -АТФаз ЕхЕ2-типа, обнаруженных во внешней клеточной мембране растений и грибов. Здесь может быть полезно сравнительное изучение этих ферментов и г,+ -АТФазы, поскольку Н+-АТФазы были описаны гораздо позже и потому изучены не столь подробно, как а+/К+-АТФаза. Еще позже была открыта +-АТФа-за тонопласта. Механизм ее действия совершенно неясен. [c.239]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология