Имидазол с тиоэфирами

Многие боковые радикалы аминокислотных звеньев белков (тиол, дисульфид, тиоэфир, имидазол, фенилиндол) способны окисляться, причем механизмы химических превращений, происходящих в результате этих реакций, весьма разнообразны. [c.364]

Класс богатых энергией соединений весьма обширен в него входят фосфаты, тиоэфиры, ониевые соединения, имидазолы, основные представители которых приведены в табл. 21 [1, 7, 15—17]. [c.413]

При реакции со сложными эфирами или тиоэфирами (X = OR или SR) НХ элиминируется, образуя р-кетоалкилиденфосфоран (III). Если X = галоген или имидазол, соединение II реагирует с другой молекулой алкилиденфосфорана (I), образуя соединение III [c.197]

Подробнее остановимся на свойствах цитохрома Р-450 (цитохром типа Ь). Он выделяется в лаборатории из клеток печени, коры надпочечников, бактерий и др. Ферментная система цитохрома Р-450, гидроксилирующая связи С-Н субстратов, содержит три компоненты. Первая - это ассоциат из НАДФ (см. XVI), из цитохрома Р-450 вторая - цитохром Р-450 и третья - это фосфолипиды. Исследователи наиболее глубоко проникли в структуру, функции и механизм действия этой ферментной системы. Однако вопросы механизма активации молекулы О2 этим ферментом не решены. Известно, что при функционировании Р-450 происходит экстракоординация фазу двух лигандов -атома S цистеинового остатка белка и О2. Следует учесть то, что атом серы в тиоспиртах и тиоэфирах является слабым экстралигандом даже для атома железа, имеющего достаточное сродство к S и образующего сульфиды с низким значением произведения растворимости. В отличие от имидазола, атом S, подобно гемоглобину, не обеспечивает прочного связывания О2. Поэтому механизм окислительного воздействия О2 должен быть связан с изменением окислительного состояния железа в цитохроме. На рис. 5.4 приведен каталитический цикл цитохрома Р-450. Координационные взаимодействия на атоме железа (экстракоординация) выступают здесь также четко, как в фотосинтезе и фиксации-переносе О2. [c.290]

Хотя в ходе гидролиза метилового эфира 4-(4 -имидазо-лил)масляной кислоты внутримолекулярный катализ имидазолом не реализуется, в случае соответствующего сложного про-пилового тиоэфира каталитический эффект вновь становится заметным. В частности, кop x ть образования промежуточного лактама примерно в 10 —10 раз выше скорости гидролиза СЛОЖНОГО тиоэфира под действием гидроксид-иона в нейтральных средах. В этой реакции добавление свободного внешнего тиола приводит к замедлению скорости распада исходного субстрата, ЧТО может быть следствием промежуточного образования соответствующего лактама. [c.266]

На основании этих результатов Брюс [118] предположил, что имидазольная группа остатка гистидина может входить в состав каталитического центра ферментов, ответственных за специфический гидролиз тиоэфиров. Для проверки этой гипотезы была исследована кинетика гидролиза н-пропил-у-(4 -имидазолил)-тиобутирата — соединения, применяемого в качестве модели сольволиза фермент-субстратного комплекса [c.312]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология