Белки тканей содержание глютаминовой и аспарагиновой кислот

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты играют исключительно валяную роль в азотистом обмене. Эти две аминокислоты связывают между собою обмен белков и обмен углеводов. Обращает также на себя внимание высокое содерл аиие аспарагиновой и 1 лютаминовой кислот в составе белков тканей различных организмов. Особенно богаты этими аминокислотами белки растительного происхождения содержание аспарагиновой и глютаминовой кислот в растительных белках составляют 25% и более и достигает в отдельных случаях 70—80%. [c.376]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология