Кофермент восстановление

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Рис. 12.10. Механизм окисления и восстановле Ния никотинамидных коферментов. Восстановление никотинамида субстратом (АН,) по положению 4 происходит стереоспецифически. Один из атомов водорода переносится от субстрата в положение 4 в виде ядра водорода с двумя электронами (гидрид-ион, Н ) он может присоединиться либо в А-, либо в В-положении в зависимости от специфичности дегидрогеназы, катализирующей данную реакцию. Другой водород, отщепляемый от субстрата, остается свободным в виде иона водорода.

В качестве сопрягающих ферментов часто используют дегидроге-назы и их коферменты в окисленной или восстановленной форме. Например, активность гексокиназы определяют в системе, содержащей дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата и НАДФ. Скорость восстановления НАДФ соответствует скорости гексокиназной реакции. Иногда используют системы двойного или тройного сопряжения, однако конечным звеном такой системы является соответствующая дегидрогеназа (например, при определении активности фосфофруктокиназы, креатин-киназы). При определении активности в сопряженной системе следует учитывать ряд условий. [c.208]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Последовательности ферментативных окислительно-восстановительных реакций лежат в основе клеточного метаболизма энергии. Энергия, освобождаемая при окислении восстановленных органических или неорганических соединений, запасается с различной эффективностью в виде таких удобных форм, как АТР, мембранные потенциалы или восстановленные коферменты. Механизм действия ферментов, катализирующих процессы электронного переноса, активно изучается, что связано с их вал<ной физиологической ролью. [c.399]

Как видно из разд. 7.1, суть большинства химических реакций, протекающих в биологических системах, заключается в окислении или восстановлении одного или более реагентов. Однако особенно важный тип реакций, к которому, очевидно, относятся многие ферментативные реакции, не связанные с окислением — восстановлением,— это реакции, включающие перенос протона и сопровождающиеся общим основным или кислотным катализом. Естественно, многие из этих ферментативных превращений осуществляются с помощью небелковых кофакторов или коферментов. К таким коферментам относятся некоторые серосодержащие коферменты, среди которых тиаминпирофосфат (часто называемый витамином В1) имеет наибольшее значение. Сейчас уже очевидно, что механизм действия тиаминпирофосфата включает участие карбаниона в качестве промежуточного соединения. Правда, некоторые особенности этого процесса еще недостаточно изучены. [c.458]

И последнее давайте обсудим возможность другого механизма функционирования ЫАО+, не включающего перенос гидрид-иона. Так, Гамильтон считает, что если в дегидрогеназных реакциях происходит процесс непосредственного переноса гидридного иона, то этот процесс является уникальным в биологии, так как более благоприятен перенос протона [279]. Однако различить эти две возможности нелегко. В общем, проще сказать, что реакция восстановления аналогична переносу двух электронов, чем постулировать сун1,ествование гидрид-иона. К этой проблеме мы еще вернемся в разд. 7.1.3 в связи с флавиновым коферментом. [c.406]

Катализирует восстановление цитохрома Ъ системой дегидраз без кофермента (Восстановленный цитохром Ъ окисляется цитохромом с под действием другого фермента он может быть медленно окислен также О2 без оксидазы) [c.808]

Таким образом, за один цикл лимонной кислоты происходит окисление одной молекулы ацетил-КоА или одной молекулы пировиноградной кислоты до СО2. Коферменты, восстановленные в цикле Кребса, окисляются в дыхательной цепи. [c.401]

Восстановленная форма кофермента (восстановленный Q q) [c.76]

Ацетил-СоА — это реально существующая форма активированного ацетата , при гидролизе которого освобождается 36,9 кДж/моль (8,8 ккал/моль) (гл, 2). Восстановленная липоевая кислота заново окисляется коферментом FAD, присутствующим в комплексе. [c.430]

Ко второй группе окислительных ферментов относятся ферменты, требующие в качестве кофактора одно из двух производных витамина рибофлавина (гл. 50) флавинмононуклеотид (FMN) или флавинадениндинуклеотид (FAD). В противоположность легко отщепляющимся от ферментного белка пиридиннуклеотидам оба флавиновых нуклеотида всегда прочно связаны с белком, в некоторых случаях ковалентно это соединение называется флавопро-теидом. Флавопротеиды переносят электроны, как правило, в составе атомов водорода, от органического субстрата к рибофлави-новому компоненту кофермента. С точки зрения значимости катализируемых реакций особенно интересны два флавопротеида сукцинатокисляющий (сукцинатдегидрогеназа) и катализирующий восстановление своего флавинового кофермента восстановленным пиридиннуклеотидом NADH-дегидрогеназа). Превращения, которые претерпевает восстановленный флавопротеид, рассмотрены далее в этой главе. [c.397]

С гидрид-ионом или с химически эквивалентным ионом водорода с двумя электронами. Эти два кофермента и их восстановленные производные могут использоваться как акцепторы или доноры Н или электронов. Схематическое изображение реакций выглядит следующим образом [c.327]

Реальный биохимический процесс восстановления ОПЫ" состоит в переносе двух электронов и протона от молекулы субстрата на кофермент с одновременным переходом одного протона в среду [c.363]

При обратной реакции — ферментативном окислении восстановленного кофермента ацетальдегидом — кофермент полностью освобождается от дейтерия. В противоположность этому при химическом окислении в коферменте сохраняется примерно половина метки. Положение 4 в восстановленном коферменте асимметрично. Приведена формула одного из двух возможных 4-эпимеров. [c.727]

Среди N-гликозидов следует также особо отметить кофермент гликозидной структуры — НАД (и НАД-Н — его восстановленную форму), являющийся [c.67]

В настоящее время наиболее щирокое применение получила оксидоредуктаза алкогольдегидрогеназа из печени лошади (HLADH). Изучена возможность использования ее для стереоселективного окисления спиртов и восстановления кетонов. Однако проведение реакции в препаративном масштабе ( 5 г) оказалось экономически неосуществимым, так как фермент требует присутствия весьма дорогостоящего кофермента NAD+. [c.407]

Глицерин является побочным продуктом при спиртовом брожении. Количество его колеблется в пределах 3,5—3,9% от сброженного сахара. В отличие от сивушных масел, янтарной кислоты и других продуктов глицерин образуется при сбраживании сахарного раствора как живыми дрожжами, так и ферментным соком, полученным из дрожжей. В самом начале процесса брожения реакция идет в направлении образования глицерина, так как к этому моменту еще нет промежуточного продукта — уксусного альдегида, который, являясь акцептором водорода, обеспечил бы окисление кофермента — восстановленной кодегидразы 1 — и участие его в последующих реакциях спиртового брожения. (Как указывалось на стр. 551, восстановление кодегидразы 1 происходит одновременно с окислением фосфоглицеринового альдегида в фосфоглицериновую кислоту). Пока не образуется достаточное количество уксусного альдегида, акцептором водорода является фосфоглицериновый альдегид, превращающийся в глицеринфосфорную кислоту, причем на каждую молекулу фосфоглицерииовой кислоты образуется одна молекула глицеринофосфорной кислоты. Последняя гидролизуется фосфа-тазой, содержащейся в дрожжах, с образованием глицерина. [c.555]

При восстановлении НАД или НАДФ к одному из углеродных атомов пиридинового кольца присоединяется один протон и один электрон, т. е. один атом во дорода. Второй электрон присоединяется к положительно заряженному атому азота, а остающийся протон соединяется с отрицательно заряженным атомом кислорода у одного из остатков фосфорной кислоты кофермента. Восстановленную форму НАД сокращенно обозначают НАД-Нг, а восстановленную форму НАДФ соответственно НАДФ-Но. [c.56]

Ферментативное превращение производных витамина В г в дезоксиаде-нозильные. В12-коферменты является многостадийным процессом. В качестве кофакторов в нем участвуют ФАД, восстановленный НАД, АТФ и глутатион. На первой стадии витамин Bi2( o +) восстанавливается до витамина Bi2( o+), что требует участия ФАД и восстановленного НАД (восстановленная липоевая кислота способна заменить эти коферменты). Восстановленная форма витамина В12 в результате реакции с участием АТФ превращается в В12-кофермент. При этом из АТФ освобождается неорганический тримета-фосфат. [c.237]

Кофермент флавинадениндинуклеотид (сокращенно FAD) необходим для некоторых окислительно-восстановительных биохимических реакций. Его восстановленная форма обозначаетсж FADH2. [c.209]

При аэробно.м окислении водород от восстановленных коферментов (восстановленных ди- и трифосфопиридиннуклеотидов) в виде электронов и протонов переносится на особый флавиновый фермент, получивший название диафоразы и при этом его флавиновый кофермент восстаналивает цито-хромную систему, которая является посредником между восстановленными коферментами флавиновых ферментов и кислородом. [c.247]

На этой стадии глюколиз может завершаться двумя способами. В обоих случаях осуществление дальнейших превращений связано с более легким восстановлением NAD в NADH. Кофермент NAD присутствует в клетках в очень незначительных количествах, так что если гликолиз останавливается на стадии пировиноградной кислоты, то клетка быстро расходует NAD. Гликолиз в мышечных тканях регенерирует NAD из NADH путем восстановления пировиноградной кислоты в S-молочную кислоту, в то время как дрожжи превращают пировиноградную кислоту в этанол и диоксид углерода (разд. 19.1) и регенерируют NAD при восстановлении уксусного альдегида в этанол. Заметим, что суммарно оба процесса дают АТР в чистом виде и заключаются только в перегруппировке атомов глюкозы. Кроме того, оба превращения осуществляются без участия внешних окислителей. [c.279]

Впоследствии тиоэфир восстановленной липоевой кислоты переносит свою ацильную группу на кофермент А по типичному механизму переэтерификации (разд. 8.3.4). Полной реакцией является окислительное декарбоксилирование нировииоградной кислоты (суммировано в разд. 5.7.1). [c.312]

Модель 3. По аналогии был синтезирован 5-деазарибофлавин, который реагировал в присутствии NADH FAD-оксидоредуктазы [288]. Показано, что этот 5-деаза-аналог функционирует как кофермент, подвергаясь восстановлению в результате прямого переноса водорода от NADH. [c.416]

Никотинамидадениндинуклеотид (сокращенно NAD ) и его фосфат (NADP )—коферменты, участвующие в биохимических реакциях дегидрирования. Сами они при этом переходят в восстановленные формы, обозначаемые NADH и NADPH. [c.209]

Как и все катализаторы, алькогольдегидрогеназа ускоряет обратную реакцию, и если при этом для восстановления немеченого уксусного альдегида используется NADDa из предыдущей реакции, то дейтерий переносится от кофермента к субстрату [c.346]

В другом эпимере дейтерий находится над плоскостью рисунка, водород — под ней. Асимметрия невозможна в отсутствие амидной группы. При химическом восстановлении получается почти равное количество обеих форм с очень 1не1большим. преимуществом одной из нчх за счет асимметрического синтеза. При химическом окислении восстановленного кофермента продукт содержит примерно половину первоначального количества дейтерия. В противоположность этому в результате ферментативного восстановления образуется один специфический эпимер. Дейтерий (или водород в общем случае) переносится только на одну сторону пиримидинового цикла, что схематически показано на формуле. При ферментативном окислении восстановленного кофермента стереохимическая специфичность та же, что и при восстановлении. [c.727]

Восстановленные никотинамидные коферменты экстрагируют из ткани 4-кратным объемом 0,1 М раствора НагСОз. Для предотвращения окисления восстановленных нуклеотидов к раствору соды непосредственно перед помещением пробирок в водяную баню добавляют раствор цистеина (0,1 мл на 3,9 мл раствора соды). Пробирки нагревают в кипящей водяной бане в течение 3 мин, после чего в них [c.188]

НАДН и НАДФН в щелочных экстрактах после спонтанного окисления до НАД+ и НАДФ+ определяют описанными выше методами. При низком содержании восстановленных никотинамидных коферментов в ткани можно воспользоваться для их определения более чувствительным методом Слейтера (см. ссылку 2). [c.189]

Применяя тетразолиевый метод, следует иметь в виду, что иногда образование формазанов в результате восстановления нитросинего тет-разолия наблюдается не только за счет восстановленных никотинамидных коферментов, но и за счет неспецифических восстановителей. [c.338]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Одно из соединений в цепи переноса электронов носит название убихино-на или кофермента р (сокращенно Кор). В природе встречается несколько коферментов р. Все они содержат бензохиноновое кольцо и различаются лишь по числу изопреновых единиц, связанных с этим кольцом. В состав наиболее важного кофермента О в организме человека входит десять изопреновых единиц. Ниже даны формулы атого КоРю и его восстановленной формы, которая представляет собой гидрохинон — продукт взаимодействия Корю с двумя электронами и двумя протонами. [c.312]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология