Фермент белковая природа

Ферменты—биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции, необходимые для жизнедеятельности организмов. [c.185]

При проведении биологических, микробиологических и гистохимических исследований (например, выявление активности ферментов окислительного обмена, функциональных групп белков, сульфгидрильиых групп белковой природы, их локализацию в срезах фиксированной и нефиксированной ткани и т. д.) наряду с реактивами общего лабораторного назначения применяется ряд специальных продуктов, красителей и вспомогательных веществ для субстратов. [c.2]

Теория, разработанная Жакобом и Моно, дает понятие о механизме индукции ферментов. Синтез ферментов, как уже было сказано выще, определяют участки молекулы ДНК — цистроны, или структурные гены. Помимо них в молекуле ДНК имеются также регуляторные гены, контролирующие деятельность структурных генов. Гены-регуляторы вызывают или прекращают синтез особых веществ белковой природы — репрессоров. Они специфически блокируют соответствующий структурный ген, прекращая таким образом синтез и-РНК и вместе с этим синтез определенного ферментного белка (рис. 19). [c.46]

Иногда такая классификация не является достаточно четкой, например, для широкого класса биологических реакций при участии ферментов. Ферменты действуют как катализаторы при получении белков и сами представляют собой вещества белковой природы коллоидального размера (10—100 ммк). Следовательно, растворы, содержащие ферменты, занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными системами. Хотя такие системы называют иногда микрогетерогенными, мы не выделяем их в отдельный класс, поскольку при рассмотрении их кинетики они трактуются, в зависимости от обстоятельств, либо как гомогенные, либо как гетерогенные. [c.22]

Ферменты представляют собой специфические катализаторы белковой природы. Как и неорганические катализаторы, они изменяют (обычно увеличивают) скорость только таких химических реакций, самопроизвольное протекание которых термодинамически возможно, т. е. реакций с уменьшением свободной энергии. Оказывая влияние на скорость, ферменты не расходуются — не входят в состав конечных продуктов реакции. [c.115]

Под действием различных ферментов или энзимов с исключительной избирательностью в животных и растительных организмах проходят многочисленные реакции. Ферменты являются органическими катализаторами белковой природы и обладают свойствами, переходными между гомогенными и гетерогенными катализаторами, приближаясь, однако, к свойствам гетерогенных. По этой причине в настоящее время ферментативные реакции называют микро-гетерогенными. [c.22]

Каталитические процессы имеют исключительное значение в жизнедеятельности животных и растений. Биологические реакции идут только при определенных условиях — при значениях рн, близких к нейтральному, и температурах, мало отличающихся от 300 К. Границы, в которых допустимы отклонения от этих условий, очень узки. Роль катализаторов в этих процессах выполняют ферменты — полимерные вещества белковой природы. [c.301]

Ферменты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты, что, бесспорно, служит веским доказательством белковой природы ферментов . [c.118]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Повышение и понижение температуры, изменяющие оптимальные условия действия катализаторов, губительно отражаются на их активности. Это прежде всего относится к экзотермическим процессам, при которых необходимо удаление избытка тепла, а также к биологическим катализаторам-ферментам, которые в силу своей белковой природы весьма чувствительны к изменениям температуры. [c.102]

Химическая кинетика. В задачи кинетики входят определение скорости реакции в гомогенной и гетерогенной среде, исследование зависимости скорости от концентрации реагирующих веществ, температуры, давления, а также влияния излучения и катализаторов. Особенно важную роль в жизнедеятельности организмов играют биологические катализаторы белковой природы (ферменты), присутствующие во всех без исключения живых клетках и обеспечивающие протекание почти всех биохимических реакций в любом организме. Конечной целью кинетических исследований является установление механизма изучаемой реакции. [c.6]

Нефти типа Б образуются на конечном этапе биохимической эволюции нефтяной залежи. Следующей, уже качественно новой, должна быть стадия Киров или асфальтов. Примечательно, что все эти нефти залегают на небольших глубинах, в зоне низкой пластовой температуры. Температура же является и главным фактором, определяющим возможность биодеградации нефти в залежи [29, 44]. В отличие от чисто химических реакций скорость биохимических процессов проходит через максимум. Это связано со спецификой действия биокатализаторов — ферментов, имеющих белковую природу. При температуре около 70 °С эффективность их действия резко уменьшается, что приводит к снижению скорости биодеградации, а при более высокой температуре происходит разрушение, т.е. наблюдается своеобразная "стерилизация", или "пастеризация", нефти в залежах. Следствием этого является закономерное изменение коэффициента К. с глубиной (рис. 6). [c.18]

Ферменты - биологические катализаторы, образующиеся в живых организмах и представляющие собой вещества белковой природы. Преимущество ферментных препаратов перед другими средствами очистки от специфических загрязнений зависит от двух особенностей действия ферментов 1) выраженной специфичности ферментов, позволяющей избирательно вовлекать в реакцию только определенные вещества, и [c.221]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. Жизнь и многообразие ее проявлений-сложная совокупность химических реакций, катализируемых специфическими ферментами. И.П. Павлов считал ферменты возбудителями всех химических превращений у живых существ. Как известно, важнейшим свойством живого организма является обмен веществ, ускоряющим аппаратом, основой молекулярных механизмов интенсивности которого являются ферменты. Вся тайна животной жизни,- писал Д.И. Менделеев,- заключается в непрерывных химических превращениях веществ, входящих в состав животных тканей . [c.114]

Ферменты оказывают высокоспецифическое действие, что также доказывает их белковую природу, поскольку белки в иммунологическом отношении отличаются крайне высокой специфичностью. Наконец, прямым доказательством белковой природы ферментов является лабораторный синтез первого фермента—рибонуклеазы, осуществленный в 1969 г. в лаборатории Б. Меррифилда в Нью-Йорке . [c.119]

О белковой природе ферментов свидетельствует факт инактивирования (потеря активности) ферментов брожения при кипячении, установленный еще Л. Пастером. При кипячении наступает необратимая денатурация белка-фермента. Фермент при этом теряет присущее ему свойство катализировать химическую реакцию. Точно так же белки при кипячении денатурируются и теряют свои биологические свойства (антигенные, гормональные, каталитические). Под влиянием различных физических и химических факторов (воздействие УФ- и рентгеновского излучения, ультразвука, осаждение минеральными кислотами, щелочами, алкалоидными реактивами, солями тяжелых металлов и др.) происходит денатурация ферментов, так же как и белков. [c.118]

Интересные данные, указывающие на белковую природу ферментов, были получены в лаборатории И.П. Павлова. При определении переваривающей способности желудочного сока была обнаружена прямая зависимость между этой способностью и количеством белка в соке. В связи с этим было сделано заключение, что пепсин желудочного сока является белком. [c.118]

Вескими доказательствами белковой природы фермента являются его получение в чистом виде и вьщеление в форме кристаллов белка. К настоящему времени получено более 1000 кристаллических ферментов. Структура многих из них изучена детально при помощи современных методов химии белков и молекулярной физики [методами рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса (ЯМР), электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) и др.]. [c.118]

Свободный ацетилхолин в неактивной форме, связанный с белками, накапливается в окончании нервного волокна в специальных пузырьках — везикулах. В момент достижения нервным импульсом пресинаптической мембраны везикулы лопаются и ацетилхолин изливается в синаптическую щель. Достигая постсинаптической мембраны,, он воздействует на холинорецепторы и вызывает соответствующую реакцию, например сокращение в случае мышечного волокна или нервный импульс в случае нервной клетки. Затем ацетилхолин быстро разрушается ферментом белковой природы — ацетилхолинэстеразой, находящейся на внешней поверхности постсинаптической мембраны, на малоактивные холин и уксусную кислоту. Расход ацетилхолина постоянно пополняется его синтезом — ацетилированием холина. Все процессы, происходящие при передаче импульса через холинэр-гический синапс, можно представить следующей схемой (см. на стр. 139). [c.138]

Метод дробного высаливания основывается на признании за ферментами белковой природы. Метод адсорбции впервые был предложен А. Я. Данилевским (1862) и впоследствии разработан Вильштеттером. Он основан на адсорбировании ферментов каолином, глиноземом, гидратом окиси железа, белками, тристеарином, холестерином и другими абсорбентами. Этим способом удается не только очистить ферменты от примесей, но и отде- лить их друг от друга. Так, например, из сока поджелудочной железы, содержащего липазу, трипсин и амилазу, липазу адсорбируют гидратом (жиси алюминия (у-модификация глинозема) трипсин извлекается - -модификацией глинозема, а в растворе остается, главным образом, амилаза. Избирательную адсорбцию дополняют избирательной элюцией, т. е. сниманием фермента с адсорбата различными растворителями при соответственно недобранных условиях. Для этой цели могут быть использованы фосфорнокислые соли. Так, например, из смеси сахаразы и мальтазы, адсорбированных на у - иноземе, сначала полностью элюируется первичным фосфатом 1KH.2PO4) мальтаза. [c.339]

Биологические катализаторы — ферменты — также весьма чув-ствител .ны к изменению температуры в силу своей белковой природы. [c.163]

Также широко распространены в природе биологические катализаторы— ферменты, которые являются сложными органичехкими веществами белковой природы, образующиеся в животных и растительных организмах. [c.29]

Ферментативный катализ. Биологические катализаторы имеют белковую природу. Ферменты (от лат. fermentum — закваска) — это либо высокомолекулярные белки (в их состав в различных сочетаниях входит 20 основных аминокислот), либо сочетание белков с комплексными соединениями металлов или с другими веществами небелковой природы. [c.159]

Изучение химического состава ферментов показало, что все они без исключений содержат белок. Белковая природа ферментов объяснила многие детали их синтеза в клетках, причины, по которым они легко фиксируются на мембранах, и вместе с тем поставила важную проблему в теореии катализа — вопрос о механизме действия биологических катализаторов, которые, обладая очень сложной геометрической структурой, не являются вполне жесткими , подобно кристаллическим оксидам или металлам, а могут изменяться уже в процессе каталитической реакции. [c.355]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

Ферментативный, или микрогетерогенный, катализ играет ведущую роль в химических превращениях в живой природе. Ферменты (называемые также энзимами)—катализаторы белковой природы, образующиеся в живых организмах. Ферменты осуществляют сложный комплекс химических превращений, обеспечивающих жизнедеятельность (дыхание, пищеварение, синтез белков и т. п.) живых организмов. По некоторым свойствам, в первую очередь высокой химической специфичности и колоссальной активности, ферменты значительно превосходят промышленные кaтaJmзaтopы. [c.5]

Если белки в чем-то и проявляют общность в химическом поведении, позволяющем отнести их к одному классу веществ, то это только по отношению к протеолитическим ферментам. Подробно о становлении и развитии энзимологии, а также о механизме ферментативного расщепления белков говорится в следующем томе настоящего издания. Сейчас важно отметить, что в рассматриваемый период в этой области произошли глубочайшие изменения. Обратим внимание лишь на два события, которые оказали решающее влияние на изучение химического строения белковых молекул. Первым из них явилось установление Дж. Самнером (1926 г.) и Дж. Нортропом (1930 г.) белковой природы ферментов, что привело к совмещению задач химического и пространственного строения последних с задачами остальных белков. Второе событие заключалось в строгом доказательстве Э. Вальдшмидт-Лейтцем (1930-е годы) исключительно аминокислотного состава белкового гидролизата, полученного при дробном ферментативном гидролизе, т.е. комбинированном действии представительного набора ставших известными к тому времени протеолитических ферментов. Э. Вальдшмидт-Лейтц показал, что белки являются линейными полипептидами, звенья которых состоят из двадцати стандартных аминокислот с -конфигурацией центрального углеродного [c.66]

КАЛЛИКРЕИНЫ, ферменты класса гидролаз, содержащиеся в плазме кровн, моче и тканях нек-рых железистых органов животных. Катализируют огранич. протеолнз ки-ннногена (неактивного предшественника белковой природы) с образованием книннов. К. плазмы крови человека состоят нэ тяжелой (мол. м. 52000) и легкой (мол. м 33000—42000) цепей, соединенных одной или иеск. связями S—S. Активный центр локализован в легкой цепи. К. стимулируют свертывание крови и фибринолиз. К. из поджелудочной железы свиньи — сосудорасширяющее ср-во. [c.235]

Теоретическая направленность занятий в данном разделе практикума по биохимии связана с анализом основных высокоэффективных механизмов регуляции активности ферментов, обсуждаемых в настоящее время в учебной литературе и на страницах известных биохимических журналов. К таким механизмам относятся аллостерический механизм контроля активности, реализующийся на уровне существования множественных форм ферментов механизм усиления, связанный с функционированием субстратных циклов адсорбционный механизм контроля, реализующийся при обратимом взаимодействии ферментов с биологическими мембранами регуляторный механизм с участием вторичных мессенжеров (цАМФ, С +) и универсальных модуляторов белковой природы (кальмодулин). [c.329]

Пищевой этиловый спирт ( 2HJOH) получают в результате брожения углеводов различного пищевого сырья под действием ферментов дрожжей. Ферменты (энзимы) — это органические катализаторы белковой природы, которые вырабатываются живыми клетками. Термин фермент происходит от латинского fermentum — закваска , термин энзим — от греческого enzyme — в закваске . [c.7]

При использовании дрожжей и солода необходимо учитывать I характмные избирательные свойства их ферментов, вытекающие I из их белковой природы и заключающиеся в высокой каталити-I ческой активности, проявляющейся лишь при комнатной и I близких к ней температурах. По этой же причине среда и I температура играют важную роль в различных химических I превращениях веществ, протекающих с их участием. При этом, I с одной стороны, поскольку ферменты катализируют химические I реакции, скорость последних возрастает с повышением тем-I пературы с другой — вследствие белковой природы ферментов, I повышение температуры приводит к разрушению белка и, как I результат этого, к уменьшению скорости реакций. Температура, 1 при которой происходит наиболее интенсивное действие I ферментов, называется оптимальной. Оптимальные температуры I мльшинства биологических ферментов составляют 30 — 60 С. I Оптимальная температура действия ферментов не является строго I фиксированной величиной и зависит от кислотности среды, I длительности воздействия температур, концентрации воды и [c.43]

АНТИФЕРМЁНТНЫЕ СРЕДСТВА (ингибиторы ферментов), подавляют активность ферментов и увеличивают в результате концентрацию их субстратов в организме. Специфичные А.с.-в-ва белковой природы, взаимодействующие только с определенными ферментами. Механизм этого взаимодействия м, б. конкурентным и неконкурентным. В первом случае препарат связывается с тем же активным центром фермента, что и субстрат. Последний, накапливаясь, начинает реактивировать фермент, вытесняя ингибитор. При неконкурентном механизме препарат фиксируется аллостерич. рецептором и для восстановления ф-цин фермента концентрация субстрата значения не имеет. [c.183]

Основные активные компоненты ядов кишечнополостных (медузы, коралловые полипы табл. 4) - в-ва белковой природы (nei -, кардио-, гемо- и цитотоксины, ферменты, гастаминолибераторы, в-ва кининоподобного дей- [c.524]

Ферменты (от лат. fermentum — закваска, брожение), энзимы — органические катализаторы белковой природы, вырабатываемые живой протоплазмой клетки являются обязательными участниками всех биохимических процессов обладают большой активностью и специфичностью действия. В настоящее время известно более 800 ферментов. Знание свойств ферментов очень важно и для целей практики. См, Энзимология. [c.142]

Ферменты - биологаческие катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции, необходимые для жизнедеятельности организмов. Для ферментативного катализа характерны высокая субстратная специфичность (в ряде случаев стереоспецифичность), селективность по отношению к определенным связям субстрата и способность к тонкому регулированию активности под действием эффекторов (активаторов и ингибиторов). [c.549]

В сложных и разнообразных клеточных процессах обмена веществ участвуют многие биокатализаторы — ферменты, которые являются веществами белковой природы. Деятельность как отдельных клеточных структурных элементов, так и всей клетки в целом происходит лишь при участии ферментов. Следовательно, все биохимические процессы в клетке являются ферментативными. В соответствии с характером катализируемых реакций ферменты разделяются на шесть основных групп оксидоредук-тазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, нзомеразы и лигазы. [c.27]