Катализ фермент

Роль конформационных изменений в катализе ферментами [c.227]

Закончим обсуждение катализа кратким изложением катализа ферментами. Михаэлис и Ментен подробно изучили действие фермента инвертазы на сахарозу. [c.152]

Примером высокоселективного и наиболее эффективного катализа может служить ферментативный катализ. Ферменты катализируют почти все физиологически важные реакции, которые в присутствии ферментов быстро идут в мягких условиях при невысокой температуре. Многие ферменты выделены из природных соединений в индивидуальном состоянии, все они представляют сложные полимерные соединения - белки и комплексы белков с низкомолекулярными соединениями. Полимерные молекулы ферментов имеют размеры коллоидных частиц, поэтому их иногда относят к микрогетерогенным катализаторам, занимающим промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами. [c.158]

Второй, наиболее распространенный механизм действия катализаторов включает в качестве первой стадии обратимое взаимодействие одного или нескольких субстратов с катализатором с образованием комплекса катализатор — субстрат. Так протекает катализ химических превращений ионами металлов и нх координационными соединениями и катализ ферментами. К этому же типу можно отнести катализ кислотами, поскольку он включает, как правило, присоединение протона к одному из субстратов, что можно рассматривать как образование комплекса протон—субстрат. [c.322]

Кинетика полиферментных процессов. В организме (клетке) ферменты действуют не изолированно, а катализируют цепи трансформации молекул. Р-ции в полиферментных системах с кинетич. точки зрения можно рассматривать как последоват. процессы, специфич. особенностью к-рых является катализ ферментами каждой из стадий [c.83]

Схема 7.8-S. Кинетические этапы катализа ферментом оксидазой. [c.532]

Рассмотрен подход к решению обратной структурной задачи, основанный на физической конформационной теории природных пептидов и белков, прежде всего оценке особой роли ближних взаимодействий в их структурной организации и использовании классификации пептидных структур на шейпы, формы и конформации. Показано, что можно добиться целенаправленного и контролируемого изменения структуры пептида за счет ближних взаимодействий простыми средствами, выработанными в процессе эволюции органического мира. Изложенный в книге подход к решению обратной задачи позволяет заранее, еще до синтеза и биологических испытаний целенаправленно конструировать модели искусственных аналогов, пространственные структуры которых отвечают низкоэнергетическим и физиологически активным конформационным состояниям природного пептида. Возможности теоретического моделирования искусственных аналогов продемонстрированы на конкретных примерах. Полученные результаты подтверждают необходимость его использования в изучении молекулярных механизмов функционирования пептидных гормонов, катализа ферментов, взаимодействий антител с антигенами и т.п. (см. гл. 17). [c.590]

При катализе ферментами в тех случаях, когда концентрацию Е5 можно определить в течение реакции, можно показать, что Е5 является промежуточным соединением. [c.112]

В случае катализа ферментами, как показали физические методы контроля, механизм процесса включает последовательные стадии превращения первичного комплекса А с Е, С, [c.175]

Исследования последних лет [11—14] показали, что катализ ферментами электродных процессов действительно может быть осуществлен и экспериментально изучен. Для определения самого феномена ускорения ферментами электрохимических реакций предложено использовать термин биоэлектрокатализ . [c.69]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Имеется в виду общая концентрация свободной воды в растворе. Не исключено, что в условиях микрогетерогенного катализа ферментами вблизи активных центров концентрация свободной воды может быть ниже. [c.16]

Ферментативному катализу свойственны некоторые черты как гетерогенного, так и гомогенного катализа. Ферменты — это большие белковые структуры, предоставляющие поверхность или границу раздела, на которой молекулы реагента могут удерживаться в ожидании реакции. Фермент также обеспечивает подходящее химическое окружение, катализирующее нужную реакцию по прибытии партнера. [c.47]

Дополнение 2 Катализ ферментами [c.72]

Кроме того, в некоторой степени уменьшается и свобода вращения, поскольку обе молекулы должны точно сохранять надлежащую взаимную ориентацию. Потеря энтропии при катализе ферментами компенсируется дополнительным понижением энтальпии, причина которого — связывание с образованием комплекса. [c.78]

В этой статье дан хороший обзор механизмов гидролиза сложных эфиров, в основном она касается катализа при нуклеофильных реакциях производных карбоновых кислот, в том числе катализа ферментами и моделями ферментов. [c.233]

Катализ. Ферменты и энергия активации [c.94]

Однако в большинстве случаев конформационные изменения протекают быстрее и предшествуют скоростьопределяющей стадии. Качественно роль конформационных изменений в катализе ферментами очевидна. Ферментативные реакции протекают по достаточно сложным механизмам с перераспределением большого числа связей. Такого рода процессы не могут протекать в одну элементарную стадию. Механизмы действия ферментов включают образование и расход большого числа метастабильных интермедиатов. Фермент обеспечивает путь реакции с наименьшими энергетическими и энтропийными затратами. Механизм действия фермента можно сравнить с работой станка с программным управлением, действующим на молекулярном уровне. При этом конформационные изменения обеспечивают выполнение этой программы. [c.228]

При катализе ферментами химической реакции может реализоваться любой из вышеприведенных механизмов катализа. Например, имидазольное кольцо остатка гистидина в ферменте а-химотрипсии (разд. 4.4) способно играть роль обгдеосновного катализатора, тогда как в ферменте щелочная фосфатаза тот л<е остаток может действовать в качестве нуклеофильного катализатора. Действительно, ферменты — это сложные катализаторы, в ходе действия которых реализуется несколько механизмов. Именно благодаря успешному сочетанию разных каталитических процессов скорость катализируемой реакции повышается в Ю раз (по сравнению со скоростью некатализируемой реакции). Более того, именно такая комбинация факторов приводит к специфическому катализу. [c.195]

Ее не исегда легко определить в случае катализа ферментами, так как для этого нужно проводить эксперимент с высокоочищенным ферментом и знать его молекулярный вес. [c.265]

В качестве более сложного примера можно привести кинетику процесса так называемой афйнной модификации, нашедшей широкое применение в исследовании биологических высокомолекулярных соединений — белков и нуклеиновых кислот Библогическай активность этих полимеров часто обусловлена их способностью связывать системой нековалентных связей определенное низкомолекулярное соединение, которое в этом случае называют специфичным лигандом. Область биополимера, с которой связывается лиганд, называется активным центром. Конкретный пример структуры активного центра приведен в гл. VI при рассмотрении катализа ферментами (см. рис. 87). [c.287]

Присоединение (синглетный кислород), либо последовательный радикальноионный процесс при ферментативном катализе (фермент содержит атом железа). Главными продуктами реакций во всех случаях являются непредельные гидроперекиси кислот. Различаются эти реакции лишь своей регио- и стереоселективностью. Наиболее селективными (абсолютно селективными) являются ферментно-катализируемые реакции, наименее селективны реакции неинициируемого аутоокисления. [c.112]

Можно полагать, что при функционировании ферментов реализуются общий основный и общий кислотный катализ. Ферменты не способны локально концентрировать протоны или гидроксильные иоиы с тем, чтобы обеспечить специфический основный или специфический кислотный катализ. Однако определенные иоиогениые группы ферментов при их нормальной степени протонировання, соответствующей pH клетки, могут выступать в роли общекислотных и общеосновных катализаторов. [c.53]

Если исключить из рассмотрения катализ ионами металлов, обсуждающийся отдельно в гл. 9, а также пиридоксальфосфа-том, то можно сказать, что в катализе ферментами электрофильный катализ имеет ограниченное значение. Поэтому в настоящем разделе мы обсудим лишь некоторые его проявления. Механизм электрофильного катализа включает электрофильную атаку катализатора на субстрат, приводящую к неустойчивому катионному промежуточному продукту, который затем распадается с образованием конечного продукта и регенерацией катализатора. [c.180]

Недавно была описана реакция восстановления этилбензо-илформиата Ы-бензилдигидроникотинамидом, протекающая в ацетонитриле в присутствии перхлората магния в роли катализатора. За 17 ч при комнатной температуре выход этой реакции составил 86%, т, е. ее скорость значительно ниже скорости соответствующих ферментативных реакций. Тем не менее эта система заслуживает особого внимания, поскольку ион металла здесь не связан в комплекс с молекулой субстрата, как в первом примере, а находится в свободном состоянии в растворе. Аналогичные реакции восстановления с использованием оптически активных дигидроникотина МИДОВ обладают частичной стереоспецифичностью. Ион металла образует хелатный комплекс не с субстратом, а с восстановителем. Во всех этих примерах скорость реакции невелика предстоит провести еще много исследований, прежде чем удастся достичь ускорений, наблюдаемых при катализе ферментами [4]. [c.191]

Обнаружено, что лакказа катализирует процесс электрохимического восстановления кислорода по механизму прямого, без-медиаторного обмена электронов между электродом и активным центром фермента (Березин, Богдановская, Варфоломеев, Тарасевич, Ярополов, 1978). Это явление можно использовать для изучения молекулярного механизма катализа ферментом. [c.148]

Реакции в полиферментных системах с кинетической точки зрения можно рассматривать как последовательные процессы, специфической особенностью которых является катализ ферментами каждой из стадий реакции. Определенные успехи в настоящее время существуют в кинетическом описании и математическом моделировании реакций в полиферментных системах. Большую роль в этом играют методы качественного анализа систем нелинейных дифференциальных уравнений, описывающих кинетику сложных реакций (Иваницкий, Сельков, Кринский, 1978). В последние годы определенное развитие получили методы конкретного детального расчета кинетики процессов на основе подходов, разработанных при изучении отдельных ферментативных реакций. [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология