Кровь аминокислот

В экскрементах птиц и рептилий основное азотистое соединение — мочевая кислота — 2,6,8-триоксипурин. Птиц и рептилий по этому признаку относят к урикотелическим животным у них мочевая кислота занимает такое же место в азотистом обмене, какое занимает мочевина в азотистом обмене уреотелических животных. Экспериментально это подтверждается тем, что удаление печени вызывает как у птиц, так и у млекопитающих накопление в крови аминокислот и аммиачное отравление. Следует, однако, подчеркнуть, что синтез мочевой кислоты происходит не только у урико-телических животных. Уреотелические животные также способны синтезировать мочевую кислоту, но не в столь больших количествах, как урикоте-лические животные. [c.420]

Современный способ жизни сопровождается увеличением числа некоторых заболеваний. Упомянем, например, инфаркты, гипертонию, ожирение, кариес зубов и не в последнюю очередь всевозможные аллергические заболевания (чрезмерная чувствительность организма к специфическим внешним раздражителям, называемым аллергенами). Так, для некоторых людей аллергеном может служить пыльца определенных растений, для других — пыль, определенное лекарство и т. д. К числу аллергических заболеваний относятся, например, астма, крапивница, сенной насморк, отеки при укусах насекомых. Для всех этих болезненных состояний характерно повышенное содержание гистамина (вещества, образующегося при декарбоксилировании аминокислоты гистидина) в крови аллергика, что является одним из следствий действия аллергена на организм. [c.313]

Современный напряженный ритм жизни сопровождается увеличением числа заболеваний, таких, как инфаркт, гипертония, ожирение, кариес зубов и всевозможные виды аллергии (т. е. чрезмерной чувствительности организма к специфическим внешним раздражителям, называемым аллергенами). Для всех этих болезней характерно повышенное содержание в крови гистамина — вещества, образующегося при декарбоксилировании аминокислоты гистидина [c.205]

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется сжечь белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы. [c.262]

Аминокислоты. Поступившие в кровь аминокислоты, подобно полипептидам, являются или продуктом распада тканевых белков, или продуктом переваривания пищевых белков в кишечнике. Во время пищеварения количество аминокислот в крови возрастает. В транспорте аминокислот большую роль играют эритроциты. [c.250]

Изучение строения белков позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании — серповидной анемии — больным оказывается белок крови — гемоглобин в нем содержится одна неправильная аминокислота. Наблюдения такого рода имеют огромное значение не только для биологии как науки, но [c.336]

В клетках и тканях синтез белков начинается с использования аминокислот. В организмах зеленых растений образуются все аминокислоты, из которых синтезируются белки. У животных из кишечника поступают в кровь аминокислоты, из которых в тканях синтезируются белки. В первом и во втором случае из аминокислот синтезируются определенные, свойственные данным организмам, белковые вещества. Как же осуществляется этот синтез До последнего времени на поставленный вопрос нельзя было дать какой-либо удовлетворяющий ответ. Результаты исследований только. чишь последнего времени в значительной мере позволяют разобраться в сложных процессах, приводящих к синтезу белков в клетках и тканях организмов. [c.426]

В таких комплексах центральный атом и связ анные с ним группы расположены в одной плоскости. Аналогично построенные, но менее прочные / п+ -комплексы аминокислот часто обладают свойством повышать содержание сахара в крови, подобно гормону поджелудочной железы глюкагону (стр. 885). Комплексы аминокислот с тяжелыми металлами могут стабилизоваться при участии боковых [c.354]

Отрицательная и положительная адсорбция различных веществ в крови и протоплазме клеток имеет большое значение для обмена веществ в живых организмах. Поверхностное натяжение биологических жидкостей значительно ниже, чем воды (табл. 32). Поэтому гидрофобные вещества, например кислоты жирного ряда, аминокислоты, стероиды, будут накапливаться у стенок сосудов, клеточных мембран, что облегчает их проникновение сквозь эти мембраны. [c.133]

Т Установлено, что предшественниками белков молока являются достав ляемые к молочной железе с кровью аминокислоты, а также белки плазмы крови, главным образом, глобулины. Полагают, что 30—45% белков молока синтезируются за счет доставляемых аминокислот, а остальное количество-за счет белков крови, без предварительного распада их иа аминокислоты. Некоторое количество аминокислот подвергается в молочной железе деза минированию и образующиеся из них сс-кето кис лоты либо полностью распадаются и в этом случае они используются для энергетических целей, либо он I превращаются в другие органические вещества (жиры, углеводы). [c.530]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

После приема пищи, богатой белками, из внутренних органов поступают в кровь аминокислоты, среди которых преобладают соединения с разветвленной боковой цепью (рис. 30.12). На долю валина, изолейцина и лейцина приходится по меньшей мере 60% от общего количества аминокислот, поступающих в общую систему кровообращения (в отличие от воротной системы), даже в тех случаях, когда на долю этих аминокислот в составе белков пищи прихо- [c.312]

Чтобы наглядно представить роль и значение адсорбционных процессов, протекающих в животном организме, рассмотрим адсорбционные возможности эритроцитов крови человека. Исследования показали, что эритроциты являются переносчиками различных веществ, в том числе аминокислот, которые они разносят и передают клеткам и различным тканям организма. Количество эритроцитов в. крови взрослого человека примерно 5 ООО ООО в 1 нм . У здорового мужчины в среднем на 1 кг массы приходится 450 миллиардов эритроцитов, 27 триллионов на весь организм. Учитывая, что диаметр эритроцита 7—8 мкм, можно легко подсчитать, что общая поверхность эритроцитов всей крови человека составит примерно 3200 м [c.366]

В сложных химических и биологических процессах нередко количество какого-то вещества остается постоянным не потому, что с веществом ничего не происходит, а потому, что количество вещества, образующегося из каких-либо предшественников, и количество вещества, исчезающего за тот же промежуток времени в результате свойственных ему превращений, оказывается одинаковым. Например, содержание белков в плазме крови в норме остается приблизительно постоянным однако на самом деле они непрерывно обновляются. Это нетрудно зарегистрировать, если ввести в кровь меченые аминокислоты, из которых синтезируются белки. При этом, помещая в счетчик радиоактивности белки, взятые через разные отрезки времени после инъекции аминокислот, можно увидеть, что белки становятся радиоактивными и их радиоактивность нара- [c.32]

Электрофореграммы плазмы крови в. норме у всех людей дают почти одну и ту же картину (рнс. 84, а). Для патологии характерна совершенно иная и специфическая для каждого заболевания картина (рис. 84,6). Следовательно, электрофореграммы могут быть успешно использованы как для диагноза, так и для контроля за ходом болезни и нормализацией белкового состава крови. Метод широко используют также для разделения аминокислот, антибиотиков, ферментов, антител и других объектов. [c.215]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Таким образом, сама жизнь организма зависит от способности крови регулировать pH в определенных пределах. А это достигается содержанием в крови ацетатных, фосфорных и карбонатных буферных систем, а также систем с таким же действием из аминокислот и белков. [c.180]

Биологические функции никеля еще мало исследованы. Есть основания считать его микроэлементом. В организмах никель активирует многие ферменты, усиливает синтез серосодержащих аминокислот. При одновременном присутствии железа и никеля улучшается образование гемоглобина в крови животных. [c.431]

Метаболизм аминокислот, жирных кислот. Синтез гемоглобина, участвует в поддержании уровня глюкозы в крови Образование красных кровяных клеток, работа нервной ситемы [c.271]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей. К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидролизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. [c.352]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Применив А. С. Коникова, М. Г. Крицман, В. Н. Орехович и др. [1487] нашли, что кровь содержит ферменты, которые синтезируют и обновляют аминокислоты и белки. К крови добавлялись NaH Юз, NHj l, аланин, пировиноградная, кетоглютаровая и фумаровая кислоты. Через день выделенные из крови аминокислоты содержали Теми же авторами были произведены аналогичные опыты по изучению синтеза аминокислот в печени. [c.507]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. Когда в связи с расходованием глюкозы запасы гликогена в печени истощаются, глюкоза может синтезироваться из любого неуглеводного предшественника. Этот процесс называется глюконеогенезом. Происходит он при истощении запасов гликогена в печени. Низкий уровень глюкозы в крови (гипогликемия) стимулирует посредством симпатической нервной системы выброс адреналина, который, как уже отмечалось, способствует сиюминутному удовлетворению потребностей организма в глюкозе. Низкий уровень глюкозы в крови приводит также к стимуляции гипоталамуса, который выделяет кортиколиберин (разд. 17.6.5), вызывающий секрецию адренокортикотропного гормона (АКТГ) передней долей гипофиза. Под действием АКТГ усиливается синтез и высвобождение глюкокортикоидных гормонов (в основном кортизола, известного также как гидрокортизон). Эти гормоны стимулируют переход из тканей в кровь аминокислот, глицерола и жирных кислот, а также синтез в печени ферментов, катализирующих превращение аминокислоты и глицерола в глюкозу, т. е. осуществляют глюконеогенез. Жирные кислоты расщепляются с образованием ацетилкофер-мента А, а затем окисляются в цикле Кребса. [c.425]

Из кишечника главная масса аминокислот поступает непосредственно в кровь. Через лимфатические сосуды всасывается пе более 5% пищевого азота. С кровью по воротной вене аминокислоты доставляются в первую очередь к печени, где значительная доля их используется для синтеза белков или подвергается другим превращениям. Часть из них поступает в общий кровопоток. В циркулирующую кровь аминокислоты поступают так-> се из всех других органов, где они непрерывно освобождаются в результате распада тканевых белков. Но в то же время все ткани поглощают аминокислоты из крови (через межклеточную жидкость) и расходуют их для построения своих специфических белков и других продуктов азотистого обмена. В результате этих противоположно направленных процессов содержание аминокислот (и низших пептидов) в крови поддерживается на относительно постоянном уровне. [c.252]

Нарушения переваривания и всасывания белков могут быть вызваны следующими причинами 1) дефицит пепсина, который возникает при частичной резекции желудка за счет уменьшения секреции пепсиногена клетками слизистой (их количество сокращено) 2) дефицит пепсина вследствие низкой скорости превращения пепсиногена в пепсин при пониженной кислотности (низкое содержание соляной кислоты) в результате этого белки не полностью гидролизуются и вся нагрузка по их дальнейшему перевариванию ложится на тонкий отдел кишечника 3) дефицит трипсина, энтеропептидазы, карбоксипептидазы, который возникает как результат смещения pH в сторону более кислой среды и ряда патологий в результате негидролизованные белки и пептиды не могут всосаться в стенки кишечника и поступают в тонкий отдел, где подвергаются массовому гниению, при этом происходит автоинтоксикация организма на фоне низкого содержания в крови аминокислот 4) нарущение работы цикла всасывания аминокислот из-за дефицита любого фермента, катализирующего эти реакции. [c.394]

Ряд органических соединений, присутствующих в среде, снижает антибактериальные свойства стрептомицина. К ним относятся нуклеиновые кислоты, пептон, сыворотка крови, аминокислоты, глюкоза, некоторые соли органических и неорганических кислот. Например, добавление к среде солей пировиноградной или фумаровой кислот в концентрации 1% создает условия, при которых Е. соИ развивается в присутствии 10 мкг/мл стрептомицина, а если концентрацию солей повысить до 3%, то рост бактерий наблюдается и при 150 мкг/мл антибиотика. Защитное действие этих и некоторых других кислот специфично. Стрептомицин в этих условиях не разрушается, но возрастает устойчивость бактерий к нему. У Е. соН такая устойчивость проявляется в большой степени, в то время как у Staph, aureus эти кислоты почти не вызывают защитных свойств. [c.245]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Способность печени обезвреживать кровь ограничен а. Перегрузка опасными веществами может оказаться слишком обременительной для нее. В результате функции печени могут подавляться, что вызовет проблемы в распределении необходимых молекул - глюкозы и аминокислот - и в синтезе важных белков. Перегрузка печени может привести также к накоалению вредных молекул в жировых запасах тела. [c.486]

К этому методу близок метод вивидиализа (вивидиффузии) для прижизненного определения в крови низкомолекулярных составных частей. Для проведения анализа в концы перерезанного кровеносного сосуда вставляют стеклянные канюли, разветвленные части которых соединены между собой трубками из полупроницаемого материала, и всю систему помещают в сосуд, заполняемый физиологическим раствором соли или водой. Таким путем было найдено, что в крови помимо свободной глюкозы находятся свободные аминокислоты. [c.421]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

У растений остов растительной клетки образует клетчатка, но и здесь белки выполняют жизненно важные функции, сосредоточиваясь в основном в семенах. Растения способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения, животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расш,енляются на амшюкислоты, которые током крови разносятся по всему организму и служат строительным материалом для создания белков животных организмов. [c.332]

Примерно на том же принципе основано прижизненное определение низкомолекулярных составных частей крови методом вивидиализа (вивидиф-фузия по Абелю). В концы перерезанного кровеносного сосуда вставляются стеклянные канюли, разветвленные части которой соединяются между собой трубочками из коллодия, и вся система погружается в сосуд, заполняемый физиологическим раствором Na l или водой (рис. 37). Было установлено, что аминокислоты в крови, так же как и глюкоза, могут находиться в свободном состоянии. [c.119]

Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать так же, как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсорбированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов. Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При различных патологических процессах в организме, когда в кровн увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого глюкопротеида, относящегося к а-глобулинам, либо при инфекционных заболеваниях Y-глoбyлинoв), происходит процесс, очень напоминающий ионообменную адсорбцию место ионов электролитов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают (ускоряется реакция оседания эритроцитов — РОЭ). Этот процесс зависит еще от ряда факторов содержания других белковых фракций и мукополисахаридов, концентрации эритроцитов в крови, наличия в крови микробов, наконец, расположения сосуда, в котором наблюдается РОЭ (в частности, скорость ее выше в наклонно расположенном капилляре). Оседание эритроцитов протекает сходно с процессом седиментации гидрофобного коллоида. Как показали исследования при помощи микрокинематографии (Кигезен), к имеющимся в крови агрегатам и монетным столбикам присоединяются отдельные эритроциты укрупнившиеся агрегаты оседают вначале быстро, а потом медленнее, так как в нижних частях капилляров их расположение становится настолько плотным, что частично сохранившиеся у них заряды начинают в большей мере противодействовать сближению частиц. Структура этого осадка напоминает губку чтобы его уплотнить, необходимо выжать оттуда воду, причем чем плотнее осадок, тем труднее это достигается. Поэтому в клинических исследованиях обычно не ожидают завершения оседания эритроцитов, а регистрируют результаты спустя 1—2 ч после начала реакции. Учитывая, что скорость процесса меняется на разных этапах, было предложено изучение его динамики измерением величины оседания эритроцитов каждые 15—30 мин (так называемая фракционная РОЭ). Этот метод представляет значительный интерес и находит широкое применение. [c.167]

Превращение белков в организме. В организмах животных и человека под влиянием ферментов (пепсина, трипси--на, эрепсина и др.) происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечника в кровь и используются для образования белков, специфических данному организму. Синтез белков идет с поглощением энергии. Эту энергию доставляют молекулы АТФ. (Повторите из учебника Общая биология 42.) В организме одновременно с синтезом белков непрерывно происходит и полное их разрушение, вначале до аминокислот, а затем до оксида углерода (IV), аммиака, мочевины и воды. При этих процессах выделяется энергия, но Б меньшем количестве, чем при распаде углеводов и жиров. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология