Дополнение 2. Катализ ферментами

Дополнение 2 Катализ ферментами [c.72]

Такое объяснение ферментативного катализа, вероятно, правильно, но должны быть сделаны следующие дополнения. Для различных эфиров и энзимов показано, что кроме обычного комплекса Михаэлиса образуется второе промежуточное соединение, которое представляет собой ацилиро-ванный фермент. Он может образовываться в результате взаимодействия по механизму, включающему нуклеофильную атаку основной группой энзима карбонильного атома углерода [c.323]

Рис, 9-16. Одна из моделей ковалентного катализа. В некоторых ферментативных реакциях фермент замещает функциональную группу К в субстрате КХ, в результате чего образуется ковалентный комплекс ЕХ. Он нестабилен и гидролизуется значительно быстрее, чем ЯХ. К ферментам, осуществляющим ковалентный катализ, относится химотрипсин (дополнение 9-4, Б). [c.249]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

Дополнение в письменном виде.) Обзор д-ра Элея по ферментативному катализу содержал лишь краткую справку относительно весьма примечательной стереоспецифичности энзиматических реакций. Для объяснения последней нельзя признать достаточным факт простой адсорбции субстрата на белковом ферменте необходимо допустить, что в течение всего протекания реакции имеет место по меньшей мере двухточечная хемосорбция. [c.422]

Наше понимание роли супероксид-радикала ОГ в биологии сильно продвинулось с открытием фермента супероксиддисмучазы (SOD). Этот голубовато-синий фермент был впервые выделен из эритроцитов быка. В дополнение к двум атомам меди и двум атомам цинка SOD содержит примерно 310 аминокислот но триптофан среди них отсутствует. Функция этого широко распространенного фермента заключается в катализе дисмутации потенциально токсичных супероксид- ради калов [c.207]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология