Методы исследования фермент-субстратных комплексов в равновесии

Дальнейшее развитие изящных релаксационных методов представляет большой интерес. Путем сочетания метода остановленного потока и метода температурного скачка [16, 17] уже удалось получить весьма важную новую информацию о механизме действия ри-бонуклеазы, позволившую сформулировать представление о деталях процесса, катализируемого этим ферментом [17]. Сочетание этих двух методов применимо в тех случаях, когда положение равновесия изучаемой суммарной реакции таково, что равновесный фермент-субстратный комплекс, лимитирующий весь процесс, содержит лишь один из реагентов. Для изучения комплексов с другими реагентами фермент и исследуемый реагент смешивают в быстром потоке, который останавливают в ячейке для температурного скачка. После этого проводят исследование релаксационным методом в тот период времени, когда реакция еще не достигла такой степени, что прочно связанный продукт накапливается в количестве, мешающем измерению. [c.189]

Д. Миозиновая АТРаза определение констант скорости ассоциации и диссоциации фермент-субстратного комплекса, исследование промежуточных конформационных состояний и равновесий методом остановленной струи с регистрацией флуоресценции, методом высвобождения протонов, измерением ферментативной активности при помощи вспомогательных ферментных систем, методом светорассеяния и методом замороженной струи [c.238]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология