Феррохелатаза

Исследования показывают, что конечная стадия образования гема, включение иона двухвалентного железа в протопорфирин с образованием протогема, катализируется специфическим энзимом — феррохелатазой. [c.231]

На заключительной стадии протопорфирин ЕХ присоединяет молекулу железа при участии гемсинтетазы (или феррохелатазы) и образуется гем. Источником железа в этой реакции является белок ферритин, который депонирует железо в наибольших количествах он откладывается в клетках костного мозга, печени, селезенки. [c.415]

Биологическое включение иона железа (И) в протопорфирин IX катализируется экстрактами из самых разнообразных источников соответствующий фермент называется феррохелатазой [73]. В большинстве случаев для осуществления этого процесса необходимы анаэробные условия и присутствие восстановительных агентов типа глутатиона. Этот фермент способен также катализировать включение ионов других двухвалентных металлов, например кобальта, цинка, меди, марганца и никеля, но только кобальт и, в меньшей степени, цинк могут сравниться с железом по скорости включения. [c.658]

Включение в протопорфирин ферро-иона требует участия специального фермента, протогем — ферро-лиазы (феррохелатазы) [78, 79]. Установлено, что этот фермент прочно связан с внутренней мембраной митохондрий животных клеток, хлоропластов растений и хроматофоров бактерий. Хотя обычно Fe +, по-видимому, является единственным ионом металла, включающимся в порфирин, в дрожжах в заметных количествах накапливается [Zn +]-протопорфириновый хелат известен также комплекс с Си + (гл. 10, разд. Б, 1). [c.124]

В заключительной стадии протопорфирин IX присоединяет молекулу железа при участии феррохелатазы (гемсинтазы), и образуется гем. Последний используется для биосинтеза всех гемсодержащих хромопротеинов. [c.505]

Феррохелатаза , или торфирин-железо — хелирующий фермент , катализирует образование протогема из протопорфирина и Fe +. Фермент этот частично очищен, главным образом из объектов животного нроисхождения [70—73, 96, 100, 105, 106, 113]. Фермент из печени крысы активирует включение ионов [c.449]

Регуляция биосинтеза гема осуществляется по принципу отрицательной обратной связи ферменты синтеза — 5-аминолевулинатсинтета-за, 5-аминолевулинатдегидратаза и феррохелатаза ингибируются продуктом синтеза — гемом. Важную роль в этих процессах играют ионы Fe " . [c.390]

Порра и Джоунс [105] нашли, что кривая pH — активность для фермента, включаюш его железо (авторы работали с препаратами фер-мента из печени свиньи), либо асимметрична, либо имеет два максимума при pH 8 и pH 9. На основании этих данных, а также исходя из того факта, что в процессе хранения пре-парата фермента из Thioba illus X изменяется субстратная специфичность этого фермента, Порра и Джоунс предполагают, что у одного и того же организма, по-видимому, содержится более чем одна феррохелатаза. [c.450]

На стадии протопорфирина происходит разветвление путей биосинтеза порфиринов в животных и растительных организмах. У растений в порфириновое ядро внедряется магний, и магниевый комплекс через ряд стадий превращается в хлорофилл. У животных образуется железо-протопорфириновый комплекс — гем. Внедрение железа катализируется ферментом феррохелатазой (или гем-синтетазой), связанным с митохондриями. По-видимому, винильные группы не играют существенной роли в образовании комплекса с железом, как это считалось раньше, так как фермент внедряет железо и в другие порфирины (гемато-, мезо-, дейтеро-). Ионы других металлов (Mg, Са, Си, РЬ и др.) ингибируют реакцию. [c.145]

См. тахже Железа сплавы, индивидуальные представители Ферротитан 2/263 4/1175 Феррофосфор 3/1001 5/284 Феррохелатаза 2/1169 Феррохром 2/262, 263 3/1076 4/1057 5/610, 611, 619 [c.735]

Далее путем конденсации четырех молекул порфобилиногена образуется тетрапиррол ьное соединение уропорфириноген, который затем модифицируется в протопорфин IX. Последний при действии феррохелатазы присоединяет железо и превращается в гем (рис. 21.2). [c.490]

Железопорфириновые простетические группы различных цитохромов отличаются друг от друга по характеру своих боковых цепей. Гемы различных цитохромов могут образоваться, во-первых, путем ферментативного изменения боковых цепей протогема и, во-вторых, в результате включения железа в порфирины, отличные от протопорфирина. Порра и Джоунс предполагают, что если на самом деле суш ествует семейство феррохелатаз, то вполне возможен второй из двух указанных путей образования гемов. Однако участки в последовательности реакций биосинтеза порфиринов, на которых образуются специфические гемы, отличные от протогема, а также механизм метаболического связывания с соот-ветствуюш,им белком в настоящее время неизвестны (фиг. 187). [c.450]

Порра и Джоунс обнаружили феррохелатаз-ную активность у hromatium, штамм D. Однако с другими фотосинтезирующими организмами подобные эксперименты не проводились. [c.450]

Приобретенная (токсическая) порфирия может быть вызвана действием токсических соединений, таких, как гексахлорбензол, соли свинца и других тяжелых металлов, а также лекарственными препаратами, например гризеофульвином. Тяжелые металлы являются ингибиторами ряда ферментов в системе синтеза гема, включая АЛК-дегидратазу, уро-порфириноген-синтазу и феррохелатазу. [c.365]

В итоге двухвалентный ион железа инкорпорируется в протопорфирин IX с образованием гема (реакцию катализирует 8-й фермент, феррохелатаза [КФ 4.99.1.1], также известный как гем синтетаза). [c.403]

Смотреть страницы где упоминается термин Феррохелатаза: [c.358] [c.506] [c.201] [c.415] [c.600] [c.542] [c.222] [c.445] [c.445] [c.222] [c.217] [c.398] [c.17] [c.390] [c.121] [c.358] [c.360] [c.363] [c.364] [c.365] [c.310] [c.403] [c.250]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.505 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.201 ]

Биохимия (2004) -- [ c.415 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.217 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.360 , c.364 , c.365 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.360 , c.364 , c.365 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.490 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.250 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология