Транслокация процессе элонгации

Процесс элонгации цепи у эукариот, по-видимому, сходен с процессом элонгации в системе прокариот. Отдельные факторы, соответствующие EF-Tu и EF-Ts, выделены не были вместо них обе функции, по-видимому, выполняет один белок, EF-1. Фактор EF-2 соответствует фактору EF-G,, он осуществляет транслокацию. Оба они ингибируются фузидиевой кислотой, но в отличие от фактора EF-G EF-2 ингибируется также дифтерийным токсином в присутствии NAD. Токсин действует как катализатор, он отделяет никотинамид и переносит остающуюся часть молекулы NAD на молекулу EF-2 токсин может затем [c.62]

На III стадии процесса элонгации необходимо иметь свободный аминоацильный центр для присоединения следующей аа-тРНК. Для этого благодаря процессу транслокации образовавшийся фрагмент дипептидил-тРНК переносится от аминоацильного на пептидильный центр. Достигается [c.527]

КОНЦОМ растущей цепи, который в результате занимает участок отбора мономера. Кроме того, при правильном протекании процесса каждый кодирующий элемент должен участвовать в одном акте роста цепи и затем уступить свою роль непосредственно следующему за ним кодирующему элементу. Поэтому после присоединения мономера в участке связывания кодирующего элемента оказывается уже прочитанный фрагмент матрицы. Иными словами, система оказывается не готовой для следующего акта элонгации. Чтобы сделать его возможным, необходимо перемещение растущей цепи с освобождением участка отбора мономера и одновременно перемещение матрицы на один кодирующий элемент. Такое перемещение матрицы и продукта называется транслокацией. Таким образом, каждый акт элонгации складывается из трех основных элементов отбора мономера, химического превращения и транслокации. Фактически, по крайней мере в случае биосинтеза белков, элонгация является еще более сложным событием, требующим участия специальных белковых факторов и расходования энергии. Несколько подробнее этот вопрос рассмотрен в 5.6. [c.176]

Синтез белка процесс, протекающий со значительной затратой энергии. Легко подсчитать число макроэргов, которые расходуются на образование одной полипептидной связи. При активации аминокислот АТФ гидролизуется до АМФ, что эквивалентно затрате двух макроэргов, а инициация трансляции требует один макроэрг ГТФ. В процессе элонгации затрачивается два макроэрга ГТФ один на доставку аминоацил-тРНК в А-центр рибосомы, а второй — на процесс транслокации. И наконец, на терминацию требуется один макроэрг 1ТФ. [c.468]

Обычно белки, которые выводятся из цитоплазмы, синтезируются на связанных с мембраной полирибосомах (полирибосомы, или полисомы, образованы большим числом рибосом, присоединенных к транслируемой мРНК). Связывание полирибосом с мембраной происходит за счет гидрофобной области сигнального пептида. У эукариот экспорт белков всегда сопряжен с трансляцией. Энергия, освобождающаяся в процессе элонгации поли-пептидной цепи, обеспечивает и процесс экспорта. У прокариот, в частности у Е. oli, экспорт белков может осуществляться и после завершения трансляции и зависит от трансмембранного электрохимического потенциала. Здесь лидерный пептид, видимо, играет определенную роль в изменении конформации предшественника, обеспечивающей сохранение его до начала транслокации в растворенном состоянии в цитоплазме. [c.66]

Р-участком (пептидильный участок) рибосомной 505-субчастицы. Согласно более раннему предположению, которое и сейчас нельзя считать до конца опровергнутым, начальное связывание происходит в А-участке (аминоацильный участок), а уже в дальнейшем происходит транслокация на Р-участок. Основанием для такого предположения послужило то обстоятельство, что на последней стадии инициации (рис. 15-15, стадия е), на которой IF-2 освобождается в комплексе с GDP, происходит гидролиз GTP. Из данных, которые будут рассмотрены в следующем разделе, следует, что гидролиз GTP необходим для транслокации в процессе роста (элонгации) пептидной цепи. [c.232]

Схема всех стадий процесса трансляции приведена на рис. 24. Показаны условия, необходимые для начала инициации, формирование инициирующего комплекса, появление участков (сайтов) Р и А и протекание элонгации, затем - перемещение рибосомы вдоль мРНК (транслокация), действие пеп-тидил-трансферазы, катализирующей образование пептидной связи, и, наконец, терминация процесса. После окончания биосинтеза полипептидной [c.58]

Было установлено, что при определенных условиях в бесклеточных системах транслокация может происходить также и в отсутствие факторов элонгации и ГТФ. Эта неэнзиматтеская транслокация идет гораздо медленнее, чем EF-G ОТР-катализируемая, но, тем не менее, дает в результате нормальное посттранслокационное состояние рибосомы, которое способно продолжать элонгацию. Следовательно, процесс транслокации является термодинамически спонтанным. Транслокационный механизм оказывается принципиально присущ самой рибосоме, а не привносится фактором элонгации. [c.203]

Сравнивая медленную бесфакторную транслокацию с быстрой EF-G GTP-катализируемой транслокацией, важно отметить, что фактор, по-видимому, не снижает заметным образом тепловую энергию активации процесса это наводит на мысль, что здесь катализ имеет преимущественно энтропийную природу. Ингибиторный анализ также показывает, что фактор не создает нового реакционного пути, идущего через промежуточные стадии в обход высокого активационного барьера, как это делает обычный энтальпийный катализатор самые различные специфические ингибиторы транслокации (виомицин, спектиномицин, эритромицин, неомицин, канамицин, гентамицин, гигромицин В) действуют как на энзиматический, так и неэнзиматический процесс, указывая на существование одинакового транслокационного механизма, с одними и теми же мишенями в обоих случаях. Следовательно, фактор элонгации катализирует процесс, скорее всего, путем создания лучших пространственных условий в рибосоме для того же самого, присущего рибосоме как таковой, транслокационного пути. Одним из способов сделать это могла бы быть простая фиксация одного из термически флуктуирующих под-состояний рибосомы, которое было бы благоприятно для транслокации. Такой фиксирующий или ориентирующий эффект присоединения EF-G как крупного дополнительного лиганда рибрсомы кажется вероятным. [c.204]

После освобождения рибосомы от фактора EF-1 следует перенос пептидного остатка, т. е. образование новой пептидной связи, по-видимому, не требующий непосредственного участия факторов элоганции. Но для последующей эффективности транслокации необходим сходный процесс, протекающий с участием фактора EF-2. Комплекс EF-2-PPP— ио связывается с рибосомой, содержащей пептидил-тРНК в А-участке, в результате чего происходит транслокация пептидил-тРНК и прочитанного кодона в Р-участок и освобождение А-участка. За транслокацией следует гидролиз ГТФ до ГДФ и ортофосфата и диссоциация второго фактора элонгации. Таким образом, стадия 3 схемы, представленной на рис. 55, таюке 192 [c.192]

Аллостерический ингибитор, по-виднмс му, вызывает направленный конформационный пере.чод, приводящий к нарушению структуры активного центра фермента и тем самым к его частичной или полной инактивации. В-третьих, это процесс транслокации, т.е. направленного перемещения матрицы и сиитезиру-емого белка или нуклеиновой кислоты на каждом звене элонгации матричного биосинтеза (см. 5.3). К этому можно добавить некоторые другие проблемы. [c.224]

Как мы уже видели (разд. 29.4), на ферментативное образование каждой ами-ноацил-тРНК из свободной аминокислоты затрачиваются две высокоэнергетические фосфатные группы. Для исправления ошибок, выявленных с помощью гидролитического действия аминоацил-тРНК-синтетазы, на этом этапе могут понадобиться добавочные молекулы АТР. Напомним, что одна молекула GTP расщепляется до GDP и фосфата на первой стадии элонгации и еще одна молекула GTP гидролизуется в процессе транслокации. Следовательно, в итоге для образования каждой пептидной связи необходимы по меньшей мере четыре высокоэнергетические связи. Это означает, что для поддержания процесса синтеза белка необходим большой термодинамический вклад, поскольку на образование пептидной связи затрачивается не менее 7,3 4 = 29,2 ккал энергии фосфатной группы, в то время как стандартная свободная энергия ее гидролиза составляет всего около — 5,0 ккал. Таким образом, чистая затрата энергии на синтез пептидной связи составляет — 24,2 ккал/мол. Хотя столь высокий расход энергии может показаться расточительным, он служит одним из важных факторов, обеспечивающим почти совершенную точность биологического перевода генетической информации мРНК на язык ами- [c.942]

ФЭ-2) участвует в процессе транслокации новообразованной пептидил-тРНК из А-участка в Р-участок. При этом происходит гидролиз GTP, используемого в качестве кофактора ФЭ-2, до GDP и фосфата. В результате транслокации вновь сформированная пептидил-тРНК и соответствующий ей кодон переходят в Р-участок, освобождая А-участок для нового цикла узнавания следующего кодона соответствующей молекулой аминоацил-тРНК и элонгации. [c.102]

Транслокация. В ходе этой стадии за счет энергии GTP и при участии фактора элонгации EF2 рибосома перемешается на один кодон в направлении от 5 - к З -концу мРНК. В результате ди-пептидил-тРНК из А-центра попадает в Р-центр, а в А-центре оказывается следующий кодон. тРНКМет покидает рибосому. Далее процесс продолжается по описанной схеме, повторяя стадии 1 2 3. [c.76]

Элонгация. Этот сложный процесс удобнее рассматривать, выделив в нем отдельные фазы связывание очередной аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокация ( рис. 4.17) [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология