Аспарагиновая кислота содержание в белках

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

В последние годы широкое применение в народном хозяйстве и медицине находят различные аминокислоты. Особое значение они имеют для сбалансирования белкового питания. Некоторые пищевые и кормовые продукты не содержат в своем составе необходимых количеств незаменимых аминокислот, в частности лизина. К таким продуктам относятся пшеница, кукуруза, овес, рис и ряд других. Для ликвидации возможного дисбаланса аминокислоты используют в чистом виде или вводят в состав комбинированных кормов, выпускаемых промышленностью. Поэтому основной сферой применения аминокислот следует считать создание рационов, позволяющих понизить содержание растительных белков в кормах. Показано, что искусственные смеси аминокислот позволяют экономить расход естественных кормов. Кроме добавок к кормам сельскохозяйственных животных, аминокислоты используются в пищевой промышленности. Применяются они и при изготовлении ряда полимерных материалов, например синтетической кожи, некоторых специальных волокон, пленок для упаковки пищевых продуктов. Ряд аминокислот или их производных обладают пестицидным действием. Метионин и у-аминомасляная кислота широко применяются как лекарственные средства. Удельный вес применения аминокислот в различных отраслях хозяйства может быть продемонстрирован на примере Японии, где на долю пищевой промышленности приходится 65% всех производимых в стране аминокислот, на животноводство — 18, для медицинских целей — 15 и на прочие нужды — 2 %. Мировой уровень производства аминокислот достигает в настоящее время нескольких миллионов тонн в год. В наибольших количествах в мире вырабатываются L-глутаминовая кислота, L-лизин, DL-метионин, L-аспарагиновая кислота, глицин. Основными способами получения аминокислот являются следующие экстракция из белковых гидролизатов растительного сырья, химический синтез, микробиологический синтез растущими клетками, при использовании иммобилизованных микробных клеток или ферментов, выделенных из микроорганизмов. [c.338]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Содержание аминокислот и порядок их соединения в разных белках может сильно различаться. Но чаще всего в растительных белках встречается 20 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота (или аспарагин), валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота (или глутамин), изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин и цистин Некоторых из перечисленных аминокислот нет в отдельных раститель ных белках, в некоторых белках содержатся другие аминокислоты не входящие в число перечисленных. Аминокислотный состав опре деляет полноценность белков при использовании их в питании или на корм. [c.430]

Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

Определение аспарагиновой и глютаминовой кислот (по В. Л. Кре-товичу и А. А. Бундель). Большие количества аспарагиновой СООНСНаСНКНгСООН (а-аминоянтарной) и глютаминовой СООНСНаСНаСНКНаСООН (а-аминоглутаровой) дикарбоновых моноаминокислот содержатся в белках растений. Содержание аспарагиновой кислоты в отдельных белках достигает 10%, а глютаминовой более 40%. Эти аминокислоты содержатся, в белках как в свободном [c.22]

Микробиологический синтез лизина. Белки семян зерновых культур (пшеницы, ячменя, кукурузы и др.) не сбалансированы по содержанию незаменимых аминокислот и прежде всего лизина. Поэтому для удовлетворения потребностей животноводства в нашей стране, как и в ряде других стран (Япония, США, Франция, Испания, Югославия), организовано крупнотоннажное производство этой незаменимой аминокислоты. В основу производства положены технологии с использованием одноступенчатого микробиологического синтеза, которые включают промышленное культивирование ауксотрофных мутантов бактерий из рода СотупеЬас1егшт, способных к сверхсинтезу этой аминокислоты. Обычно у диких штаммов, из которых получены ауксотрофные мутанты, сверхсинтеза лизина не наблюдается, так как у них действуют механизмы саморегуляции. В клетках бактерий аминокислота лизин синтезируется из аспарагиновой кислоты через ряд промежуточных этапов, связанных с образованием полуальдегида аспарагиновой кислоты, дигидропиколино-вой кислоты и а,8-диаминопимелиновой кислоты, являющейся непосредственным предшественником лизина. Полуальдегид аспарагиновой кислоты является также одним из предшественников в синтезе аминокислот— треонина, метионина и изолейцина (схема I). [c.276]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Применение всех перечисленных приемов позволило определить природу связи между углеводной и пептидной частью в нескольких гликопротеинах. В настоящее время твердо установлено наличие О-гликозидной связи через оксиаминокислоты (тип Р) для муцинов подчелюстных желез, групповых веществ крови, комплекса гепарина с белком и др. и N-aцил-гликозиламинной связи через аспарагиновую и, вероятно, глутаминовую кислоту (тип Е) для овальбумина, орозомукоида и других гликопротеинов. Знаменательно, что для образования указанных гликопептидных связей необходимо присутствие специфических аминокислот — оксиаминокислот и двухосновных кислот, которые обязательно входят в состав природных гликопротеинов в количествах, иногда значительно превышающих их содержание в обычных белках. [c.573]

При изучении содержания белка и его аминокислотного состава в растениях, выросших из обработанных химическими мутагенами семян, обнаружено достоверное снижение доли глютаминовой и аспарагиновой кислот. [c.343]

В нервной ткани обнаружен ряд спещ1фических белков, в частности белок 8-100 и белок 14-3-2. Белок 8-100, или белок Мура, называют также кислым белком, так как он содержит большое количество остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот. Этот белок сосредоточен в основном в нейроглии (85-90%), в нейронах его не более 10-15% от общего количества белка в головном мозге. Установлено, что концентрация белка 8-100 возрастает при обучении (тренировках) животных. Пока нет оснований считать, что белок 8-100 непосредственно участвует в формировании и хранении памяти. Не исключено, что его участие в этих процессах опосредованно. Белок 14-3-2 также относится к кислым белкам. В отличие от белка 8-100 он локализован в основном в нейронах в нейроглиальных клетках его содержание невелико. Пока неясна роль белка 14-3-2 в выполнении специфических функций нервной ткани. [c.630]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Эти данные также приводят к заключению о том, что состав желтого сухожилия по содержанию неполярных аминокислот сходен с эластином, а по содержанию треонина, метаонина, гисти-дина и аспарагиновой кислоты он соответствует среднему составу обоих белков (коллагена и эластина). Для установления связи между аминокислотным составом и положением, функцией и активностью сухожилия, а также для обнаружения каких-либо изменений в составе в зависимости от длины сухожилия необходим более детальный анализ. [c.237]

В процессе вегетации содержание аминокислот белка листьев снижается от фазы бутонизации к фазе плодоношения, особенно сильное уменьшение наблюдается от фазы цветения до фазы созревания. Такая закономерность наблюдается как в изменении содержания суммы аминокислот, так и количества аспарагиновой кислоты, глицина, глутаминовой кислоты, аланина, пролина, тирозина, лейцинов (табл. 7). [c.75]

Дли определения содержания аспарагиновой кислоты в белках обычно достаточен гидролизат, содержащий 0,100 г белка, что соответствуег 14—16 л/г (около 1 миллимоля азота). Для метилирования этого количества требуется 6 мл диметилсульфата (0,77 г = 0,59. .г). [c.384]

Чибнэл [158] пишет Истинное содержание глютамчг1овой кислоты в белке должно быть на 1—2%, а для аспарагиновой на 0,5—1% выше найденного (по этому общему методу). [c.309]

Пипеколиновая кислота и ее производные обнаружены в растениях лишь в свободном виде, в белках они не найдены. Особенно широко распространена пипеколиновая кислота она найдена во всех растениях и иногда накапливается в количестве, превышающем содержание глутаминовой или аспарагиновой кислот. [c.202]

Некоторые из этих аминов очень ядовиты, как например тирамин> образующийся из тирозина (стр. 300), или гистамин — из гистидина (стр. 346). Интересно, что некоторые декарбоксилазы отличаются резкой специфичностью действия и способны декарбоксили-ровать только одну какую-нибудь аминокислоту. Так, например, аспартикодекарбоксилаза, выделяемая My oba terium nsp декар-боксилирует только /-аспарагиновую кислоту. Эта особенность микробов может быть использована как для препаративного получения некоторых биологически важных аминов из гидролизатов соответствующих белков, так и для количественного определения аминокислот по измерению количества выделившегося СО2. Метод определения аминокислот с помощью препаратов специфических декарбоксилаз при наличии соответствующей аппаратуры очень прост, отнимает мало времени, а главное, позволяет определять процентное содержание отдельных аминокислот, без предварительного выделения их из сложной смеси. [c.248]

Несмотря на ряд общих закономерностей в динамике содержания аминокислот белка у исследуемых видов, отдельные органы разных видов имеют свои особенности в накоплении аминокислот. Например, в репродуктивных органах копеечника забытого серии увеличивается от начала к концу вегетации, а у к. родственного и к. южносибирского содержание аспарагиновой кислоты возрастает от бутонов к цветкам и понижается от незрелых к зрелым плодам. [c.59]

С. Р. Мардашевым в 1947 г. была выделена культура бактерий, обладающая специфической способностью декарбоксилировать аспарагиновую кислоту (С. Р. Мардашев, Микробиология, 16, 469, 1947). Из этой культуры удалось приготовить сухие препараты, которые дают возможность количественно определить содержание /-аспарагиновой кислоты в гидролизатах белков (С. Р. Мардашев и В. Н. Гладкова, Биохимия, 13, 315, 1948). В дальнейших исследованиях С. Р. Мардашеву и В. В. Мамаевой (С. Р. Мардашев я В. В. Мамаева, Биохимия, 15, 465, 1950) удалось разработать метод, позволяющий при помощи ферментативного декарбоксилирования определять аспарагиновую кислоту и аспарагин при одновременном их присутствии в растворе. — Прим. ред. [c.34]

В динамике накопления отдельных аминокислот у разных видов остролодочников наблюдаются следующие тенденции. Содержание свободных аминокисло 1 снижается от фазы бутонизации к фазе плодоношения. Особенно ярко это проявляется на содержании серина, глицина, глутаминовой кислоты, аланина, пролина, тирозина. Исключение составляет цистин, количество которого возрастает от начальных фаз развития к конечным (см. табл. 5). Рассматривая аминокислоты, входящие в состав белка, следует отметить следующее. Их качественный состав не зависит ни от вида, нн от органа, ни от фазы развития, ни от места произрастания. В условиях Новосибирска, как и в Юго-Восточном Алтае, в белках были обнаружены следующие аминокислоты цистин, гистидин, лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин, глицин, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, триптофан, метионин- -валин, фенилаланин, лейцин+изолейцин, что свидетельствует о постоянстве качественного состава аминокислот белка у представителей рода остролодочник. [c.73]

В работе с. Р. Мардашева и В. В. Мамаевой (С. Р. Мардашев и В. В. Мамаева, Биохимия, 15, 465, 1950) описан метод количественного определения аспарагина, который, по данным авторов, позволяет достаточно точно определять содержание аспарагина в различных животных объектах. В экстрактах печени, освобожденных от белков, авторы нашли 3,6 мг% аспарагина по отношению к весу свежего органа в почках же содержание аспарагина равно 7,3 мг%. Определение аспарагина в ферментном гидролизате казеина показало, что около половины аспарагиновой кислоты, входящей в состав этого белка, находится в молекуле в виде аспарагина. — Прим. ред. [c.37]

Натуральный шелк получается из коконной пряжи личинок тутового шелкопряда (Bombyx mori). Шелковое волокно представляет собой двойную нить из высокоориентированного фибриллярного белка фиброина, скрепленную веществом нефибриллярной структуры — серицином. Оба белка имеют различный аминокислотный состав. Для фиброина характерно высокое содержание глицина, аланина, серина для серици-на — наличие больших количеств серина, глицина, аспарагиновой кислоты. [c.164]

Содержание растворимых белков во многих фруктовых соках очень невелико (в яблочных соках — 10-250 ppm (частей на миллион), не превышая, как правило, 100 ррш). В яблочных соках 89% растворимых азотсодержащих соединений составляют свободные аминокислоты, 79% из которых — это аспарагин [16]. В свежеотжатых яблочных соках следующими по степени значимости азотсодержащими соединениями являются глютаминовая и аспарагиновая кислоты, причем тирозин, триптофан и цистеин не обнаружены. Считается, что в яблочных соках из десертных сортов яблок содержится больше аминокислот, чем в соках, полученных из яблок для производства сидра [32], а в соках из яблок, снятых с молодых яблонь, аминокислот больше, чем в соках из яблок со старых деревьев. В ходе хранения содержание аминокислот в соках снижается из-за реакции Майяра (реакции неферментативного потемнения), дополняющей реакции ферментативного потемнения, в ходе которых окислительное действие фенолоксидазы катализирует соединение содержащихся в плодах фенолов с полифенолами. [c.38]

Изучение индивидуальных аминокислот позволило выявить характер их накопления в растении. Так, для всех видов преобладающими свободными аминокислотами являются пролин, аланин и аспарагин, на которые, приходится 40—60% от всей суммы свободных аминокислот. Кроме того, каждый вид имеет свои особенности в содержании тех или иных аминокислот. Например, у копеечника забытого метионин, валин, фенилаланин составляют 10—15%, у к. Гмелина, к. родственного, к. южносибирского глутаминовая и аспарагиновая кислоты достигают 15—20% от общего количества свободных аминокислот. Из аминокислот белка в значительных количествах, как и в свободном состоянии, содержатся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, пролин, фенилаланин, аланин, метионин, валин. При этом у копеечника забытого и к. южносибирского выявлено большое количество глутаминовой кислоты и фенилаланина—до 25% от всей суммы аминокислот белка, у к. родственного, к. Гмелина и к. ферганского— до 23% пролина и глутаминовой кислоты. [c.55]

Однако в настоящее время этой реакции отводят не энергетическую, а регуляторную роль. Это связано с тем, что АМФ является мощным активатором ферментов распада углеводов - фосфорилазы и фосфофруктокиназы, участвующих как в анаэробном расщеплении гликогена и глюкозы до молочной кислоты, так и в их аэробном окислении до воды и углекислого газа. Оказалось также, что превращение АМФ в инозиновую кислоту имеет положительное значение для мышечной деятельности. Образующийся в результате дезаминирования аммиак может нейтрализовать молочную кислоту и тем самым преду1феждать наступление изменений в миоцитах, связанных с ее накоплением (сдвиг pH, изменение конформации белков, снижение активности ферментов и др.). При этом общее содержание адениловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ) в клетках не изменяется, так как инозиновая кислота при взаимодействии с одной из аминокислот - аспарагиновой кислотой снова превращается в АМФ. [c.149]

Активность внеклеточной протеазы достигает значений, близких к пределу обнаружения, вследствие чего она изучалась при концентрациях дрожжевого осадка, в сто раз превышающих нормальные [52]. После завершения вторичного брожения протеоли-тическая активность прекращается, а через несколько месяцев она возобновляется и постепенно возрастает в течение двух лет, достигая максимального значения через шесть лет [31 ]. За первый месяц содержание белков уменьшается, а аминокислот — возрастает. В течение четырех месяцев созревания концентрация аминокислот (особенно аспарагиновой кислоты, гистидина и лизина) продолжает возрастать в течение первых 4 мес. созревания [4]. [c.193]

Аминокислотный состав белков мицелия пеницилла в качественном отношении не зависит ни от среды, на которой развивается гриб, ни от возраста мицелия. Однако количество отдельных аминокислот значительно изменяется в ходе развития пеницилла, оно также зависит от состава среды. Всего в мицелии гриба определено 12 аминокислот (цистеин + цистин, лизин, гистидин, аргинин, гликокол, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, аланин, тирозин, валин, фенилаланин, лейцин). Изменение содержания указанных аминокислот в гидролизатах белка мицелия Р. hrysogenum в ходе развития гриба приведено в табл. 82. [c.358]

Хотя идентификация пиков продуктов окисления метионина для некоторых объектов может представлять сложную проблему, суммирование их с неизмененным метионином, по-видимому, дает достаточно точные значения для первоначального содержания метионина в белке. Другим подходо.м является полное окисление метионина в какое-либо единственное соединение в специально подобранных условиях реакции. Бидмид и Лей [1091 описали условия окисления надмуравьиной кислотой, которые, по мнению авторов, дают количественный выход метионипсульфона. Последний можно отделить в виде пика, следующего сразу за серином. Колонку длиной 150 см элюируют 0,2 н. цитратным буфером с pH 3,1 при 30° до начала вымывания аспарагиновой кислоты. Затем колонку быстро охлан дают до 20° и поддерживают эту температуру при получении следующих 40 фракций. [c.149]

Несомненно, наиболее надежная оценка общего содержания белка в гликопротеине — это сумма отдельных значений для всех амино- и ими-нокислот. Если гидролиз проведен в подходящих условиях (см. стр. 135) и аминокислотный анализ выполнен тщательно, полученное значение содержания белка должно быть не менее точным, чем содержание любого другого компонента гликопротеина. Оно является абсолютным значением, не зависящим от произвольных допущений или от содержания в гликопротеине амидов, гексозаминов, сиаловых или иминокислот. Если содержание белка рассчитано из суммы значений для амино- и иминокислот, его нужно исправить (уменьшить), учтя воду, присоединившуюся при гидролизе [115]. Замещение амидных групп на свободные карбоксильные в некоторых боковых цепях аспарагиновой и глутаминовой кислот приводит к несущественным изменениям рассчитанной величины. [c.152]

Своеобразен аминокислотный состав белка S-100 характерно высокое содержание кислых аминокислот — около 36% приходится на остатки глутаминовой и 22% — на остатки аспарагиновой кислоты, т.е. более половины аминокислотного состава белка приходится на моноаминодикарбоновые аминокислоты. Этим определяются кислые свойства и низкая изоэлектриче-ская точка белка S-100. [c.72]

Сравнение аминокислотного состава целых стенок и клеток (табл. 19) показало их значительное различие по общей сумме (62 и 30% от сух. в-ва) аминокислот. Белки клеточных стенок характеризуются более низким содержанием незаменимых аминокислот. В расчете на белок стенки в отличие от целых клеток содержат больше аспарагиновой кислоты, аланина, серина и тирозина, но меньше лизина, валииа, аргинина, метионина, цистина, изолейцина и триптофана. Эти результаты согласуются с данными Г. Грау и С. Вилкинсона [Grau, Wilkinson, 1965], [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология