Определение константы скорости ассоциации

Зная, на основании значения констант скорости, концентрацию активного димера Хв, можно, по константе димеризации, определить концентрацию мономера Хм разность по отношению к концентрации кислоты, определенной аналитическим путем, относится к комплексу Хс совместно с эквивалентным количеством ингибитора. Отсюда можно определить константу ассоциации ингибитора и мономера [c.126]

Определение константы скорости ассоциации ki [c.193]

Одним из наиболее часто применяемых методов определения константы скорости ассоциации кг является метод, основанный на определении кинетической константы скорости диссоциации к- и равновесной константы ассоциации /Са (методы опреде- ления этих констант будут рассмотрены ниже) [c.196]

Определение константы скорости ассоциации. 1. Наиболее простой метод основан на регистрации начальной скорости V o образования комплекса Аг Ат, тогда [c.53]

Естественно, что использование квазиравновесного приближения приводит к определенной потере информации о кинетических параметрах процесса, поскольку и (У.105) и (У.Юб) содержат только параметры /(1 и не содержат раздельно констант скорости к . Тем самым из данных по кинетике накопления продукта реакции нельзя получить никаких сведений о константах скорости ассоциации А1 и Аг и диссоциации С. [c.282]

Следовательно, для нахождения величины Е необходимо независимо измерить константу равновесия К и ее температурный ход. Значение К можно найти путем сопоставления молекулярного веса живого (ассоциированного) полимера с молекулярным весом того же полимера после его дезактивации. Так, было показано, что в системе полиизопрен—гексан при исходной концентрации инициатора около 1 моль/л константа К" при низкой температуре имеет порядок 1 -10- , а энергия диссоциации живых цепей (У-48) составляет около 23 ккал./моль. Если учесть эту величину, то энергия активации самой реакции роста окажется равной 4.1 ккал./моль [78]. Следствием ассоциации и протекания реакции роста только за счет диссоциированной формы является отсутствие зависимости скорости полимеризации от концентрации инициатора в системах Ъ1К—мономер—углеводород за пределами определенных значений [Ь1К] [81—84]. Один из примеров зависимости скорости полимеризации от концентрации бутиллития приведен на рис. 96. [c.348]

Рост цепи во многих случаях А, п. сравнительно легко поддается количественному изучению. Для этой цели с успехом используются условия, отвечающие ур-нию (И), к-рые создаются в любой системе, свободной от обрыва и ассоциации активных центров, после завершения реакции инициирования. При необходимости последняя м. б. искусственно исключена путем применения для инициирования специально синтезированных живущих полимеров. Эта методика, впервые широко примененная Шварцем, в большинстве случаев лежит в основе определения констант скорости реакции роста. В силу причин, рассмотренных выше (сосуществование различных активных центров, возможность их взаимных переходов), константы реакции роста в анионных системах, рассчитанные по ур-нию (11) из наблюдаемой скорости полимеризации, должны рассматриваться в общем случае как суммарные величины. При интерпретации кинетич. данных необходимо учитывать возможность образования свободных ионов, к-рые по своей реакционной способности на несколько порядков отличаются от соответствующих им ионных пар, а также наличие ионных пар различной степени сольватации. [c.76]

Однако часто эти условия невыполнимы, тогда для определения кинетических констант процессов вида (10.1) —(Ю.2) используют следующий метод. Из зависимостей по равновесному связыванию определяют равновесные константы процесса комплексообразования Ка и Ка2- Далее одним из описанных (см. гл. 8) экспериментальных приемов определяют константы скорости- диссоциации k-i и k-2, после чего находят константы скорости ассоциации k я kz. [c.247]

Если А определено при более чем двух различных концентрациях добавленного лиганда, то константы скоростей ассоциации и диссоциации определяются регрессионными методами, что повышает точность определения данных констант. Графический вариант определения кинетических констант приводится на рис. З.Зб). [c.346]

Как следует из проведенного анализа, для определения концентрации рецепторов, их аффинности, константы скорости ассоциации и модели рецепторного связывания используются различные координатные методы. Суммируя их, можно сделать ряд важных выводов [c.399]

Размерность константы скорости диссоциации 1/время. Например, мин , с . Был проведен статистический анализ многочисленных литературных данных по определению наиболее часто встречающихся величин константы ассоциации [2]. Чаще всего величина k встречается в пределах от 10 до Ю с" (рис. 3.5). [c.347]

Перечислите основные исторические этапы изучения лиганд-рецепторного взаимодействия. 2. Дайте определение понятиям рецептор , лиганд , аффинность . 3. С помощью схемы опишите лиганд-рецепторное взаимодействие. 4. Получите уравнение, связывающее концентрацию ли-ганд-рецепторных комплексов с временем реакции лиганд-рецептор . 5. Какими уравнениями описываются процессы ассоциации и диссоциации лиганд-рецепторных комплексов Почему 6. Какова раз.мерность констант скоростей ассоциации и диссоциации, равновесной константы диссоциации Каковы наиболее часто встречаемые значения этих констант 7. Как можно определить константу скорости ассоциации и диссоциации 8. Как можно определить концентрацию рецепторов и их аффинность 9. Выведите уравнение Скэтчарда. 10. Каковы современные представления о структуре и функции рецепторов 11. Что такое принцип структурной комплиментарности 12. Сравните фермент-субстратное и лиганд-рецепторное взаимодействие. 13. Можно ли определить концентрацию рецепторов и их аффинность исходя из кинетических исследований 14. Всегда ли совпадают величины констант диссоциации, вычисленные по тангенсу угла наклона в координатах Скэтчарда и вычисленные как отношение констант скоростей диссоциации и ассоциации 15. Какие типы рецепторов вы знаете По какому принципу называются рецепторы 16. Дайте определение понятиям агонист и антагонист . [c.354]

Массоперенос происходит в гидродинамически неопределенных условиях и поэтому первое требование из указанных выше не вьшолняется. Лишь при достижении кинетического режима, когда скорость процесса не зависит от интенсивности перемешивания, кинетика может быть строго описана. Вследствие слабого обновления поверхности и большой длительности эксперимента исследования часто осложняются накоплением на межфазной границе различных примесей, поверхностной ассоциацией и образованием СМБ, т. е. процессами, сильно влияющими на скорость химических реакций. Ошибки при определении эффективных констант скорости 10 см-с" велики (не менее 30%)- Применение интегральных методов определения основанных на использовании значительного участка кинетической кривой, сопряжено с большими затратами времени на эксперимент. Как правило, используют участок кривой, отснятой в течение 30 мин. [c.186]

Э.ТИМ методом часто пользуются по той причине, что определять константу скорости к-1 существенно проще, чем к поскольку процесс диссоциации, как правило, протекает не столь быстро по сравнению с процессом ассоциации. Методы же по определению равновесной константы связывания достаточно хорошо разработаны и будут подробно изложены иже. [c.196]

Определение абсолютных констант скорости роста, несомненно, чрезвычайно трудно осуществимо и связано с большими теоретическими и экспериментальными проблемами, обусловленными высокой и, возможно, меняющейся степенью ассоциации литиевых соединений в неполярных растворителях и их способностью образовывать смешанные агрегаты с примесями. В этой области еще предстоит большая работа. [c.499]

Д. Миозиновая АТРаза определение констант скорости ассоциации и диссоциации фермент-субстратного комплекса, исследование промежуточных конформационных состояний и равновесий методом остановленной струи с регистрацией флуоресценции, методом высвобождения протонов, измерением ферментативной активности при помощи вспомогательных ферментных систем, методом светорассеяния и методом замороженной струи [c.238]

Сопоставляя па данном этапе рассмотрения концепции Хироми и Тома, мы видим, что отнесение константы Михаэлиса к соответствующим микроскопическим параметрам в рамках обеих концепций идентично (сравните выражения 14 и 15, с одной стороны, и 43 — с другой). Однако смысл каталитической константы в обеих концепциях различается (см. выражения 17 и 44). Если по гипотезе Хироми каталитическая копстапта пропорциональна гидролитическому коэффициенту ко, который является строго характеристическим для данного фермента, и определяется исключительно соотношением констант ассоциации субстрата в продуктивном и непродуктивном фермент-субстратном комплексах (17), то по гипотезе Тома величина гидролитического коэффициента зависит от способа связывания фермента с субстратом и от степени полимеризации последнего. На наш взгляд, это придает настолько больн1ую гибкость расчетам на основании концепции Тома, в особенности с помощью машинного анализа, что может в отдельных случаях делать бессмысленными определения показателей сродства индивидуальных сайтов активного центра. фермента, поскольку все наблюдаемые кинетические эффекты могут быть объяснены в рамках вариации гидролитического коэффициента при изменении структуры олигомерного субстрата и способов его связывания с ферментом. То же можно отнести и к определению константы скорости второго порядка ферментативного расщепления субстрата (см. выражения 18 и 45). [c.65]

К. используется в фи.ч. и физ.-хим. исследованиях строения чистых в-в и р ров. в хим. кинетике, напр, для определения констант скорости р ции, констант диссоциации и ассоциации электролитов, 1К-новности к-т, козф. диффузии ионов, р-римости малорастворимых солей, кинетики растворения. [c.272]

Проведение экспериментов по исследованию процесса комплексообразования лиганда (ов) с центром (ами) связывания в условиях равновесия. Полученные, данные целесообразно представить в координатах Скэтчарда и Хилла. Это позволяет а) установить наличие кооперативных взаимодействий в системе или двух (или более) независимых типов центров связывания б) учитывая результаты экспериментов 2 и 3, выбрать схему процесса комплексообразования в) определить далее значения равновесной (ых) констант (ы) ассоциации и общей (их) концентрации (ий) центров связывания с последующим вычислением констант скорости ассоциации и диссоциации, используя результаты экспериментов 2 и 3 г) сравнить полученную (ые) равновесную (ые) константу (ы) с соответствующей (ими) константой (ами), определенной (ыми) только из кинетических экспериментов 2 и 3. Совпадение значе-чий этих констант может служить одним из критериев правильности выбора схемы процесса. [c.315]

Основным методическим подходом при картировании акгивно-го центра в концепции Тома является определение относительных частот расщепления связей полимерного субстрата под действием фермента. На рис. 11 видно, что расщепление каждого продуктивно связанного позиционного изомера должно приводить к образованию двух определенных продуктов. В итоге распределение продуктов реакции по олигомерам свидетельствует об относительной доле определенных позиционных изомеров при связывании субстрата с активным центром, и следовательно, о величине соответствующих микроскопических констант ассоциации позиционных изомеров, а скорость появления каждого продукта связана с соответствующим гидролитическим коэффициентом скорости реакции. Из кинетического уравнения (47) следует, что отношение скоростей образования продуктов Рт.г и Р ,+1,,+1 из одного субстрата со степенью полимеризации п равно отношению соответствующих микроскопических констант скоростей второго порядка [c.66]

Растворитель может оказывать очень сильное влияние на константы скорости реакций между ионами и органическими молекулами, будь то нуклеофилы или основания. Например,, при переходе от воды к ацетону константа скорости второго порядка реакции между хлорид-ионом и метилиодидом возрастает приблизительно в 10 раз. Другой пример — рацемизация оптически активного 2-метил-З-фенилпропионитрила под действием метоксид-иона. Скорость этой реакции в диметилсульфоксиде в 10 раз больше, чем в метаноле [8]. Эти эффекты ускорения могут быть отчасти обусловлены влиянием диэлектрической проницаемости среды, однако в основном они определяются специфическим действием растворителя. Как указывалось выше, наибольшие различия замечены между протонными и апротонными растворителями. Переход от протонного растворителя к апротонному может приводить к последствиям двоякого рода с одной стороны, к смещению равновесия между ионными парами и свободными ионами, а с другой — к изменению специфической сольватации ионов, которая обычно является более сильной в среде протонного растворителя. Важнуку роль процесса ассоциации ионов в определении кажущейся нуклеофильности можно проиллюстрировать на примере галогенидов лития и тетра- -бутиламмония. В реакции с -бутил-п-бромбензолсульфонатом в ацетоновом растворе эти соли соотносятся по реакционной способности следующим образом (все соли берутся в концентрации 0,04 моль/л) [c.49]

Существует много других способов определения констант ассоциации ионов, например полярографический, спектрометрический и сиектрофотометрический методы. Однако потребовалось бы чрезмерно много места для описания этих методов, а это не обязательно для иллюстрации факта ассоциации ионов и зависимости ассоциации от природы растворителя, температуры и концентраций это не обязательно также, чтобы показать необходимость получения таких сведений для интерпретации данных по скоростям реакций между ионами в растворе. [c.297]

Для бимолекулярной реакции ассоциации имеется два определения энтропии активации, поэтому приходится принять и два различных значения для энтропии активации мономолекулярной реакции разложения. Из уравнения (4.52) имеем Д5 = —25,6кал/(моль-К) и в тех же единицах AS = AS° + А = 36,9—25,6 = 11,3. гой стороны, по уравнению (4.53) A.S = —36,9 и = AS° + AS+ = 36,9—36,9 = 0. Таким образом, между энтропиями активированного комплекса и неактивированной молекулы растворенного вещества нет никакого различия, поскольку AA f = — Si = О. Разногласие между этим заключением и выводом, который получается при учете реакции рекомбинации, возникает из-за того, что теория переходного состояния и теория соударений при их различных подходах к выражению константы скорости бимолекулярной реакции пользуются различными единицами энтропии. [c.99]

Вообще, как показывают рассуждения общего порядка, выигрыш энергии взаимодействия тг-электронов в радикале, а также и стабильность последнего не являются единственно определяющими для положения равновесия и легкости распада димера (ср. т. 1, стр. 171, 172). Положение равновесия можно считать термодинамически и кинетически определенным свойствами радикала и димера. Термодинамически это положение выводится из разности свободных энергий участников равновесия. Эта разность не может быть просто приравнена к разности в энергии, которую получают только на основании одностороннего рассмотрения радикала и которую считают тем большей, чем больше стабильность радикала, которую теперь можно теоретически обосновать. В настоящее время, кроме того, нет никакой возможности связать разность свободных энергий радикала и димера с разностью их энергий. Кинетически константа равновесия определяется соотношением скоростей диссоциации и ассоциации. Последняя будет, правда, тем меньше, чем устойчивее радикал, т. е. чем больше энергия активации, необходимая для того, чтобы ДОСТИГНУТЬ имеющегося в димере неплоского расположения заместителей с уничтожением взаимодействия я-электронов (об экспериментально найденном значении этой величины см. т. I, стр. 171, 179). Для этого разработанная здесь теория дает удовлетворительное объяснение, хотя она нуждается еще в дополнении, учитывающем пространственные факторы. Она вполне достаточна там, где речь идет об истолковании устойчивости неспособного к ассоциации радикала, как например пентафенил-циклопентадиенила. [c.403]

Наибольший интерес представляют изомерные бутанолы, поскольку здесь можно сопоставить изомеры ROH. Для к-бутанола х = 10 , для изобутанола и втор-бутанола х, соответственно, равна 2 10 и 1 10 . читывая вышесказанное, это различие может быть следствием ошибок при определениях х. В третичном бутаноле вероятность сохранения вновь образовавшихся связей О — Н...0 примерно на два порядка меньше, чем в нормальных и вторичных изомерных спиртах. Это согласуется с малой степенью ассоциации/прет-бутанола, а также с тем, что группа ОН в трет-бутаноле частично экранирована метильными группами. Вероятность распада вновь образовавшейся связи О — Н...0 равна 1 —х 1. Константа скорости распада связи в момент ее образования, следовательно, равна [c.305]

Определение кинетических констант процесса (12.1) —(12.2) может быть проведено следующим образом. Сначала путем анализа процессов диссоциации лигандов, в условиях (12.26), (12.27), используя зависимости (12.30)—(12.32), определяют константы скорости k-, k-2 (для этого процесс диссоциации лигандов изучают в условиях резкого разбавления системы или устранения лиганда, см. выше). Далее из анализа данных по равновесному связыванию определяют стехиометрические константы ассоциации Каъ Ка2 см. НИЖб). ЕсЛИ НаЙДеНЫ константы k-i, k-2, Kal, Ка2, ТО, учитывая соотношения (12.48) и (12.49), нетрудно найти ki и кг [c.312]

Для выявления количественных параметров, определяющих зависимость скорости роста цепи от строения мономеров и соответствуЮ Щих активных центров при полимеризации, инициированной литийорганическими соединениями в углеводородной среде, существенно оценить абсолютные константы скорости роста цепи, определение которых затруднено из-за наличия ассоциации активных центров. Значительные методические трудности возникают при изучении процессов в области [КЬ1] < 10 моль 1л, где можно ожидать преоблад (ния мономерной формы активных центров. Даже при работе в тщательно тренированной системе, промытой раствором металлоорганического соединения, неизбежны потери инициатора в количестве 3-10" моль/л [15], причем образовавншеся при разложении инициатора вещества могут оказывать влияние на кинетику процесса. Так, было найдено [15], что при полимеризации стирола, инициированной литийорганическим соединением, в бензоле добавки бутоксида лития снижали скорость процесса. В связи с этим значения абсолютных констант скоростей роста цепи для этих систем, оцененные в ряде работ [33, 34, 61], нельзя считать истинными. [c.367]

При полимеризации углеводородных мономеров в неполярных средах определение абсолютных констант реакций роста цепи из-за ассоциации живущих полимеров во многих системах провести не удалось, так как оценка действующей концентрации активных центров представляла значительные трудности. С понижением потенциала ионизации щелочных металлов ассоциация активных центров уменьшалась, но в результате роста полярности связи Ме—С в некоторых системах протекали вторичные реакции изомеризации активных центров или вырожденной передачи цепи, что также затрудняло оценку этих констант. Поэтому в углеводородных средах были оценены лишь абсолютные константы скорости роста цепи для ограниченного числа систем при полимеризации стирола с калий-, рубидий- и цезийорганическими инициаторами [87], а также при полимеризации а-метилстирола [86] с соединениями рубидия и цезия. Отсутствие ассоциации активных центров при полимеризации а-метилстирола с КЬВ и СзК, вероятно, обусловлено как стерическими факторами, так и низкими электроноакцепторными свойствами рубидия и цезия. [c.199]

С другой стороны, если рост константы скорости реакции вызван изменением степени ассоциации реагента или смещением каких-либо других сольватационных равновесий, то такой эффект должен наблюдаться при добавлении любого инертного растворителя, В нашей лаборатории найдено , что добавление дихлорметана к раствору этил1 1агш1йбромида в диэтиловом эфире вызывает снижение скорости реакции с пинаколином, причем наклон линейной зависимости логари ш константы скорости от функции Кирквуда среды в пределах точности определения совпадает с наклоном, найденным для системы эфир -гептан. [c.75]

Следует, однако, иметь ввиду, что неспецифическая сольватация, по-видимоиу, оказывает оаре[деленное влияние на константу равновесия ассоциации магнийорганического соединения. Это вытекает из различных значений констант равновесия, определенных в разных инертных средах (см. п. 3). То же самое следует из различных значений констант скоростей в случае равных добавок разных растворителей к этиловому эфиру (рис. 7), что в конечном итоге сводится к различиям в константах равновесия ассоциации в смесях. Вопрос о том, какую [c.231]

Когда скорость процесса диссоциации становится равной скорости обратного процесса (ассоциации), в растворе устанавливается подвижное равновесие между ионами К+ и А и недиссо-циированными молекулами КА. Отношение произведения концентраций ионов к концентрации недиссоциированяого вещества является величиной, постоянной для данного вещества при определенной температуре, и называется константой диссоциации К КА [c.56]

Авторы определили затем константы ассоциации натрия и лития с ионом Pe( N)e в 0,0.14 М растворах ферроцианидов натрия и лития. Основная трудность при этом заключалась в определении равновесной концентрации ионов Fe( N)6 . Для этого авторы измеряли суммарную скорость миграции Rb и s в растворах ферроцианидов натрия и лития. Поскольку константы ассоциации и подвижности ионных пар Rb и s были уже известны, то, найдя величину U , они определили искомую концентрацию ионов Fe( N)e в растворах Na4pe( N)6 и LI4Fe( N)e по уравнению (4.31), а затем рассчитали соответствующие константы ассоциации (табл. 4.2). [c.105]

Следует также ожидать влияния взаимодействия между функциональными группами, рассмотренного в предыдущем разделе, и на термодинамическое равновесие реакций других типов. Эти влияния рассматривались, в частности, для случая термодинамической устойчивости пептидной связи в макромолекуле белка [38]. Если гидролиз пептидной связи приводит к отщеплению отрезков макромолекулы и сопровождается разрывом ряда водородных связей, кажущаяся константа равновесия гидролиза должна уменьшаться вдвое при разрыве одной водородной связи [39]. Экснериментальные данные о равновесии такого типа были получены для фибриногена — белка, участвующего в образовании тромбов крови. В первой стадии процесса образования тромбов происходит гидролиз определенных пептидных связей и образуются короткие фрагменты макромолекулы. Этот процесс можно сделать обратимым и определить положение равновесия. Было показано [39], что равновесная концентрация пептидных олигомеров определяется устойчивостью наиболее легко гидролизуемых пептидных связей, скорость гидролиза которых на четыре порядка выше, чем нормальных пептидных связей. Однако, по-видимому, фактическая устойчивость этих связей весьма близка к нормальной, и низкое значение кажущейся константы равновесия реакции объясняется очень высокой степенью ассоциации олигомерных фрагментов, образующихся из макромолекулы исходного белка. Это указывает на то, что разрушение водородных связей не является необходимым для со.ль-волиза пептидной связи, и оно происходит лишь после расщепления пептидных связей. Аналогичные выводы могут быть сделаны на основании экспериментов с рибонуклеазой. Этот фермент также можно, гидролизуя н птидные связи определенного типа, расщепить на сегменты, состоящие из звеньев двадцати аминокислот [40]. Однако и в этом случае образующиеся олигомеры связаны между собой крайне прочно (константа диссоциации меньше 10 ) преимущественно водородными связями и разнообразными вторичными связями, которые при гидролизе пептидной связи не разрываются. [c.22]