Кальцинейрин

В свою очередь функции кальмодулина контролируются, по крайней мере, двумя белками. Первый — калыцшейрин. Он состоит из двух су диниц — 15 и 61 кД и, обладая высоким сродством к кальмодулину, ингибирует его активность. Кроме того, кальцинейрин обладает протеинфосфатазной активностью и как бы обращает результаты действия протеинкиназ, включаемых кальмодулином. [c.74]

Различия между регуляторными субъединицами А-киназы II типа нервной и других тканей проявляются также и во взаимодействии этих субъединиц с субстратами киназы. Так, для Р-субъединицы II типа из мозга характерно тесное взаимодействие с МАР-2 — нейроспецифическим белком, локализованным в отростках нейронов, кальцинейрином и другими белками. Такое взаимодействие Р II с субстратами А-киназы может приводить, с одной стороны, к локализации А-киназы И типа около специфических субстратов и, соответственно, в определенных внутриклеточных компартментах, что, очевидно, имеет важное физиологическое значение. С другой стороны, кроме связывания К-субъединицы Р-субъединица II типа нервной ткани может участвовать в регуляции функционирования других белков. [c.340]

Показана возможность влияния протеинкиназы С на фосфорилирование белков через фосфорилирование ею протеин-фосфатаз, при этом особенно интригующим является фосфорилирование кальцинейрина — основной протеинфосфатазы нервной ткани. Фосфорилирование протеинкиназой С кальцинейрина может обеспечивать обратную связь в проявлении эффектов протеинкиназы С и протеинкиназы А как известно, аутофосфорилированная форма протеинкиназы А П типа является предпочтительным субстратом для кальцинейрина. [c.362]

Заметим, что ранее протеинфосфатаза 2В бьша названа кальцинейрином, так как впервые она была идентифицирована в нервной ткани как термолабильный ингибитор КМ-стимулируемой фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов. Кальцинейрин принадлежит к семейству КМ-связывающих белков, содержащих Са-связывающие субъединицы. Активность кальцинейрина контролируется ионами кальция. [c.363]

Недавно обнаружено, что кальцинейрин, кроме серина и треонина, способен дефосфорилировать также тирозиновые остатки белков. Это предполагает участие кальцинейрина в процессах трансформации и клеточного роста, контролируемых, как известно, тирозинкиназами. Интересно, что в Ы-конце субъединицы В кальцинейрина содержится миристиновая кислота (так же, как и у протеинкиназы С), что может облегчать встраивание белка в мембрану. [c.363]

В мозге кальцинейрин локализован в основном в постсинаптических мембранах и тесно связан с микротрубочками дендритов, что предполагает его участие в транссинаптической передаче и функционировании микротрубочек. Основными субстратами кальцинейрина в нервной ткани являются белки ВАКРР-32, О-субстрат и Р-субъединица II типа протеинкиназы А. [c.363]

Таким образом, состояние цитоскелета нервньгх клеток определяется как цАМФ-зависимым фосфорилированием его компонентов, так и Са-зависимым дефосфорилированием (как упоминалось, в нейронах кальцинейрин тесно связан с микротрубочками) степень фосфорилирования белков цитоскелета, в свою очередь, может регулировать их избирательную чувствительность к Са-зависимой и Са-независимой протеиназной атаке. Протеинфосфатазы ифают весьма важную роль в функционировании нервной ткани. Так, наряду с протеинфосфатазами [c.365]

По субстратной специфичности все протеинкиназы и протеинфосфатазы в нервной ткани могут бьггь разделены на две основные категории. Протеинкиназа G, протеинкиназа В I типа, киназа легких цепей миозина, киназа фосфорилазы и кальцинейрин имеют узкую субстратную специфичность и принима-куг участие в специализированной нервной регуляции. Напротив, протеинкиназа А, киназа В И типа, С-киназа и ряд протеинфосфатаз проявляют широкую субстратную специфичность и вовлечены в регуляторные процессы практически всех типов нервных клеток. [c.371]

Как правило, мишени для кальция внутри клеток — это белки, способные активироваться при изменениях его концентрации в диапазоне от 0,1 до 10 мкмоль/л. В настоящее время выявлено по меньшей мере 100 кальцийсвязывающих белков, и список их, по-видимому, далеко не полон. В их числе такие хорошо изученные растворимые белки, как широко распространенный кальмодулин, парвальбумин (мышцы и нервная ткань), кальцинейрин (мозг), тропонин С (поперечно-полосатые мышцы), миозин. Естественно, что высоким сродством к кальцию обладают и ферменты биомембран, обеспечивающие удаление этого катиона из внутриклеточного пространства. [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология