Определение свободных аминокислот в сыворотке крови

ОПРЕДЕЛЕНИЕ СВОБОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ [c.195]

Исследование процессов синтеза белка в печени основывается на определении включения меченых свободных аминокислот в состав белковых молекул (И. П. Уланова, П. Г. Гарка-ви, 1961), а также на выявлении нарушений нормальных соотношений между отдельными белковыми фракциями. Для этой цели может быть использован метод электрофореза. При условии одновременного определения общего белка сыворотки крови этот метод позволяет выражать данные протеинограммы не в относительных, а в абсолютных величинах (в грамм-процентах), что дает более объективную информацию о содержании отдельных белковых фракций. [c.190]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]