Ферменты аминокислот иммобилизованные

В трубчатых реакторах фермент ковалентно иммобилизуется на внутр. пов-сти найлоновой трубки, длина к-рой варьирует от I до 3 м. С помощью таких реакторов, прокачивая через них анализируемый р-р, определяют, напр., в сыворотке крови мочевину, мочевую к-ту, аминокислоты, глюкозу, лактозу, мальтозу, пенициллин. [c.79]

Из уже перечисленных способов получения аминокислот можно обратиться к превращению ОЬ-а-амино-е-капролактама в лизин. Ферменты, участвующие в реакциях гидролиза и рацемизации, могут быть иммобилизованы на ионообменных полисахаридах путем ковалентного связывания. Одно из серьезных технологических затруднений при осуществлении ферментативных реакций на носителях — возможность регенерации кофакторов (если реакция идет при их участии). [c.351]

В т. н. безреагентных методах Ф. а. примен. иммобилизованные ферменты (см. Ферментативный катализ). Использ., напр., ферментные электроды — электрохим. датчики, на чувствит. элемент к-рых нанесен иммобилизов. фермент. Такие электроды обладают высокой избирательностью и позволяют проводить быстрый (десятки анализов в час) автоматич. анализ многокомпонентных систем. С пх помО[цью определяют i-люкозу, холестерин, мочевину, мочевую к ту, сиирты, аминокислоты, ионы Си + и др. в-ва, концентрации к-рых варьируют от 0,05 мкг/мл до 1 мг/мл. ф Б е р е 3 и и И. В., К л е с о в А. А., Журнал аналитической химии , 1976, т, 31, в. 4, с. 786 — 800 их же, Успехи химии , 1976, т. 45, в, 2, с. 180-201. А. А. Клесов. [c.617]

В пром-сти И. 3. служит гл. обр. для получения глюкозо-фруктозных сиропов (фермент глюкозоизомераза), разделения рацемич. смесей аминокислот (фермент амииоацилаза), синтеза L-аспарагиновой и L-яблочнвй к-т (ферменты соотв. аспартаза и фумараза в иммобилизов. клетках), получения [c.236]

Расщепление полипептидной цепи на фрагменты проводят обычно при помощи протеолитических ферментов, таких, как трипсин, химотрипсин или пепсин. Эти ферменты действуют на различные участки полипептидной цепи, так как имеют повышенное сродство к различным аминокислотным остаткам. Необходимо учитывать также соседние аминокислотные остатки, т. е. пространственное окружение атакуемой пептидной связи. Оказалось, что трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа лизина или аргинина, а химотрипсин гидролизует связи по фенилаланину, триптофану и тирозину Обычно протеолитические ферменты, гидролизующие полипептидные цепи, предварительно иммобилизуют на нерастворимых матрицах для более легкого отделения их от продуктов гидролиза. Далее определяют аминокислотные последовательности каждого полипептидного фрагмента. Для этого чаще всего используют метод Эдмана, заключающийся в анализе полипептида только с Ж-конца. Концевая аминокислота при взаимодействии с фенилизотиоцианатом в щелочной среде образует стойкое соединение, которое можно отщепить от полипептида без его деградации. Фенилтиогидантоиновое (ФТГ) производное аминокислоты идентифицируется хроматографическим методом. После идентификации концевого Ж-амино-кислотного остатка метка вводится в следующий аминокислотный остаток, [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология