Альбумин сыворотки крови

Альбумин сыворотки крови................. [c.217]

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина—белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. [c.21]

Альбумин сыворотки крови...... [c.189]

Согласно Д. Берналу, четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. Получены данные, подтверждающие, что макроструктура альбумина сыворотки крови состоит из двух субъединиц, имеющих молекулярный вес 32 ООО каждая. Белок вируса табачной мозаики (его молекулярный вес около 50 ООО ООО) включает примерно 3000 субъединиц с молекулярным весом по 10 000—20 ООО, [c.177]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Альбумин сыворотки крови. ......... [c.245]

Были также найдены отличия и в химическом составе альбуминов и глобулинов. Глобулины содержат гликокол обычно в количестве 3,5%. Содержание гликокола в альбуминах значительно ниже. В альбумине сыворотки крови гликокола даже нет совсем. Но в альбумине молока содержание гликокола доходит уже до 0,4%, а в яичном альбумине — даже до 1,9%, Таким образом, это отличие имеет лишь относительное значение. [c.50]

Из всего бесконечного числа белков наиболее изучены белки плазмы крови. Они определяют фуппу крови и все ее физико-химические свойства. Кровь — это биологическая жидкость, которая доставляет питательные вещества и кислород в клетки тела и извлекает из клеток продукты распада живого вещества. В плазме крови находятся альбумин сыворотки крови, фибриноген, а-, р- и у-глобулины, всего свыше 50 белков, а также обнаружено 60 ферментов. [c.723]

Молекулярная масса белков весьма велика альбумин сыворотки крови человека 61500, у-глобулин сыворотки крови 153000, гемоцианин улитки 6600000. [c.295]

Молекулярный вес ков весьма велик альбумин сыворотки крови человека 61 500, 7-глобулин сыворотки крови 153 ООО, гемоцианин улитки 6 600 ООО. [c.315]

Молекулярная масса белков весьма велика так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 ООО, гемоцианина улитки 6 600 ООО. [c.505]

Инсулин (гормон)..... 12000 Альбумин сыворотки крови. . 70 000 [c.698]

Альбумин сыворотки крови [c.699]

Указанная методика позволила изучить связь гемина с различными белками и ферментами, а также состав ряда белковых растворов (яичный альбумин, сыворотка крови человека). [c.160]

Белки глобулярные — большинство растворимых в воде и водных растворах белков (например, глобулины и альбумины сыворотки крови, молока, яиц, тканевые белки). Форма молекулы глобулярных белков приблизительно напоминает эллипсоид вращения. [c.13]

Альбумин сыворотки крови р-лактоглобулин. ..... [c.325]

Альбумин сыворотки крови человека [c.334]

В лабораторных условиях изучалась скорость алкилирования хлорамбуцилом гемоглобина и альбумина сыворотки крови быка при pH 8,4 и 37 С [154]. Хотя эти белки имеют приблизительно одинаковые молекулярный вес и содержание карбоксильных групп, гемоглобин алкилировался в 30 раз быстрее. Однако альбумин сыворотки крови адсорбирует в 20 раз больше хлорамбуцила, чем гемоглобин. Обратная зависимость между величиной адсорбции и скоростью [c.187]

Альбумины — белки, хорошо растворимые в воде. Из растворов их не удается осадить поваренной солью (как многие другие белки). При прибавлении к раствору альбумина сернокислого аммония альбумин осаждается лишь тогда, когда концентрация (МН4)2304 достигнет 65% той концентрации, которая необходима для полного насыщения раствора Ряд альбуминов был получен в кристаллическом состоянии. Альбумины содержатся в белке яйца (яичный альбумин), молоке (молочный альбумин), сыворотке крови (сывороточный альбумин). [c.341]

Альбумин сыворотки крови лошади 70 000 [c.36]

Рис. 70. Суммарные величины поглощения света альбумином сыворотки крови человека до и после окрашивания в зависимости от количества альбумина [1419]. Пробы альбумина во всех случаях имели один и тот же объем. Измерения проводили на пленке высушенного агарового геля.

По общей структуре все белки подразделяются на два больших класса—глобулярные и фибриллярные. Соответственно этим названиям, глобулярные белки, к числу которых относятся альбумин сыворотки крови и другие водорастворимые белки типа альбуминов, компактны и обладают сферической, овальной, дисковидной и тому подобными формами. Глобулярный белок диаметром 25 А может содержать единую по-липептидную цепь длиной 500 А, свернутую в спираль и спутанную в компактный клубок. [c.483]

О возможности миграции ацильной группы в разбавленных водных растворах кислот высказывались различные предположения. Тенфорд [308] изучал кривые титрования нескольких подробно охарактеризованных белков (инсулин, рибонуклеаза, лизоцим, р-лактоглобулин, овальбумин и альбумин сыворотки крови человека). Он установил, что по крайней мере для указанных белков отсутствуют данные, свидетельствующие об увеличении количества аминогрупп при pH 2 — самом низком значении, достигнутом в ходе титрования. Приведенные выше данные показывают, что перегруппировка легче происходит в концентрированных водных растворах кислот. [c.222]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Деполимеризованный декстран, молекулярная масса которого близка к молекулярной массе альбумина сыворотки крови, используют в медицине как заменитель сыворотки крови. Для этого готовят 6%-ный раствор декстрана в физиологической жидкости, который по коллоидным и осмотическим свойствам близок к плазме крови. Этот раствор называют полигликином. [c.136]

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче. [c.44]

На слое декстран — гель, полученном из сефадекса G25 (стр. 30), проведено фракционирование аминокислот [60], пептидов и протеинов, основанное на различии их молекулярных весов. Разделение тирозина, тирозил-леицил-г лииил-глутамил-фенилаланина, продуктов их конденсации (пластеина) н альбумина сыворотки крови рогатого скота проведено в 0,05 М растворе аммиака. [c.100]

Описаны [518—520] искусственные комплексы дезоксинуклеиновых кислот с протаминами 1515], гистонами [516], полилизином, поливиниламином [517] и разнообразными белками. Образование комплекса с альбумином сыворотки крови быка, вызванное нагреванием, происходит в результате термической денатурации обеих компонентов, причем связывание осуществляется главным образом водородными связями [521]. Одна молекула ДНК может связать до 1800 альбуминовых молекул [521, 522], и защитное действие дезоксирибонуклеиновой кислоты из зобной железы на тепловую коагуляцию растворов альбумина [520] может быть приписано этому связыванию, которое предотвращает самоагрегацию. Подобным образом можно объяснить тормозящее действие ДНК на расщепление белков трипсином, т. е. действие направлено на субстрат, а не фермент [523]. Однако изучение подавления ДНК активности химотрипсина с применением синтетических субстратов позволяет предположить, что между ферментом и нуклеиновой кислотой также образуются стехиометрические комплексы. Максимальное торможение происходит при отношении белка к ДНК, равном 20 1, соответствующем приблизительно четырем нуклеотидным звеньям на молекулу химотрипсина [524]. Для трипсина это отношение равно 7 1. [c.449]

Методика. В проточной системе смешивают в отношении 1 6 потоки анализируемого раствора и раствора реагента. Концентрация компонентов в смешанном потоке должна быть следующей Ag(I) 1,8-10 М, мочевина 2,6М, хлорид натрия (физиологический раствор) 0,23% и NaOH 0,32 М. Стандартные растворы готовят, разбавляя раствор альбуминов сыворотки крови известной концентрации. [c.25]

Френкель-Конрат при отщеплении N-концевых аминокислот по способу Эдмана (см. стр. 171). Этим методом было подтверждено наличие С-концевого аланина у альбумина сыворотки крови лошади. Очень часто вследствие побочных реакций получают низкие выходы 2-тиогидантоинов по-видимому, идентификацию отщепляемой аминокислоты лучше осуществить путем сопоставления аминокислотного состава исходного и укороченного пептида или белка (т. е. по разности). Фокс и др. показали [51], что аминокислоты лизоцима (кроме С-концевого остатка) не разрушаются при обработке по методу Шлака и Кампфа точный аминокислотный анализ после кислотного гидролиза показал потерю 1 остатка лейцина на 1 моль лизоцима (мол. вес 14 700). [c.210]

Предположения, что ферменты являются белковыми веществами, можно встретить во многих руководствах по химии, начиная с книг Г.Мульдера, Л.Ж.Тенара, И.Симона и других. Но эти высказывания, как правило, не бьши основаны ни на каких экспериментальных исследованиях. В их основе лежали лишь спорадически описываемые факты присутствия биокаталитической активности в препаратах клейковины, альбумина сыворотки крови и т.д. Впоследствии в 50-60-х годах, когда для исследования белковых препаратов, а затем й препаратов ферментов стали применять цветные реакции, в том числе ксантопротеиновую и другие, было показано, что практически все ферментативные препараты дают те же цветные реакции, что и истинные белки. Результаты этих наблюдений еще более укрепили взгляд на ферменты, как на вещества белковой природы. (Зднако уже к концу 60-х годов, когда было исследовано большое число препаратов пепсина, трипсина, инвертазы, диастаза, вьщеленных различными методами, стали выражаться сомнения в правильности утверждения, что ферменты представляют собой белковые вешества. [c.123]

Целая молекула белка, по Шютценберже, состояла из центрального ядра, роль которого выполняла молекула тирозина, и присоединенных к нему (с замещением четырех атомов водорода), упомянутых выше сложных группировок. Таким образом, белок (в данном случае альбумин сыворотки крови) представлял собой сложный уреид, сочетание производных остатков мочевины СО сложными радикалами, при распаде которых в общем случае могли образовываться аминокислоты ряда СпНзлКОг, где /г = 4-5-7. [c.59]

Имеется очень мало данных о влиянии добавок, используемых в связи с применяемыми препаратами, содержащими энтомопатогенные микроорганизмы. В прошлом в сочетании с бактериальными средствами успешно применяли рад старых стандартных смачивающих и липких материалов, таких как мука, сухое обезжиренное молоко, альбумин сыворотки крови. В последние годы при опрыскивании применялись некоторые новые поверхностноактивные вещества, а в состав некоторых смачивающихся препаратов с В. thuringiensis var. thuringiensis, изготовляемых промышленно- [c.465]

Кристаллический гуанидированный альбумин сыворотки крови человека, по данным ультрацентрифугирования, является столь же гомогенным, как и исходный неизмененный белок оба они содержат приблизительно по 5% несколько быстрее оседающего компонента. Ни один из препаратов не обнаруживал заметных изменений в скорости перемещения границы. Таким образом, гуанидированный сывороточный альбумин представляет собой, повидимому, наиболее гомогенное из до сих пор полученных производных белка, за исключением, быть может, некоторых производных пепсина во всяком случае, это соединение было подвергнуто наиболее строгим испытаниям на гомогенность. Сывороточный альбумин, этерифицирован-ный производными ди-азоуксусной кислоты, также не обнаруживает никаких изменений в величине и форме мо- [c.342]

Альбумины. Альбумины растворимы в воде, свертываются при нагревании. Типичные альбумины — альбумин яичного белка, лактальбу-мин молока и альбумин сыворотки крови. [c.321]

АмИНОКИСЛОТЬ сель мин альбумин сыворотки крови человека фермент пепсин глиадин пшеницы эеин кукурузы казеин молока [c.18]

Сывороточным альбуминам принадлежит роль в транспорте малорастворимых ве1цеств в организме. Многие ве1цества, ограниченно растворимые в воде, легко растворяются при прибавлении нх к плазме, или к сыворотке крови, или же к раствору выделенных из сыворотки кровн альбуминов. К таким веп1,ествам, в частности, относятся жирные кислоты, билирубин, сульфамидные препараты и др. Альбумины сыворотки крови играют важную роль в транспорте веи еств малорастворимых в воде, а также лекарственных веществ, вводимых в организм (например, сульфамидов). [c.509]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология