Каталитический центр ферментов ключ—замок

Наиболее важный класс глобулярных белков образуют биологические катализаторы, ферменты. Они характеризуются каталитическим механизмом, позволяющим им ускорять достижение конкретной реакцией состояния термодинамического равновесия, а также специфичность к субстрату, благодаря которой они способны делать выбор между потенциальными молекулами субстратов, воздействуя на одни из них и отказываясь воздействовать на другие. Участок поверхности фермента, на котором происходит катализ, называется активным центром. Механизм катализа может осуществляться при помощи заряженных групп, доноров и акцепторов электрона или протона, а также при помощи атомов металла в активном центре фермента. Избирательность ферментов обусловливается формой их поверхности и характером взаимодействия с субстратом, например водородной связью, электростатическим взаимодействием или гидрофобным притяжением. Фермент и его субстрат соответствуют друг другу по форме и размеру, как ключ и замок. [c.339]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

Перв1оначальная модель каталитического центра, предложенная Эмилем Фишером, трактовала взаимодействие субстрата и фермента по аналогии с системой ключ — замок . Эта модель, которую иногда называют моделью жесткой матрицы (рис. 8.5), не утратила своего значения для понимания некоторых свойств ферментов, например их способности к строго определенному связыванию двух или большего числа субстратов (рис. 8.6), или для объяснения кинетики насыщения субстратом. [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология