Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки рецепторные

    Наружные мембраны клеток отличаются от внутренних по липидному составу (последние почти не содержат стеринов, имеют соотношение ФХ/ФЭ > 1) и обладают специфическим набором ферментов и рецепторов. Как правило, белки плазматических мембран со стороны внеклеточной среды обильно гликозилированы. Внутриклеточные мембраны содержат мало гликопротеинов и гликолипидов и характеризуются меньшей микровязкостью. Благодаря этому они могут образовывать органеллы малого размера. Мембранные белки выполняют различные специфические функции рецепторные, транспортные, ферментативные, энергопреобразующие и т.д. (см. далее). [c.303]


    БеЛки и пептиды занимают особое место среди биологически важных веществ. Они не имеют себе равных по многообразию и спектру выполняемых ими биологических функций и участвуют, по существу, во всех процессах жизнедеятельности. Среди них мы встречаем ферменты, гормоны, антибиотики, токсины, белки-рецепторы и белки-регуляторы белки образуют строительный материал тканей и органов, лежат в основе защитных систем живого организма (антитела, интерфероны и т. п.), являются ключевыми элементами всех биологических транспортных и энергетических систем. Несмотря на то что многие белки уже хорошо изучены, перед исследователем предстают новые неизведанные просторы мира белков, и в этом отношении надо говорить лишь о нашем вступлении в этот удивительный и загадочный мир. Если вы стремитесь найти новый белок, прослеживая его роль по определенной биологической функции, то сейчас все чаще и чаще вам приходится встречаться с белками новых типов, меняющими наши традиционные представления о свойствах белка и принципах проявления его активности. Это и мембранные белки, существующие и действующие в неполярных средах, и белки рецепторных систем, способные к скачкообразному изменению своей пространственной структуры и, наконец, огромные по размеру белки-ансамбли, с молекулярным весом, достигающим многих сотен тысяч. Все это ставит перед исследователем сложнейшие проблемы, заставляет его постоянно обновлять свой методический арсенал, а колоссальные темпы развития современной науки и стремительный прогресс в изучении живой материи обязывают его находить и идентифицировать эти белки точно и в кратчайшие сроки, отводя не так уж много времени для полного распознания всех уровней структурной организации белка. Это естественно, поскольку настоящее изучение белка, подступ к пониманию его функционирования, начинается лишь тогда, когда структура белка уже расшифрована. [c.3]

    Сигнальный пептид, состоящий обычно из 15 — 20 гидрофобных аминокислот, вступает через рибосомный рецепторный белок во взаимодействие с эндоплазматическим ретикулумом и начинает локально-специфический синтез белка. Еще до заверщения синтеза он отщепляется сигнальной пептидазой от остальной цепи. Полипептидная цепь секреторного белка выводится через систему каналов эндоплазматического ретикулума и вслед за этим сворачивается в нативную конформацию. [c.396]

    Ферментный контроль обеспечивает регуляцию большинства физиологических функций организма. Ингибиторы ферментов, как правило, или сильные яды, или сильные лекарственно активные вещества. Например, ацетилсалициловая кислота, или аспирин, — это эффективный ингибитор ферментов, которые синтезирует простагландины — весьма важные биологические регуляторы. Непосредственно сами ферменты находят в настоящее время применение в терапии некоторых заболеваний 3) принципиально важные работы в настоящее время ведутся в области выяснения молекулярной природы иммунного ответа. В процессе эволюции наш организм приобрел способность бороться с проникающими в него чужеродными клетками, чужеродными белками. Иммунология и иммунохимия в настоящее время переживают бурный расцвет, и мы являемся свидетелями появления новых вакцин, иммуностимуляторов, иммунодепрессантов. Регуляция иммунной реакции —один из наиболее ярких примеров достижений биологической химии в медицине 4) все большее внимание в последние годы начинает привлекать рецепторный уровень регуляции физиологических ответов организма. Если предшествующие этапы внедрения химии в биологию и медицину были связаны в основном со случайным поиском новых веществ, то настоящее время характеризуется все более глубоким проникновением в регуляторные химические механизмы физиологических ответов клетки. В различных клетках нашего организма можно вызвать те или иные ответы путем воздействия на специфические клеточные рецепторы, понимающие и чувствующие химические сигналы, заданные структурой вводимого соединения. Это высокоэффективные регуляторные механизмы, позволяющие в ряде случаев весьма тонко повлиять на метаболические процессы в клетке. Пока мало известно о структуре и природе рецепторов. Это определяется в основном тем, что клетка содержит весьма мало рецепторов. Однако объем химической информации о клеточных рецепторах непрерывно растет, и мы являемся свидетелями появления новых лекарственных соединений, созданных на основе этой информации. [c.199]


    Как может связывание гормона с рецептором на наружной поверхности клеточной мембраны влиять на хим.ические процессы внутри клетки Весьма вероятно, что в некоторых случаях рецептор пронизывает мембрану насквозь и контактирует с ферментом, связанным с внутренней поверхностью мембраны Изменение конформационного состояния рецепторного белка, обусловленное связыванием гормона, мо- [c.386]

    Изучение физиологически активных пептидов, антибиотиков, ферментов, структурных белков, рецепторных взаимодействий типа гормон — белок и белок — белок, эволюционных взаимосвязей и недавно открытой гомологии первичной структуры между некоторыми онкогенами и нормальными белками — все эти достижения открывают для исследователей вдохновляющую перспективу. Таким образом, в работу с белками все более и более вовлекаются специалисты в различных областях биологической науки. О методологии химии белка опубликован столь обширный материал, что начинающий исследователь может испытывать затруднения С чего начать . [c.8]

    Рецепторы, сопряженные с С-белками. Рецепторная молекула данного типа рецепторов сопряжена с внутриклеточной стороны с особым ГТФ-связывающим белком (О-белком), расположенным на внутриклеточной стороне цитоплазматической мембраны (рис. 3.17). Через О-белок рецепторы могут изменять активность внутриклеточных ферментативных систем и вызывать открытие ионных каналов. К О-сопряженным рецепторам относятся, например, р-адренорецепторы. Рассмотрим особенности функционирования О-сопряженных рецепторов отдельно. [c.358]

    Существуют белки, выполняющие специфические функции, например рецепторные,— обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками и др. [c.654]

    К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

    Осн. путь биосинтеза Э. исходит из холестерина в организме они образуются в железах внутр. секреции (яичниках, семенниках, надпочечниках) непосредственно из андрогенов при участии фермента ароматазы напр., в организме женщины в сутки вырабатывается 300-700 мкг эстрадиола. С помощью транспортной системы крови (альбумин и глобулин, связывающий половые гормоны) Э. доставляются к орга-нам-мищеням, проникают через клеточные мембраны в цитоплазму, 1де связываются с рецепторами Э. Образующийся рецепторный комплекс переходит в адро клетки и активирует геном, что приводит к синтезу специфич. белков, в т.ч. рецепторов. [c.490]

    Промотор — это участок ДНК, в котором происходит в самом начале присоединение РНК-полимеразы к ДНК значения констант связывания, характеризующих присоединение РНК-полимеразы к промоторам, очень велики. Сильное влияние на скорость ассоциации и инициации могут оказывать специальные регуляторные белки. Один из них — сАМР-рецепторный белок ( AP)—имеет важное значение для Ia -оперона. Он также связывается в промоторном участке (рис. 15-3). [c.202]

    Обширный класс Р.б. эукариот-рецепторные белки стероидных гормонов. [c.218]

    Рецепторные белки 4/516, 428, 517 МАЛО, АП [c.701]

    Помимо родопсина были исследованы также синтез и обмен других компонентов рецепторной мембраны, а именно белка (опсина), фосфолипидов и углеводов. [c.316]

    По общим биологическим функциям можно подразделить белки на ферменты, структурные, транспортные, резервные и рецепторные белки. [c.344]

    Известно, что направленность и тонкая регуляция процесса передачи информации обеспечиваются прежде всего наличием на поверхности клеток рецепторных молекул (чаще всего белков), узнающих гормональный сигнал (см. Рецепторы инсулина). Этот сигнал рецепторы трансформируют в изменение концентраций внутриклеточных посредников, получивших название вторичных мессенджеров, уровень которых определяется активностью ферментов, катализирующих их биосинтез и распад. [c.289]

    Влияние, которое оказали результаты рентгеноструктурного анализа белков на изучение их фракций, детально рассматривается в следующем томе настоящего издания. Здесь хотелось бы обратить внимание на то, что наличие уже в течение нескольких десятилетий уникальной структурной информации все еще не привело к концептуальному развитию или переосмыслению представлений о природе и принципах функционирования белков, сложившихся до становления кристаллографии макромолекул. Ставшие доступными данные рентгеноструктурного анализа о пространственном строении белковых молекул не вызвали качественных изменений в понимании биокатализа, гормон-рецепторных взаимодействий и многих других явлений. Функционирование биосистем молекулярного уровня не обрело строгой трактовки в рамках сформулированных ранее концепций ферментативных и иных реакций, равно как и последние не получили на основе структурных данных своей объективной оценки. По-прежнему, фундаментальные различия между обычными химическими реакциями в растворе и реакциями, осуществляемыми ферментами, продолжают видеться в напряжении и деформации субстрата при его сорбции в активном центре в сторону переходного состояния, в индуцированном соответствии и принудительных конформационных изменениях фермента, в его изна- [c.75]


    Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

    После достаточно долгого пребывания в темноте сетчатка адаптируется к ней и молекулы зрительных пигментов находятся в полностью регенерированной форме (см. ниже), т. е. хромофор 11-г с-ретинальдегид связан с белком опсином в специфической 6-з-цис, 12-5-транс-конформации. Молекулы пигментов в рецепторной мембране ведут себя как самостоятельные функциональные единицы. Попадающий в глаз свет падает на рецепторные клетки сетчатки и поглощается молекулами зрительного пигмента. Затем происходит обесцвечивание пурпурного зрительного пигмента в ходе серии изменений, которую мы все еще не в состоянии описать на молекулярном уровне. Вместе с тем в общих чертах стадии процесса уже выяснены (рис. 9.11). [c.310]

    Можно сказать, что белки являются обязательными участниками запасания, передачи, трансформации и рецепции химических сигналов — макромолекул, молекул и ионов — в живых системах. Во многих случаях сигналами, их рецепторами и преобразователями служат сами белки. Белки, входящие в состав, рецепторных систем организма, перекодируют внешние сигналы на химический и электрохимический язык. [c.88]

    Плазматические мембраны лимфоцитов (содержащие 20 мг общего белка) экстрагировали 5 мл 1%-ного дезоксихолата, после чего растворимую фракцию (содержащую 85% мембранного белка) фильтровали через колонку с аффинным сорбентом. При элюировании 1 % -ным раствором дезоксихолата до нулевой базовой линии (при 280 нм) отмывали примерно 75% сорбированного белка. Рецепторные гликопротеины (составляющие 5% от фракции мембранных белков) элюировали раствором метил-а-D-глюкоииранозида (20 мг/мл) в 1%-ном дезоксихолате. Элюат подкисляли 2%-ной уксусной кислотой (добавляя 0,1 объема элюата), выпавший осадок промывали тремя порциями по 10 мл 95%-ного этанола для удаления моносахарида и дезоксихолата, а затем высушивали в токе воздуха. По данным электрофореза в акрил амидном геле (в присутствии 0,1%-ного додецилсуль-фата натрия) полученный препарат содержал пять компонентов. [c.454]

    Живые огранизмы выделяют огромное количество органических соединений, которые более века привлекают внимание химиков-органиков. Некоторые из этих соединений являются небольшими молекулами (сахара, гидроксикислоты), тогда как другие представляют собой очень большие частицы (белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты). Соединения и той и другой группы характерны для всех живых систем. Между этими крайними случаями находятся вещества, молекулы которых имеют средний размер и степень сложности. Некоторые из них обладают сильным физиологическим действием, например витамины. Довольно часто соединения такого типа являются основой для исследований, нацеленных на получение лекарственных препаратов в этих препаратах необходимое физиологическое действие, которым обладает природное соединение, проявляется с большей силой и специфичностью за счет синтетических соединений родственного строения. Такого рода исследования базируются на том факте, что физиологическая активность соединения однозначно связана с его молекулярной структурой. Сравнение взаимосвязи структура — активность внутри больши> групп органических соединений позволяет постепенно пoзнaт молекулярную топографию некоторых рецепторных центров живых тканях, которые взаимодействуют и с природными со динениями, и с их синтетическими аналогами. [c.352]

    Л. широко используют в качестве модельных систем при изучении принципов мол. организации и механизмов функционирования биол. мембраи. Они пригодны для изучения пассивного транспорта ионов н малых молекул через липидный бислой. Изменяя состав липидов в Л., можно направленно менять св-ва мембран. Включением мембранных белков в липидный бислой получают т. наз. п р о т е о-липосомы, к-рые используют для моделирювания разнообразных ферментативных, транспортных и рецепторных ф-ций клеточных мембран. Л. используют также в иммунологич. исследованиях, вводя в них разл. антигены или ковалентно присоединяя к Л. антитела. Они представляют собой удобную модель для изучения действия на мембраны мн. лек. ср-в и др. биологически активных в-в. Во виутр. водный объем Л. (в т. ч. полимерных) можно включать лекарства, пептиды, белки и нуклеиновые к-ты, что создает возможность практич. примеиеиия Л. в качестве ср-ва доставки разных в-в в определенные органы н ткани. [c.604]

    Биосинтез С. г. в организме происходит в органах, производящих гормоны (надпочечники, яичники, семенники и др.), откуда они (обычно в виде комплексов с белками) разносятся током крови к клеткам органов-мшпеней, где вступают во взаимод. со специфич. белковыми (цитоплазматич.) рецепторами, расположенными либо на клеточной мембране, либо в цитоплазме. С. г. обратимо связываются с рецепторами за счет водородных связей и гидрофобных взаимод., образуя стероид-рецепторные комплексы. Последние пере-дают,.гормональный сигнал, либо оставаясь на месте (мембранные рецепторы), либо проникая в ядро клетки и вступая там во взаимод. с генами. Эффективность гормонального сигнала определяется законом действующих масс, специ- [c.436]

    Пористое стекло (диаметр пор 5 — 250 нм), как и наиболее широко применяемые носители иа основе агарозы, отличается низкой неспецифической сорбцией и высокой емкостью. Аффинная хроматография нашла широкое применение при разделении ферментов, полнпептидных и белковых гормонов, антител, антигенов, а также транспортных и рецепторных белков. [c.354]

    Ангиотензин II - основной действующий элемент ренин-ангиотен-зиновой системы, регулирующий водно-солевой обмен в организме млекопитающих. Общий эффект, производимый пептидом широкого спектра действия в организме, складывается из суммы разнообразных откликов, характер которых зависит от органов и тканей, на которые действует гормон. Имеющийся экспериментальный материал свидетельствует о том. что АТ II, как и большинство других гормонов, полифункционален. Малая изученность рецепторов пептидных гормонов, являющихся, как правило, интегральными мембранными белками, оставляет нерешенным вопрос о причине полифункциональности пептидных гормонов. Согласно одной точке зрения способность гормона стимулировать различные процессы в разных частях организма объясняется наличием нескольких специфических для данного гормона рецепторных белков, согласно другой - каждый гормон образовывает комплекс только с одним специфическим рецептором и. следовательно, вызьшает всегда одно и то же аллостерическое изменение его конформации. В этом случае полифункциональность гормона объясняется уже не спецификой гормон-рецепторных взаимодействий, а осо- [c.566]

    Цветовое зрение обусловлено тремя рецепторными белками в составе колбочек, которые поглощают синий, зеленый и красный цвета. Отсутствие двух из этих белков ведет к генетическому заболеванию - дальтонизму (1-2% среди мужчин, не встречается у женщин). Хромофор в колбочках один и тот же - 11-цас-ре-тиналь, но белковое окружение, по сравнению с палочками, иное. Максимумы поглощения света зависят именно от взаимодействия хромофора с белками, в результате чего для синего света максимум равен 455 нм, для зеленого - 530 нм, а для красного -625 нм. Напомним, что в палочках родопсин имеет один максимум поглощения - 500 нм. [c.112]

    Сродство молекулы бенздиазепина к ЧСА зависит от величины заместителей, их ориентации относительно активных групп рецепторного участка белка, а также от донорно-акцепторных свойств вещества. При увеличении заместителя при N изменяется расстояние между ассиметрическим центром макромолекулы и бензольным кольцом, что проявляется в уменьшении фактора анизотропии (д). Можно предположить, что при наличии объемного заместителя в положении 1 бенздиазепина (флуразепам, празепам) наблюдаются стерические затруднения для сближения белка и лиганда, чего нельзя сказать о незамещенных бенздиазепинах (дикалий хлоразе-пате, хлордиазепоксиде) и бенздиазепинах с небольшими заместителями (диазепаме, оксазепаме). [c.236]

    Наружные сегменты палочек сетчатки позвоночных интенсивно иследовались с помощью дифракции рентгеновских лучей, электронной микроскопии и других современных методов. В результате было показано, что они содержат стопки мембранных дисков (рис. 9.7). Эти диски представляют собой структуры, состоящие пз двух слоев глобулярного белка (в основном это зрительный пигмент родопсин) и слоя липидов (главным образом фосфолипидов) между нимн. Родопсин составляет большую долю ( 85%) мембранного белка. Молекулы зрительного пигмента ориентированы в рецепторной мембране таким образом, что поглощение света, проходящего вдоль оси палочки, максимально. Была предложена модель, согласно которой молекулы зрительного пигмента могут латерально перемещаться в мембране и вращаться вокруг оси, перпендикулярной поверхности мембраны, причем любые другие перемещения исключены. По- [c.302]

    Все изученные к настоящему времени опсины, которые были выделены из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с мол. массой 30 ООО—40 000. Для опсинов, выделенных из палочек некоторых видов животных, был определен аминокислотный состав (но не последовательность аминокислот). Углеводная часть комплекса, состоящая из одного (или нескольких) остатка глюкозамина и маннозы, прочно связана с аспарагиновым остатком молекулы белка. С белком ассоциировано также значительное количество липидов, главным образом фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин. Вопрос о том, связаны ли эти фосфолипиды со зрительным пигментом, составляя часть его молекулы, или они просто являются загрязнениями, попавшими из липидной области рецепторной мембраны, остается открытым. [c.306]


Смотреть страницы где упоминается термин Белки рецепторные: [c.200]    [c.294]    [c.226]    [c.222]    [c.10]    [c.348]    [c.32]    [c.247]    [c.124]    [c.522]    [c.182]    [c.52]    [c.54]    [c.262]    [c.313]    [c.340]    [c.265]    [c.72]    [c.531]   
Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.32 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.224 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.224 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.35 , c.55 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.62 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.0 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте