Плазмин ингибитор

Избыточная активность фибринолитической системы связана с риском гемофилии. Для лечения этих форм гемофилии применяют синтетические ингибиторы плазмина — е-аминокапроновую кислоту, парааминобензойную кислоту. [c.514]

К A. . относятся ингибиторы холинэстеразы (см. Лити-холииэстеразиые средства), моноаминооксидазы (напр., ниаламид см. Антидепрессанты) и карбоангидразы (иапр., диакарб, см. Диуретические средства) Ряд А.с. используют в тех случаях, когда заболевание связано с активацией ферментных процессов, в частности протеолиза и фибринолиза. Большинство таких А. с.-полипептиды, блокирующие сразу неск. родственных ферментов (напр., плазмин, трипсин и др. протеазы). Более специфичны низкомол. ингибиторы фибринолиза, напр. -аминокапроновая к-та. [c.183]

Используются в медицине ингибиторы протеиназ, в частности плазмина и трипсина. Если плазминоген крови активируется слишком интенсивно и в ней возникает слишком много плазмина, то при этом сильнодействующий фермент разрушит и фибриноген, и другие факторы из системы свертывания крови. При этом свертываемость крови сильно снижается и это часто является причиной обескровливания больных. Синтетический ингибитор — е-аминокапроновая кислота — тормозит активацию плазминогена в плазмин, а при более высоких концентрациях — и действие плаз.мина, предотвращая этим опасные изменения. Так называемый фактор Кунитца и Нортропа (инипрол) тормозит действие трипсина и химотрипсина. Он представляет собой полипептид (М = 6000) и используется при избыточном выделении ферментов, которое встречается при острых панкреатитах (заболеваниях поджелудочной железы, вырабатывающей целый ряд ферментов). Ингибиторы подобного рода защищают организм от ферментной интоксикации. [c.321]

Концентрация активаторов плазминогена повышается при ряде заболеваний, в том числе при некоторых формах рака и при шоке. Антиплазминовая активность, обусловленная а,-антитрипсином и а2-ингибитором плазмина, может снижаться при циррозе печени. Некоторые бактериальные продукты. например стрептокиназа, способны активировать плазминоген без расщепления его молекулы и могут быть ответственны за диффузные кровоизлияния, наблюдаемые иногда у больных с диссеминированными бактериальными инфекциями. [c.330]

Оз-ингибитором плазмина, может снижаться при циррозе печени. Некоторые бактериальные продукты, например стрептокиназа, способны активировать плазминоген без расщепления его молекулы и могут быть ответственны за диффузные кровоизлияния, наблюдаемые иногда у больных с диссеминированными бактериальными инфекциями. [c.330]

Сходного типа ингибиторы были предложены [2592] для ряда сериновых про-теаэ группы трипсина (плазмин, калликреин, тромбин и др.), а также для некоторых металлсодержащих протеаз [2593,2594]. [c.245]

Растворение фибринового сгустка приводит к освобождению из него плазмина и ТАП, которые попадают в кровоток и ингибируются специфичес-Ю1МИ ингибиторами. [c.322]

Вьщелено и изучено несколько десятков белковых ингибиторов, подавляющих активность трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы, калликре-ина, эластазы, плазмина и других протеолитических ферментов. Многие из них получены в гомогенном кристаллическом состоянии. Молекулярные массы ингибиторов белковой природы колеблются от нескольких тысяч до нескольких сотен тысяч, но в основном они представлены белками с молекулярными массами около 6000 Да. Многие из белков—ингибиторов ферментов—являются гликопротеинами. Гхервичная структура нескольких [c.93]

Наибольшей активностью обладает апротинин — поливалентный ингибитор протеиназ. Он инактивирует протеиназы плазмы (плазмин, кининогеназы, трипсин, химотрипсин), клеток крови и тканей способен взаимодействовать как со свободными, так и со связанными молекулами ферментов. [c.268]

Лейпептины (содержат в С-конце аргининаль) являются сильными конкурентными ингибиторами плазмина, трипсина и папаина (но не являются ингибиторами химотрипсина) [6, 41] [c.214]

В катаболизме белков межклеточного матрикса главная роль принадлежит ме-таллопротеиназам (МПМ). МПМ составляют подсемейство металлоферментов — Са-зависимых, цинк-связывающих эндопептидаз, способных разрушать практически все структурные компоненты межклеточного матрикса. Известно более 20 металл опротеиназ, различающихся по субстратной специфичности и другим свойствам. Синтез и активность МПМ строго регулируются, причем в большинстве тканей базальная активность близка к нулю. При воздействиях и процессах, связанных с изменениями межклеточных взаимодействий и структуры межклеточного матрикса, синтез и активность МПМ повышаются главными регуляторами служат тканевые ингибиторы металлопротеиназ (ТИМП), а также цитокины, регулирующие экспрессию МПМ и их ингибиторов. Плазмин также способен разрушать многие белки ММ и играет важную роль в нормальном обновлении матрикса, а также его репарации при повреждениях. [c.447]

Во время образования тромба плазминоген и его активаторы адсорбируются фибрином и фиксируются в тромбе постепенно происходит активация плазминогена, и образующийся плазмин гидролизует фибрин тромба. Плазмин может активироваться и в циркулирующей крови, без повреждения сосудов здесь он выполняет роль одного из факторов противосвертывающей системы (см. ниже). Но в плазме крови плазмин быстро инактивируется белковым ингибитором а -антиплаз-мином, в то время как внутри тромба он защищен от действия ингибитора. [c.513]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология