Оптическое вращение полипептидов

Дисперсия оптического вращения, полипептиды, белки. [c.422]

Г. ДИСПЕРСИЯ ОПТИЧЕСКОГО ВРАЩЕНИЯ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ [c.102]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Последние достижения в области приборостроения дали возможность осуществить измерения оптического вращения полипептидиых и белковых растворов в интервале между 185 и 240 жлк. Оказалось, что кривые дисперсии оптического вращения полипептидов обладают в этой области спектра некоторыми интересными особенностями (фиг. 35). Кривые для полипептидов, имеющих структуру а-спирали (например, для поли-L-rjtyTaMaTa при pH 4), имеют минимум при 233 ммк, точку перегиба (точка нулевого вращения) при 225 ммк, плечо при 215—220 ммк, максимум при 198 ммк и вторую точку перегиба при 193 жжк. Способность вращать плоскость поляризации при 233 и 198 ммк зависит от конформации, т. е. она сама по себе может служить количественной характеристикой степени спирализации исследуемого полипептида. [c.103]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология