Цианид гидрогеназу

Кофермент НАД-Н имеет характеристическую полосу поглощения при длине волны 340 нм (так называемая дигидро-по-лоса ) [88]. Максимум ее сдвигается в присутствии алкогольде-гидрогеназы (из печени лошади и человека) или лактатдегидро-геназы (из сердца быка и печени крысы) [45] от 340 к 325 нм. Спектрофотометрический анализ связывания НАД-Н с ферментом ограничивается дегидрогеназами из указанных выше источников, потому что другие пиридиннуклеотид-зависимые дегидрогеназы, исследованные до сих пор, не проявляли такого сдвига дигидро-полосы поглощения. Однако максимум характеристического поглощения примесных соединений — НАД+ и аналогов НАД+ с цианидами, гидроксиламином, сульфитом и сульфгидрильными соединениями, структурно подобными субстрату, — сдвигается в более коротковолновую область при связывании с рядом пиридиннуклеотид-зависимых дегидрогеназ, не дающих сдвига в спектре при связывании с НАД-Н. Эти вещества могут рассматриваться как дигидропиридиновые соединения и, следовательно, как аналоги молекулы восстановленного кофермента. Бинарный фермент-коферментный комплекс дрожжевой о-гли-церальдегид-З-фосфатдегидрогеназы с НАД+ был проанализирован с использованием метода измерения разностных спектров этого комплекса (рис. 6, работа [89]). [c.404]

Аргументация Гаффрона в пользу потери активности энзима Ео в адаптированном состоянии сводится к следующему цианид препятствует адаптации если им действовать после завершения адаптационного процесса, то он вызывает медленную деадаитацию на свету. Это лучше всего объясняется допуш ением, что окисление гидрогеназы идет непрерывно во время фоторедукции, но не ведет к потере адаптации, пока автокаталитическая вторичная адаптация (реакция 6.5) происходит одновременно с потерей адаптации (реакция 6.8). Цианид блокирует восстановление адаптации ( замораживая гидрогеназу в окисленном состоянии Е О) и таким образом вызывает потерю адаптации на свету. [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология