мономерные субъединицы

IgA Состоящая из 472 аминокислотных остатков а-цепь свертывается с образованием четырех доменов Vh, al, Са2 и СаЗ (рис. 6.12). Аналогично IgM тяжелая цепь IgA содержит дополнительный С-концевой пептид из 18 аминокислотных остатков с остатком цистеина в предпоследней позиции. Этот остаток способен ковалентно взаимодействовать с J-цепью, соединяющей две молекулы с образованием димера. На электронных микрофотографиях димеры IgA выглядят как двойные Y-формы, что свидетельствует о соединении двух мономерных субъединиц конец-в-ко-нец и об участии в этом соединении С-концевых областей СаЗ (рис. 6.13). [c.104]

Секреторная форма 1 М содержит 5 мономерных субъединиц, связанных друг с другом дисульфидными связями и дополнительной полипептидной 1-цепью(рис. 1.24). [c.27]

IgA встречается в двух формах — мономерной, сходной с молекулой IgG, и полимерной строящейся из двух или более мономерных единиц. Макроглобулины IgM построены из пяти мономерных субъединиц, напоминающих молекулу IgG. [c.13]

БНФ-П<ефароза. В дополнение к лиганд-связывающей активности нейрофизинов (как описано выше), это семейство белков обладает также свойством самоассоциировать с образованием димеров из мономерных субъединиц. Это взаимодействие было изучено количественно методом аффинной хроматографии с использованием матрицы, представляющей собой бычий нейрофизин II (БНФ-П), присоединенный к сефарозе [4, 21, 22]. Сорбент БНФ-П-сефароза может быть получен в результате одностадийной реакции между NBr-активированной сефарозой и БНФ-П в 0,1 М бикарбонате натрия (pH 8,5), содержащем 0,5 моль/л хлорида натрия, при осторожном перемешивании в течение ночи при 4°С. Полученный гель промывают буфером для присоединения и перемешивают с 1,0 М этаноламином в том же буфере в течение 3 ч при комнатной температуре, затем промывают буфером для присоединения и 0,1 М ацетатом, содержащим 1 моль/л хлорида натрия (pH 3,5). Замещенная матрица для аналитического эксперимента, описанного в разд. 6.4, была получена взаимодействием 1 г активированной сефарозы с 5 мг БНФ-П и содержала по данным аминокислотного анализа 1,4 мг БНФ-П/мл упакованного геля. [c.229]

Белок актин обладает специфическими, только ему присущими свойствами. Нативный фибриллярный F-актин (рис. 4-7) построен из мономерных субъединиц с мол. весом - 43 000, каждая из которых состоит из 374 аминокислотных остатков. Интересно, что в молекулах актина в положении 73 содержится остаток N -метилгистидина. В среде с низкой ионной силой в присутствии АТР нити актина могут растворяться, образуя мономерный G-актин. Каждая молекула G-актина содержит обычно одну молекулу связанного АТР и ион кальция. Добавление в раствор Mg + до концентрации 1 мМ нли КС1 (0,1 М) приводит к спонтанному образованию нитей, сходных с тонкими нитями мышцы, каждая из которых содержит 340—380 мономерных молекул актина. АТР при этом гидролизуется, а ADP остается связанным с нитями F-актнна. Поражает удивительное сходство этого процесса со связыванием нуклеотидов с субъединицами микротрубочек (дополнение 4-А) и событиями, происходящими при сокращении отростка фага (дополнение 4-Д). [c.323]

Рядом особенностей отличается кислый белок L7/L12. Уже указывалось, что в рибосоме он образует тетрамер. В растворе стабильной является его димерная форма. Димер белка L7/L12 —это жесткая вытянутая палочкообразная молекула с радиусом инерции около 4 нм (длина около 10 нм при молекулярной массе 25000 дальтон). В тетрамере они уложены, по-видимому, параллельно, формируя палочкообразный стержень 50S субчастицы (см. гл. Б.1). Мономерная субъединица белка L7/L12 оказалась построенной из двух доменов.—глобулярного С-концевого (около 70—80 аминокислотных остатков) и неглобулярного (вытянутого) N-концевого (приблизительно 40 амино-96 [c.96]

Своеобразная конструкция, основанная на образовании дисульфидных мостиков, обнаружена в ферментах триптофаназе [121] и треониндезаминазе [122] (рис. 8.3), выделенной из Salmonella, Здесь 4 идентичные полипептидные цепи попарно связаны дисульфидными мостиками, так что белки содержат по 2 (мономерные) субъединицы. Такая асимметричная агрегация, вероятно, связана с тем обстоятельством, что эти ферменты содержат по 2 центра связывания пиридоксальфосфата. Аналогичную функцию выполняют [c.68]

Фрагмент предполагаемой структуры сепиомеланина показан на рис. 7.2. Структура других эумеланинов, вероятно, напоминает эту, однако она может отличаться от нее числом мономерных субъединиц и частотой их встречаемости. Природные полимеры представляют собой длинноцепочечные макромолекулы. In vivo они связаны с белком, возможно, через сульфгид-рильную группу цистеина. [c.262]

Опишите, какое действие на сродство гемоглобина А к кислороду окажут следующие изменения и почему 1) 4-крат-ное увеличение парциального давления СО2 2) 4-кратное увеличение концентрации 2,3-дифосфогдицерата (ДФГ) 3) снижение pH с 7,4 до 7,2 4) диссоциация молекулы гемоглобина на мономерные субъединицы. [c.399]

Такая интерпретация основана на предположении, что все эффекты повышения констант скорости 35, 53 и ускорения окисления галогенидов перекисью водорода являются проявлением одного и того же фундаментального свойства гидроксипероксидаз — способности удерживать одноосновные анионы (включая анионы очень слабых кислот, таких, как перекись водорода, спирты и т. д.) вблизи активного центра, а также на том, что переход от одного типа реакций к другому или дополнение одного типа реакций другим сопряжены лишь с незначительной модификацией белка вокруг активного центра. Обратимые переходы между тетрамерными молекулами типичных каталаз и мономерными субъединицами, обладающими пероксидазной, но не каталазной активностью [117], подтверждают предположение, что структура, ответственная за [c.226]

Мономерные субъединицы репрессора соединяются в клетке случайно, образуя активный тетрамерный белок. В тех случаях, когда в клетке имеется два разных аллеля гена lad, субъединицы двух типов могут ассоциировать с образованием гетеротетрамера, который по своим свойствам может отличаться от гомотетрамера. Такой тип взаимоотношений, называемый межаллельной комплементацией (гл. 1), является характерным свойством мультимерных белков. [c.184]

На стадии 1 крупные молекулы полимеров распадаются на мономерные субъединицы белки на аминокислоты, полисахариды на сахара, а жиры на жирные кислоты и холестерол. Этот предварительный процесс, называемый пищеварением, осугцествляется главным образом вне клеток под действием ферментов, секретируемых в полость пигцеварительного тракта. На стадии 2 образовавшиеся небольшие молекулы [c.85]

Из всех иммуношобулинов IgM организован наиболее сложно и имеет наибольшую мол. массу 950 кД. Он состоит из пяти мономеров, каждый из которых включает две тяжелые цепи (ц-цепи) и две легкие цепи или Х,-типов). Мономеры обьединены в единую пентамерную молекулу дисульфвдными связями (-S-S-) и J-цепью. Пять мономерных субъединиц расположены радиально. При этом F -фрагменты направлены в центр круга, а РаЬ-фраг-менты — кнаружи (рис. 2.14). В состав ц-цепи входит четыре С-домена (Сц1, Сц2, СцЗ и Сц4), но при этом в структуре тяжелой цепи отсутствует шарнирный участок. В какой-то степени его функцию выполняет Сц2-домен, имеющий остатки пролина. Предполагается, что именно этот домен явился эволюционным предшественником шарнирной области у- и а-цепей IgG и IgA соответственно. [c.65]

Жизнеспособность организмов поддерживается за счет высокой активности антиоксидантной системы, в составе которой низко- и высокомолекулярные антиоксиданты. К группе низкомолекулярных антиоксидантов (НМА) относятся аскорбиновая кислота, гидрохинон, мочевина, аминокислоты, стероиды и др. По механизму проявляемого действия НМА подразделяются на соединения, обладающие антирадикальной и антиоксидантной активностью (Бурлакова и др., 1975). Однако их объединяет то, что все они являются донорами атомов водорода и электронов и поэтому участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Роль антиоксидантов сводится к тому, что в низких концентрациях они способны инициировать свободнорадикальные процессы, проявляя при этом прооксидантные свойства. Тогда как при избытке они подавляют образование свободных радикалов в живых организмах, проявляя антиоксидантные свойства. Соединения, обладающие высокой прооксидантной активностью, способны разрушать биогенные системы и поэтому являются основным инструментом апоптоза — запрограммированной смертью клеток живого организма. В образовании свободных радикалов принимает участие кислород, используемый в живых системах преимущественно в процессах окислительного фосфорилирова-ния. Основную роль в образовании активных форм кислорода в живых организмах выполняют гемсодержащие белки, в составе которых железо в комплексе с протопорфирином IX. Эти белки выполняют самую разнообразную функцию в биогенных системах. Одни из них способны переносить кислород (гемоглобин и миоглобин), другие катализируют окислительно-восстановительные реакции (каталаза, пероксидаза, цитофом с пероксидаза и др.). Однако эти белки объединяет то, что их мономерные субъединицы, обладают способностью катализировать перокси- [c.5]

Электронные микрофотографии димерных молекул IgA человека. Сдвоенные Y-формы свидетельствуют о соединении двух мономерных субъединиц ко-нец-в-конец в области СаЗ-домена. х 250 ООО. (Фото любезно предоставлено проф. S.-E. Svehag.) [c.105]

Триптофан-5-гидроксилазы гидролизуют триптофан сходным образом, с обязательным участием т етращдробиоптерина и кислорода. Предполагается, что тирозингидроксшгаза активируется фосфорилированием с участием циклических нуклеотидов. ММ тршггофангидроксилазы составляет для нативной формы 220 кДа, а по данньм электрофореза в ПААТ в присутствии додецил-сульфата натрия или после обработки трипсином имеет мономерные субъединицы 55,0-60,9 кДа. [c.73]

Рентгенокристаллографические исследования а- и Ь-форм гликоген-фосфорилазы значительно облегчили изучение каталитических и регуляторных механизмов этого ключевого фермента метаболизма. 841 аминокислотный остаток мономерной субъединицы компактно упакованы в три структурных домена (рис. 16.6) аминокон- [c.124]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология