Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Шарнирный участок

Рис. 17-16. Шарнирный участок молекулы антитела повышает эффективность связывания молекул антигена и сшивания их друг с другом. Рис. 17-16. <a href="/info/510025">Шарнирный участок</a> <a href="/info/1339115">молекулы антитела</a> <a href="/info/1608616">повышает эффективность</a> <a href="/info/356327">связывания молекул</a> антигена и сшивания их друг с другом.

Рис. 18-27. Организация носледовательностей ДНК, кодирующих константную область тяжелой цени. Носледовательности, кодирующие каждый из доменов и шарнирный участок (экзоны), разделены некодирующими носледовательностями (нитронами) Интроны удаляются путем силайсинга нервичных РНК-транскринтов при образовании мРНК. ДНК, кодирующая вариабельную область тяжелой цепи, пе показана. Возможно, что наличие интронов в носледовательности ДНК облегчало возникновение случайных дупликаций в ДНК. приведших к появлению генов антител в Рис. 18-27. Организация носледовательностей ДНК, кодирующих <a href="/info/1407926">константную область тяжелой</a> цени. Носледовательности, кодирующие каждый из доменов и <a href="/info/510025">шарнирный участок</a> (экзоны), разделены некодирующими носледовательностями (нитронами) <a href="/info/1633456">Интроны удаляются</a> путем силайсинга нервичных РНК-транскринтов при образовании мРНК. ДНК, кодирующая <a href="/info/1419670">вариабельную область тяжелой цепи</a>, пе показана. Возможно, что наличие интронов в носледовательности ДНК облегчало <a href="/info/1895608">возникновение случайных</a> дупликаций в ДНК. приведших к <a href="/info/1876989">появлению генов</a> антител в
    Рвк. 17-37. Организация последовательностей ДНК, кодирующих константные области тяжелых цепей иммуноглобулинов. Обратите внимание на то, что последовательности, кодирующие каждый из доменов и шарнирный участок, разделены некодирующими после-довательностями (нитронами). Ин-троны удаляются путем сплайсинга первичных РНК-транскриптов при образовании мРНК. ДНК, кодирующая вариабельную область тяжелой цепи, не показа- [c.34]

Рис. 33.30. Три домена константной (С) области тяжелой цени и шарнирный участок кодируются разными участками гена. Рис. 33.30. Три домена константной (С) <a href="/info/1407918">области тяжелой</a> цени и <a href="/info/510025">шарнирный участок</a> кодируются разными участками гена.
    Из всех иммуношобулинов IgM организован наиболее сложно и имеет наибольшую мол. массу 950 кД. Он состоит из пяти мономеров, каждый из которых включает две тяжелые цепи (ц-цепи) и две легкие цепи или Х,-типов). Мономеры обьединены в единую пентамерную молекулу дисульфвдными связями (-S-S-) и J-цепью. Пять мономерных субъединиц расположены радиально. При этом F -фрагменты направлены в центр круга, а РаЬ-фраг-менты — кнаружи (рис. 2.14). В состав ц-цепи входит четыре С-домена (Сц1, Сц2, СцЗ и Сц4), но при этом в структуре тяжелой цепи отсутствует шарнирный участок. В какой-то степени его функцию выполняет Сц2-домен, имеющий остатки пролина. Предполагается, что именно этот домен явился эволюционным предшественником шарнирной области у- и а-цепей IgG и IgA соответственно. [c.65]

Рис. 5. Аминокислотная последовательность сегмента тяжелой 1 Цепи IgGI (человека), входящего в шарнирный участок, и сходных с ним сегментов цепей антигенсвязывающего рецептора 7-киллеров (р-цепь) и рецептора эпидермального гормона роста (заштрихованы) Рис. 5. <a href="/info/31042">Аминокислотная последовательность</a> сегмента тяжелой 1 Цепи IgGI (человека), входящего в <a href="/info/510025">шарнирный участок</a>, и сходных с ним <a href="/info/73538">сегментов цепей</a> <a href="/info/1392543">антигенсвязывающего рецептора</a> 7-киллеров (р-цепь) и рецептора <a href="/info/1392473">эпидермального гормона роста</a> (заштрихованы)

    На том же рисунке представлена аминокислотная последовательность двух сегментов полипептидной цепи, образующей рецептор для эпидермального фактора роста Сегменты находятся в участках цепи с исключительно высоким содержанием остатков пролина и цистеина. Так, второй из представленных сегментов цепи расположен в районе, в составе которого обнаруживается 14 остатков пролина и 20 остатков цистеина. Этот район из 137 остатков непосредственно примыкает к внутримембранной (г11дрофобная) части молекулы рецепторного белка. На этом основании можно заключить, что шарнирный участок расположен на границе между внеклеточной и внутримембранной частями рецептора. Он может иметь исключительное значение для обеспечения вращательной свободы движений внеклеточной части )ецептора относительно его фиксированного в мембране участка. Тет необходимости специально доказывать, сколь это обстоятельство может быть значимо для эффективного связывания лиганда и сшивания последним двух соседствующих в мембране молекул рецептора. [c.21]

    В пределах каждого района имеется по два остатка цистеина в первом районе эти остатки находятся в позициях 34 и 134 и разделены 100 остатками, во втором — остатки цистеина расположены в позициях 338 и 446 и разделены 108 остатками. Такое регулярное расположение остатков цистеина дает основание предположить, что они принадлежат к числу остатков полуцисте-инов, формирующих попарно две внутрицепочечные дисульфид-ные связи соответственно в первом и втором из рассматриваемых районов. В таком случае пространственная структура внеклеточной части рецептора гормона роста может быть представлена в виде двух доменов, разделенных шарнирным участком (рис. 16). Второй шарнирный участок отделяет оба домена от внутримембранного участка рецептора. Можно допустить, что расположенный между доменами первый шарнирный участок позволяет им сблизиться и сформировать компактную глобулярную структуру наподобие вариабельных доменов легкой и тяжелой цепей иммуноглобулинов и вариабельных доменов таких двухцепочечных рецепторов, как антигенсвязывающий рецептор Т-лимфоцитов (см. рис. 14). [c.60]

    Этим анализируемый район напоминает шарнирный участок IgG человека (принадлежащей к третьему подклассу этих белков — IgG3), в котором неоднократно повторяется одна и та же последовательность аминокислотных остатков, включающих остатки цистеина и пролина (А. Nisonoff et al., 1975). [c.62]

    Цитотоксические Т-кпетки. Т-лимфоциты, способные лизировать инфицированные вирусом клетки-мишени, экспрессирующие антигенные пептиды в комплексе с молекулами МНС класса I. Шарнирный участок. Область молекулы тяжелых цепей иммуноглобулинов, расположенная между F - и Fab-фрагментами. Обеспечивает гибкость молекулы и дает возможность независимого функционирования двух антигенсвязывающих центров антитела. Обычно кодируется отдельным экзоном. [c.564]

    В молекуле миозина имеется два типа шарнирных соединений, благодаря которым головка S1 обратимо присоединяется к актипу или отсоединяется от него, а также, находясь в связанном с актином состоянии, меняет свое направление. Шарнир одного типа локализован между каждой из головок S1 и стержнем S2, а шарнир второго типа-между S2 и ЛММ-единицей миозина (рис. 34.18). Шарниры представляют собой гибкие участки полипептидной цепи, легко расщепляемые гидролитическими ферментами. Собственно сам факт ферментативного расшепления миозина на фрагменты ЛММ, S1 и S2 указывает на то, что миозин образован из доменов, соединенных между собой шарнирными участками. Функция домена S2 состоит в передаче напряжения от связанной с тонкой нитью головки S1 на домен ЛММ, составляющий часть толстой нити. Благодаря шарнирному участку между S1 и S2 головка S1 может по-разному взаимодействовать с актином в зависимости от того, имеются ли на ней прочно связанные ADP и Р или нет. Другой шарнирный участок, соединяющий S2 и ЛММ, допускает довольно большие изменения в положении S1 относительно толстой нити и тем самым обеспечивает точность взаимодействия S1 с актином. В итоге напряжение может генерироваться на большом протяжении латеральных поверхностей толстых и тонких нитей. В целом сег- [c.268]


Смотреть страницы где упоминается термин Шарнирный участок: [c.485]    [c.152]    [c.505]    [c.233]    [c.249]    [c.68]    [c.28]    [c.241]   
Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.21 , c.34 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте