АТФаза олигоМицин-чувствительная

АТФазная активность, активируется двумя анионами — бикарбонатом и хлоридом, впервые была обнаружена в слизистой желудка но она встречается и в других объектах печени, почках, мозгу, эритроцитах, поджелудочной железе и др. В клетке анион-чувствительная активность в основном локализована в митохондриях. Предполагают, что анионная АТФаза митохондрий идентична АТФазе, участвующей в окислительном фосфорилировании. АТФаза, обнаруживаемая во фракции плазматических мембран, отлична от митохондриальной по чувствительности к олигомицину, кверцетину, ауровертину О. Однако утверждать, что она транспортирует анноны через мембрану, пока нет оснований, так как показано, что анионы не активируют, а неспецифически ингибируют фермент, связываясь с анионным участком. Стехиометрическое отношение анионов к АТФ не установлено, и нельзя исключить загрязнений митохондриями фракций плазматических мембран. [c.11]

Исследование аниончувствительной АТФазной активности в тенях эритроцитов, где исключено загрязнение митохондриями, показало, что эта активность сильно отличается от митохондриальной, не ингибируется тиоцианатом и почти нечувствительна к олигомицину. Однако оказалось также, что 81Т8-чувствительный перенос анионов , обнаруженный впервые в эритроцитах, а затем и в других объектах, не связан с АТФазной активностью и, по-видимому, является процессом вторично-активного транспорта, движимого градиентом Ыа+. Предполагают, что в плазматической мембране чувствительность к анионам проявляет Са-АТФаза. [c.11]

Показано, что изолированные вакуоли способны к электроген-ному поглощению ионов Н+, сопряженному с гидролизом АТФ. Транспорт Н+ и АТФазная активность подавляются уникальным набором ингибиторов, включающим нитрат, К-этилмалеимид, три-алкил-олово и высокие концентрации ДЦКД. Олигомицин и ДЦКД (ингибиторы митохондриальной Н+-АТФ-синтазы) в низких концентрациях не влияют на Н+-АТФазу тонопласта. Она не тормозится диэтилстильбэстролом, блокирующим Н+-АТФ-синтазу митохондрий и Н+-АТФ азу внешней клеточной мембраны растений и грибов не влияет на нее и ванадат. Ферменты митохондрий животных, хлоропластов и плазмалеммы, способные расщеплять АТФ, в отличие от АТФ-азы тонопласта не тормозятся нитратом. В то же время Н+-АТФ-синтаза растительных митохондрий чувствительна к нитрату. Н+-АТФаза тонопластов была выделена и встроена в протеолипосомы. [c.125]

Перечисленные выше АТФазы обладают некоторыми свойствами, напоминающими Н+-АТФазу тонопласта. Они устойчивы к олигомицину, ванадату и диэтилстильбэстролу чувствительны к ДЦКД (как правило, в больших концентрациях, чем Н+-АТФ-синтаза митохондрий) чувствительны к Н-этилмалеимиду. Однако действующие концентрации Н-этилмалеимида в случае Н+-АТФаз животных тканей оказываются гораздо меньшими, чем для фермента тонопласта. Кроме того, тонопластная Н+-АТФаза полностью тормозится нитратом, в то время как животные Н+-АТФазы устойчивы к действию этого аниона. Необходимы структурные исследования, чтобы ответить на вопрос, являются ли Н+-АТФазы животных тканей родственными таковой тонопласта. [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология