АТФаза животная

Функцией группы Н+-АТФаз животных тканей является закисление среды внутри пузырька. Именно это происходит в лизосомах, эндосомах и, может быть в аппарате Гольджи и эндоплазматическом ретикулуме. В этих случаях Агр, генерируемая Н+-АТФазой, превращается в АрН посредством электрофоретической аккумуляции какого-либо аниона, например С1 . В лизосомах закисление внутренней среды создает оптимальный pH для работы литических ферментов. По сути дела, лизосомальные ферменты не активны при нейтральных pH, типичных для цитозоля. В результате компоненты цитозоля не могут быть переварены каким-либо лизосомальным ферментом, даже если он выйдет из лизосомы. Вероятно, кислый pH необходим также для работы эндосом и некоторых других цитоплазматических включений, располагающих Н+-АТФазами. [c.128]

Хотя экспериментально это не доказано, есть основания думать, что натриевый насос у всех видов по крайней мере отчасти состоит из Na K -АТФазной системы. Специфические свойства фермента — векториальный компонент, константы сродства, потребность в противоионах — могут быть у разных видов различными, но общая стехиометрия, последовательность связывания Na- и других субстратов, короче говоря, общая природа активных участков на белковой молекуле, согласно принятым представлениям, в основе своей одинакова у всех животных, у которых имеется Na+K -АТФаза. Это представление согласуется с современными данными об эволюционной консервативности активных участков белковых молекул. [c.146]

Таким образом, ситуация с Ка, К -АТФазой высших растений все еще остается недостаточно определенной. Естественно, что в этих условиях сложно оценить возможный вклад данной ферментной системы в электрогенез растительной клетки. Трудность изучения этого вопроса состоит в том, что неизвестны особенности функционирования Ка, К -АТФазы растений, в частности стехиометрия переноса ионов Ка и К, которая, как известно, у животных объектов может варьировать вплоть до электронейтрального режима [248, 345]. По имеющимся наблюдениям [96, 642], Ка, К -АТФаза плазмалеммы клеток высших растений является электрогенной системой и вносит [c.47]

В данной схеме предполагается, что насосы, восстанавливающие исходный ионный гомеостаз в проводящих тканях после ПД, являются в основном Н -АТФазами паренхимных клеток проводящих тканей. Это подтверждает в определенной степени установленный факт увеличения общей АТФазной активности гомогената проводящих тканей стебля тыквы через 1 —3 мин после генерации ПД (177]. Такой эффект известен и для ритмически возбуждаемых животных тканей (мышца, нерв). Он может быть связан с биосинтезом новых молекул фермента под влиянием возбуждения или переходом неактивных форм фермента в активные [148]. [c.179]

N3, К-АТФаза. Это — ферментная система, служащая созданию градиента Ыа+ и К+ путем выведения Ыа+ из клетки в среду и перемещения К+ из среды внутрь за счет энергии гидролиза АТФ. Ыа, К-АТФаза широко распространена у многих видов животных и во всех животных тканях, но активность фермента в разных органах Сильно варьирует. Наибольшая активность Ма, К-АТФазы обнаруживается в возбудимых и секреторных тканях мозге, электрическом органе, почках, солевых железах и др. [c.10]

К, Н-АТФаза. В микросомальных препаратах слизистой желудка животных обнаружен фермент — К, Н-АТФаза. Фермент высоко [c.11]

В покоящихся клетках растений, как и в клетках животных и простейших, уровень цитоплазматического Са + примерно в 1000 раз ниже, чем во внешней среде. Считают, что для предотвращения токсического действия высоких концентраций Са + на внутриклеточный метаболизм растительные клетки используют системы выведения Са + через внешнюю мембрану и запасания во внутриклеточных органеллах. Имеются сведения, что выброс Са + из клеток растений, опосредованный работой Са-АТФазы, может регулироваться кальмодулином. [c.107]

Н+-АТФаза тонопласта — мембраны, ограничивающей вакуоли клеток растений и грибов. Возможно, к тому же типу Н+-АТФаз следует отнести ферменты, обнаруженные в мембранах секреторных пузырьков, эндосом и лизосом, а также аппарата Гольджи, эндоплазматического ретикулума и внешней клеточной мембране некоторых тканей животных. [c.122]

Различные типы животных клеток используют Н+-АТфазы, чтобы образовать Др,Я и накапливать в особых пузырьках экскрет (гормоны, нейротрансмиттеры и т. д.) перед его выделением из клетки. Такой механизм продемонстрирован, кроме катехоламинов, для серотонина в тромбоцитах, ацетилхолина в синаптических пузырьках, группы гормонов в гипофизе и инсулина в поджелудочной железе. [c.127]

Кроме того, Н+-АТФаза описана в лизосомах, эндосомах, окаймленных пузырьках и внешней мембране клеток некоторых тканей животных (почках и мочевом пузыре). Существуют данные о функционировании Н+-АТФаз в плазматической мембране клеток мозга и асцитных клетках Эрлиха, а также в мембранах аппарата Гольджи и эндоплазматического ретикулума. [c.127]

Системы первичного активного транспорта, в которых энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ (или родственного макроэрга), используется для переноса субстратов через клеточную мембрану против градиента их концентрации, широко распространены в животных, растительных и бактериальных клетках (примерами служат Са +-АТФаза саркоплазматического ретикулума, Na -, К АТФаза животных клеток. И -АТФаза бактериальных клеток). Правда, чаще всего такие системы ис1юль-зуются для создания первичного градиента неорганических катионов. Энергия, обусловленная этим градиентом, в дальнейшем может использоваться на различные (в том числе транспортные) нужды клетки. [c.58]

Перечисленные выше АТФазы обладают некоторыми свойствами, напоминающими Н+-АТФазу тонопласта. Они устойчивы к олигомицину, ванадату и диэтилстильбэстролу чувствительны к ДЦКД (как правило, в больших концентрациях, чем Н+-АТФ-синтаза митохондрий) чувствительны к Н-этилмалеимиду. Однако действующие концентрации Н-этилмалеимида в случае Н+-АТФаз животных тканей оказываются гораздо меньшими, чем для фермента тонопласта. Кроме того, тонопластная Н+-АТФаза полностью тормозится нитратом, в то время как животные Н+-АТФазы устойчивы к действию этого аниона. Необходимы структурные исследования, чтобы ответить на вопрос, являются ли Н+-АТФазы животных тканей родственными таковой тонопласта. [c.127]

Активный транспорт веществ осуществляется такими же механизмами, но протекает против концентрационного градиента и для своего осуществления должен быть сопряжен с энергодающим процессом. Основным источником энергии для активного транспорта является АТФ. Поэтому, как правило, эти системы представляют собой АТФазы. Примером систем активного транспорта ионов является Ма /К -АТФаза плазматических мембран животных клеток, которая выкачивает из клетки ионы натрия в обмен на ионы калия, затрачивая на выполнение этой работы АТФ в стехиометрии ЗМа /2К /1АТФ. Са -АТФаза осуществляет активный транспорт кальция через мембрану со стехиометрией 2Са /1АТФ. [c.304]

В клетках животных существует и другой тип Са -АТФазы — так называемая калмодулин-зависимая Са" -АТФаза плазматических мембран. Фермент состоит из одной полипептидной цепи (молекулярная масса 140 000) и содержится в мембранах в крайне малом количестве (П. Шацман. Э. Карафоли). [c.628]

Адаптация к солености путем выработки различных вариантов Na+K -АТФазы. Большая скорость эволюции Na+K -АТФазы указывает на высокую степень ее потенциальной функциональной гибкости , а также на то, что этот фермент испытывает очень сильное давление отбора. В результате обширных исследований Бонтинга и других авторов в настоящее время общепризнано, что Na+K -АТФаза, вероятно, распространена во всем животном царстве. Активность ее наиболее высока в тех тканях, главная функция которых состоит в переносе электролитов, но в меньших количествах она содержится и в большинстве других тканей тела. Хотя этот фермент обычно везде, где он имеется, специфически переносит Na+ и какой-либо противоион, например К", этот процссс обслуживает в разных тканях различные физиологические функции. В нервной ткани он участвует в реполяризации мембраны после проведения имиульса. В почке он постепенно усиливается по направлению к дистальному концу петли Генле и играет роль в реабсорбции Na+ из ультрафильтрата этот процесс создает движущую силу , необходимую для работы иротивоточного механизма концентрирования мочи. В кишечнике же фермент переносит Na+ через кишечную стенку. В улитке — органе, преобразующем звуковые сигналы в нервное возбуждение, — этот фермент ответствен за поддержание больших концентрационных различий между одной камерой, содержащей эндолимфу (внеклеточная жидкость с 12 мМ Na+), и двумя окружающими камерами, которые содержат перилимфу (внеклеточная жидкость с 150 мМ Na+). (Подробнее о функциях АТФазы в различных тканях млекопитающих см. у Бонтинга, 1970.) [c.148]

Если у большинства животных объектов Ма, К -АТФаза является основной злектрогенной системой плазматических мембран, то ее значение в электрогенезе клеток высших растений остается до сих пор не вполне ясным. Сообщения о наличии Ма, К -АТФазы у высших растений появились в основном в начале 1970-х годов. Они касались как целых органов растений, так и мембранных препаратов, и основывались преимущественно на эффекте подавления АТФазной активности специфическим ингибитором Ма+,К+-АТФазы уабаином [48, 58, 235, 4801. Однако позднее было показано, что эффект уабаина наблюдался далеко не всегда [6361. Отсутствие эффекта уабаина, с одной стороны, может быть связано с условиями проведения опытов (концентрацией ингибитора, содержанием ионов и др.). С другой стороны, оно, по-видимому, определяется свойствами самих растений. [c.46]

Тем не менее в литературе продолжают существовать крайние взгляды на распространение Ка, К -АТФазы у высших растений. Согласно одной точке зрения, эта ферментная система у них отсутствует [516], согласно другой — она имеется у всех растений, но у многих видов находится в латентном, скрытом состоянии [44, 174]. В пользу последней точки зрения отчасти свидетельствуют результаты исследований, проведенных как на растительных, так и на животных объектах, которые показывают, что в условиях возбуждения, когда происходят конформационные изменения поверхностных возбудимых мембран, проявляется дополнительная уабаинчувствительная АТФазная активность. Возбуждение как бы "выявляет латентную Ка, К -АТФазу[148. 181]. [c.47]

Основной формой Na , К -АТФазы, встречающейся у млекопитающих, является изофермент al (31-типа. В 1986 г. G. Е. Shull et aL опубликовали данные о полной последовательности трех клонов кДНК из мозга крысы, соответствующих трем различным изоформам каталитической субъединицы белка (al, а2, аЗ) и представляющих собой продукты трех неодинаковых генов. У различных видов животных обнаружено пять изоформ (3-субъ-единицы, входящих в состав Na , К -АТФазы и Н" , К -АТФазы (р1,(32, рЗ,Н, К(Зи(ЗЬ1). [c.40]

Результаты исследования влияния общего рентгенов ского облучения на функциональные свойства Ыа , К -АТФазы мембраи клеток печени крысы показали, что торможение удельной активности фермента отмечается в течение длительного времени (1ч — 60 сут) после прекращения воздействия радиации. Яе-рез 1 ч потеря активности фермента составляла 87 %. Через 30 и 60 сут у выживших животных наблюдалась полная инактивация фермента. [c.145]

Следовательно, ингибирование активного мембранного транспорта под действием ионизирующего излучения происходит в клетках различных типов, в разных условиях облучения в широком диапазоне доз. Предполагают, что сохранение жизнедеятельности клеток при дезактивации натриевого насоса связано с включением компенсаторных механизмов поддержания гомеостаза. Например, в мембранах эритроцитов при торможении активности Ка % К -АТФазы активность Са -АТФазы превыюает контрольный уровень, а в плазматических мембранах печени увеличивается Мё -АТФазная активность. Известно, что Са и способствуют связыванию белков, в том числе АТФаз, с мембраной. В липидных бислоях Са обеспечивает образование мостиков между фосфатидами, в результате которого упаковка липидной фазы становится более плотной и уменьшается проницаемость мембраны. Кроме того, после рентгеновского облучения животных в дозе 5 Гр обнаруживается повышение активности щелочной фосфатазы, связанной с плазматическими мембранами клеток печени мышей. Щелочная фосфатаза — интегральный фермент плазматических мембран некоторых клеток —-участвует в активном транспорте ионов На" и К . [c.145]

В качестве примера различия биохимического обеспечения кратковременной и более долговременной фаз ООП можно привести результаты экспериментов Р.Мэрка. Он обучал новорожденных цыплят отличать съедобные зерна от гальки тех же размеров. Вначале цыплята предпочитали склевывать гальку, но к концу непрерывного сеанса обучения, т.е. через 40-60 скле-вываний, уже безошибочно выбирали зерна. Если перед началом обучения в мозг птенцам вводили циклогексимид, ингибирующий процесс синтеза белка, то обучение во время сеанса не нарушалось, но предотвращалось закрепление навыка, и через сутки цыплят приходилось обучать сначала. Если же точно так же интрацеребрально перед обучением цыплятам вводили ингибиторы N0- и К-зависимой АТФазы, влияющие на синаптические процессы в нейроне, выработка реакции различения зерен и гальки в день обучения полностью предотвращалась. Однако ингибиторы На- и К-зависимой АТФазы не препятствовали формированию долговременного навыка. Через 30 мин после обучения цыплята уже предпочитали корм гальке, а через 1 ч они клевали практически уже только зерна, т.е. вели себя точно так же, как контрольные животные, которым ничего не вводили. [c.379]

Первично-активный транспорт также осуществляется с помощью специфических переносчиков, но, в отличие от облегченной диффузии, — против концентрационного градиента переносимых ионов. Поэтому противоградиентный транспорт ионов осуществляется за счет энергии гидролиза АТФ. Перенос осуществляется транспортными АТФазами, называемыми также ионными насосами. Наиболее распространена в клетке животных Ыа,К-АТФаза— интегральный белок плазматической мембраны и Са-АТФа-за, встречающаяся как в плазматической, так и во внутриклеточ- [c.102]

Олигомерная структура этих ферментов с молекулярной массой свыше 450 кД очень сложна. У Е. соИ фермент содержит 8 различных полипептидных цепей, у хлоропластов — 8 или 9, в дрожжах и печени крысы — по крайней мере 10, а в сердце быка— 13. Основные различия между этими ферментами обнаруживаются не в структуре / i-части, а в гидрофобном fo-компоненте, погруженном в мембрану. Так, F-АТФаза бактерий, животных и растений имеет / рчасть, состоящую из 5 различных полипептидных цепей. Число полипептидов в Fo колеблется от 3 (Е. соИ) до 8 (сердце быка). Наиболее просто устроены АТФазы архебак-терин. [c.115]

Энергия A[.iH+ и A[iNa+ обратимо превращается в энергию АТФ. Сопрягающими факторами в этих процессах могут служить Н-АТФ-Рис. 43. Схема путей преобразо- синтетаза (Н-АТФаза) или Na-вания электрохимического потен- АТФ-синтетаза (На-АТФаза), а так-циала, соприженного с переносом же Ыа.К-АТФаза. При синтезе через мембрану Na+ и в по- дуф g митохондриях животных В лезную работу (Скулачев. 1988) сопрягающего иона ис- [c.120]

Н-АТФаза была реконструирована Я. Кагавой и Э. Ракером в протеолипосомы. Механизм генерации Д лН+ и синтез АТФ в этих протеолипосомах были подробно изучены. Было показано, что комплекс Po+Pi может синтезировать АТФ в реконструированной системе при генерации на мембране A iH+. При этом эффективность синтеза не зависит от природы первичного генератора Д 1Н+. В моделях по реконструкции мембранных белков была выявлена возможность сборки молекулярных машин из элементарных деталей, принадлежащих представителям разных животных царств. Так, например, в одной из работ Э. Ракер и В. Стокениус реконструировали протеолипосомы, способные эффективно осуществлять фосфорилирование, где в качестве A iH+ генератора использовались бактериородопсин, Н-АТФ-синтетаза из митохон дрий сердца быка и фосфолипиды соевых бобов. [c.131]

Кальций — единственный универсальный вторичный мессенджер клеток животных и растений. Другие вторичные мессенджеры— цАМФ, инозиттрисфосфат и диацилглицерин — функционируют, по всей видимости, преимущественно в клетках животных. Наиболее распространенным рецептором для Са + в большинстве клеток является низкомолекулярный белок кальмодулин Км). Этот белок не претерпел существенных изменений в ходе эволюции, поэтому физико-химические свойства Км, выделенного из разных источников, практически идентичны. Кальмодулин содержит четыре Са-связывающих участка с константами диссоциации Кс1) от 4 до 20 мкМ. В результате связывания Са + происходит изменение конформации белка (см. разд. 2.2) и его активация. После этого комплекс Км— Са + связывается с белками-мишенями, в том числе мембранными, стимулируя (аденилатциклаза, (2а-АТФазы плазматической мембраны, киназа фосфорилазы, фосфолипаза Аг, цАМФ-фосфодиэстераза) или ингибируя (15-оксипростагландиндегнд-рогеназа, гликогенсинтетаза) их активность. [c.10]

Исследование перекрестной реакции антисыворотки к Са-АТФазе скелетной мышцы кролика с препаратами саркоплазматического ретикулума из сердечных и скелетных мышц различных животных позволило оценить степень близости ферментов из разных мышц (Р. DeFoor et al., 1980). Индекс иммунологического различия показал, во сколько раз необходимо уменьшить разведение антисыворотки для достижения того же процента связывания комплемента (например, 50%), что и с препаратом из скелетной мышцы кролика. Как видно из рис. 21, тканевые иммунологические различия превосходят видовые Са-АТФазы из скелетных мышц кролика и крысы практически идентичны, в то время как индекс различия между АТФазой саркоплазматического ретикулума из скелетной и сердечной мышц кролика превышает 5, что может соответствовать замене до 14% аминокислотных остатков в гомологичных белках. [c.65]

Показано, что изолированные вакуоли способны к электроген-ному поглощению ионов Н+, сопряженному с гидролизом АТФ. Транспорт Н+ и АТФазная активность подавляются уникальным набором ингибиторов, включающим нитрат, К-этилмалеимид, три-алкил-олово и высокие концентрации ДЦКД. Олигомицин и ДЦКД (ингибиторы митохондриальной Н+-АТФ-синтазы) в низких концентрациях не влияют на Н+-АТФазу тонопласта. Она не тормозится диэтилстильбэстролом, блокирующим Н+-АТФ-синтазу митохондрий и Н+-АТФ азу внешней клеточной мембраны растений и грибов не влияет на нее и ванадат. Ферменты митохондрий животных, хлоропластов и плазмалеммы, способные расщеплять АТФ, в отличие от АТФ-азы тонопласта не тормозятся нитратом. В то же время Н+-АТФ-синтаза растительных митохондрий чувствительна к нитрату. Н+-АТФаза тонопластов была выделена и встроена в протеолипосомы. [c.125]

Смотреть страницы где упоминается термин АТФаза животная: [c.326] [c.397] [c.622] [c.35] [c.226] [c.43] [c.326] [c.397] [c.622] [c.622] [c.745] [c.149] [c.68] [c.111] [c.114] [c.15] [c.68] [c.156] [c.113] [c.379] [c.69] [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология