Некоторые свойства белков

Таблица 2.2. Некоторые свойства белков-переносчиков кислорода (по Г. Эйхгорну)

Некоторые свойства белков [c.36]

Пептиды обладают некоторыми свойствами белков. Водные растворы пептидов с большими молекулами, подобно растворам белков, легко образуют пену. Пептиды, состоящие из более чем трех или четырех аминокислот, дают биуретовую реакцию. Некоторые из них осаждаются из раствора при добавлении электролитов и вновь растворяются после их удаления. [c.411]

Мы начнем наше рассмотрение с химии а-аминокислот, т. е. тех структурных элементов, из которых построены белки после этого мы обсудим проблему сборки аминокислот в полимерные соединения, рассмотрим некоторые свойства белков и в заключение кратко опишем методы выделения белков из природных объектов и методы их очистки. Более подробно структура белков рассматривается в гл. IV. [c.40]

Сопоставление некоторых свойств белков — переносчиков кислорода [c.378]

В группу протеинов, или простых белков, обычно включают также так называемые протеиноиды. Эти вещества имеют лишь некоторые свойства белков, по ряду же свойств они значительно отличаются от большинства белков, прежде всего малой растворимостью. К протеиноидам относится ряд белков, играющих в организмах животных и растений опорную, механическую, защитную роль. [c.311]

В настоящее время все методы анализа белков являются эмпирическими по своей природе или же по технической необходимости. Выделение и прямое взвешивание белка представляло бы абсолютный метод, если бы можно было показать, что данный вес характеризует чистый, неизмененный и совершенно сухой белок. Все методы разделения и сушки белков являются более или менее эмпирическими, так что неточность в несколько процентов обычно является неизбежной. Другие методы, основанные на определении некоторых составных частей или некоторых свойств белка, которые находятся в связи с его концентрацией, также являются эмпирическими и нуждающимися в произвольной калибрации. Воспроизводимость результатов анализа белков может быть настолько высокой, в какой мере это позволяют технические приемы и степень стандартизации, но абсолютная точность всегда является недостоверной. Ниже будут рассмотрены наиболее важные методы анализа белков. [c.14]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Механизмы, позволяющие добиться подобных изменений, весьма разнообразны. Можно, например, модифицировать нуклеотидную последовательность ДНК, которая кодирует представляющий интерес белок, чтобы аминокислотная последовательность белка изменилась определенным образом. Можно ввести природный белок в биосенсор гак, чтобы его свойства изменились вследствие взаимодействия с другими компонентами прибора. Прежде чем рассмотреть природу изменений, которые могут быть полезны при модификации белков специально для биосенсорных приложений, целесообразно обсудить некоторые свойства белков, влияющих на их функционирование в биосенсоре. [c.100]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология