Гидрогеназы

Рис. 73. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления М-метил-1-глутамата, катализируемой К-метилглутаматде-гидрогеназой 30], если концентрация ингибитора, М / 0 2-6-Ю-

Известно, что хлоропласты (например, из шпината) в присутствии искусственного донора электронов и бактериального экстракта, содержащего фермент гидрогеназу, способны продуцировать водород [c.26]

Альдолаза, триозофосфатизомераза и а-глицерол-З-фосфатде-гидрогеназа (по схеме I) пируваткиназа и лактатдегидрогеназа (по схеме II). [c.240]

Изучение катодной поляризация стали в бактериальной среде, восстанавливающей сульфаты, показало, что могут существовать два механизма деполяризации. В дополнение к использованию поляризационного водорода бактериальной системой гидрогеназы имеется доказательство деполяризации катода твердым сульфидом железа. По данным некоторых исследований, сульфидный механизм является основным в бактериальной коррозии стали. [c.26]

Гидрогеназа получает электроны от ферредоксина. В качестве доноров электронов используются различные органические соединения. Процесс сопровождается облучением видимым светом. Эта форма получения энергии имеет ряд достоинств избыток субстрата фотолиза (воды) нелимитированный источник энергии (солнечный свет) не загрязняющий атмосферу водород. Водород обладает более высокой теплотворной способностью по сравнению с углеводородами, кроме того, процесс получения водорода — возобновляемый процесс, зависящий в основном от стабильности вьщеленных хлоропластов. Водород можно получать в присутствии искусственного донора ё" (вместо воды) и поглощающих свет пиг- [c.26]

Водородные бактерии могут окислять и органические соединения. Метаболизм у них носит довольно упрощенный характер. Электроны проходят по цепи переносчиков, генерируя три молекулы АТР. Ключевым ферментом служит связанная с мембраной гидрогеназа, поставляющая электроны для цепи переносчиков. Отдельная растворимая гидрогеназа (иногда называемая водород-дегидрогеназой) передает электроны NADP+ с образованием NADPH, который далее используется в восстановительном пентозофосфатном цикле и в других процессах биосинтеза [110]. [c.426]

Тиоловые группы восстановленного кофермента реагируют с метил-корриноидом с образованием метилированного кофермента М, при восстановлении которого водородом, требующем участия АТР и Mg +, высвобождается метан [188]. Природным восстановителем может быть либо Нг в сочетании с гидрогеназой (гл. 10, разд. Е,1), либо пируват при посредстве восстановленного ферредоксина, образующегося под действием пируват ферредоксин — оксидоредуктазы (разд. К,3). [c.298]

Рис. 12. Влияние температуры на активность гидрогеназы

Смешанное кислое брожение встречается не только у бактерий. Так, трихомонады, паразитические жгутиковые, относящиеся к типу простейших, тоже способны в анаэробных условиях превращать пируват в ацетат, сукцинат, СО2 и Н2. У этих организмов нет митохондрий, но имеются напоминающие микротельца частицы, названные гидрогеносома-ми, способные превращать пируват в ацетат, СО2 и Нг [39]. Фермент, катализирующий расщепление пирувата, по-видимому, не содержит ли-поата и, возможно, близок по свойствам пируват ферредоксин—оксидо-редуктазе клостридий [уравнение (8-66)]. В гидрогеносомах находится также активная гидрогеназа. [c.351]

Активацию водорода бактериями следует, по-видимому, отнести к гомогенному катализу, поскольку ответственными за активацию являются, вероятно, отдельные молекулы энзима. Относительно природы этого энзима пока не существует единого мнения, хотя исследования торможения [39] указывают на то, что гидрогеназа является железопорфириновым энзимом. Наилучшие результаты в отношении выяснения. механизма действия энзимов могут быть, по-видимому, достигнуты при иоследовании бескле-точных вытяжек бактерий. Эта область в настоящее время усиленно изучается [40—44]. [c.214]

Цинк участвует также в процессах окисления глутаминовой кислоты (в составе глутаматдегидрогеназы) в реакциях окисления этанола (в алкогольде-гидрогеназе, в расщеплении фруктозодифосфата, в альдолазе) и др. [c.362]

Существует также биотехнологический путь производства ретинола из р-каротина с использованием фермента к фотинде-гидрогеназы, [c.51]

Бенеман и др. использовали систему, содержащую хлоропласты, ферредоксин и гидрогеназу, для фотосинтетического получения Нг [131], отметив при этом, что такой процесс может стать прототипом метода улавливания солнечной энергии. В другой фотохимической системе для синтеза водорода были использованы азотфиксирующие гетероцисты и фотосинтезирующие вегетативные клетки сине-зеленых водорослей АпаЬаепа суИпйгка [132]. В этом случае образование водорода обеспечивает нитрогеназная система [уравнение (14-5)]. [c.61]

В настоящее время возник интерес к выведению азотфиксирующих бактерий с повышенной активностью гидрогеназы. Последняя может окислять Нг в Н+. Объясните, почему это могло бы привести к более высокой эффективности фиксации азота в корневых клубеньках бобовых [см. Dixon R. О. D., Nature (London), 262, 173 (1976)]. [c.175]

Рис. 3. Схематич. изображение трехмерной структуры малатде-гидрогеназы. Участки а-сгтира-лей (от оВ до аН) и Эчпт уктур (от РА до рМ) представлены соотв в виде прямоугольников и прямых ЛИНИЙ со стрелками. Структура состоит из двух отчетливо различимых глобулярных областей (доменов). Участок полипептидной цепи, соединяющий домены между собой, показан точечной линией.

Реакции типа (8-47) протекают неферментативным путем только в присутствии сильного основания. В то же время дегидрогеназы часто обеспечивают относительно быстрое и обратимое протекание подобных реакций конденсации. Эти реакции специфичны для тех кетонов, которые возникают в реакциях, катализируемых дегидрогеназами пируват ингибирует только лактатдегидрогеназу, а-кетоглутарат — глутаматде-гидрогеназу и т.д. [91] Мы уже видели (гл. 6, разд А, 9), что ингибирование продуктом является одним из типичных факторов регуляции метаболизма явления, которые мы здесь обсуждали, могут быть частью таких механизмов регуляции. [c.251]

Обратите внимание, что в обоих уравнениях (9-33) и (9-34) существенную роль играет обратимое восстановление NADH водородом. У бактерии рода lostridium эта реакция осуществляется ферредоксинзави-симой гидрогеназой (гл. 10, разд. Е, 1,а). [c.354]

Железосодержащий белок с высоким потенциалом ( hromatium), некоторые бактериальные ферредоксины, гидрогеназа Бактериальные ферредоксины (обычно п=8) [c.380]

Бисульфит, образовавшийся согласно уравнению (10-38), восстанавливается далее сульфитредуктазой, которая, как полагают, получает электроны от флаводоксина, цитохрома Сз и гидрогеназы [c.433]

Перенос электронов происходит начиная от гидрогеназы через фер-редоксин к формиатдегидрогеназе и дегидрогеназам, зависимым от тетрагидрофолиевой кислоты и осуществляющим ступенчатое восстановление формиата в метильные группы (рис. 8-21). Однако механизм выработки АТР, сопряженной с этим процессом, остается неясным [133]. [c.434]

Предположим, что связанная с мембраной гидрогеназа позволила уравновесить. Нг с Н+ и другим,и компонентами дыхательной цепи организма, а) Чему при pH 7 и давлении Н2 = 0,1 атм будут равны следующие отношения [NADH]/[NAD+] [Fd (восстановленный) ]/[Fd (окисленный)] (для клостридиального ферредоксина [Цитохром с (восстановленный)]/[Цитохром с (оксиленный) ] б) Изменятся ли зти отношения, если прохождение электронов по дыхательной цепи на участке 1 жестко1 сопряжено с синтезом одной молекулы АТР Если изменится, то сколь большим будет это изменение при степени фосфорилирования Rp =10 М [c.450]

Общим для всех этих видов брожения является то, что все они протекают как ферментативные процессы с участием биокатализаторов оксигеназ (окислительных ферментов), гидрогеназ (восстановительных ферментов), декарбоксилаз (ферментов декарбоксилирования) и т. д. Специфичность протекания реакций разложения одних и тех же гексоз до тех или иных продуктов определяется природой ферментов, которые имеют различную пространственную структуру белка, разные реакционные центры (металлические или неметаллические, комплексные или простые и т. д.), пространственное экранирование реакционных центров и каналы в структуре белка для движения реагентов. [c.644]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.61 , c.350 , c.380 , c.426 , c.433 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.237 , c.329 , c.385 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.265 , c.312 , c.320 , c.358 , c.359 , c.464 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.99 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология