Ферменты специфичность действия

Таблица 3-10. Классификация ферментов по специфичности действия

В заключение отметим чтобы модель фермента была действующей, она должна отвечать ряду критериев, характерных для ферментативного катализа, в том числе обладать субстратной специфичностью, т. е, селективно связывать субстрат. Каталитическая реакция, моделирующая ферментативный процесс, должна также подчиняться кинетике Михаэлиса — Ментен (явление насыщения субстратом) при этом должна увеличиваться скорость реакции и осуществляться би- и/или полифункциональный катализ [348], [c.265]

Привлекательная сторона этой теории состоит в том, что указанные ферменты отличаются строгой специфичностью действия на пептидные связи. У протеолитических ферментов специфичность действия в значительной степени зависит от того, какая аминокислота принимает участие в образовании пептидной связи. Более того, эти ферменты действуют только на те пептидные связи, в образовании которых принимают участие а(Минокис- [c.75]

Каталитической активностью обладает не вся молекула фермента, а лишь определенный ее участок, называемый активным центром. Активный центр соединяется с молекулой реагирующего вещества, образуя непрочное промежуточное соединение, способное к дальнейшим превращениям. При этом активный центр вступает в соединение только с теми молекулами, структура которых подобна структуре активного центра. Этим, по-видимому, объясняется специфичность действия ферментов. [c.302]

Поразительная специфичность действия ферментов привела к созданию теории замка и ключа, согласно которой для протекания реакции необходимо точное структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. Проведенные эксперименты убедительно доказали адекватность этой идеи, однако сама теория претерпела существенное изменение. Считается, что если фермент — это замок , а субстрат — ключ , то введение ключа в замок часто индуцирует конформационные изменения в молекуле белка. Имеется множество работ, в которых показано, что фермент укладывается вокруг субстрата, обеспечивая более точное соответствие подгоняемых структур. В пользу этого говорят данные по изменению спектров кругового дихроизма, спектров поглощения в УФ-области и констант седиментации, а также результаты исследования структуры комплексов ферментов с ингибиторами методом рентгеноструктурного анализа. Как мы уже видели ранее (гл. 4, разд. Д, I), идея индуцированного соответствия оказывается весьма плодотворной и при обсуждении взаимодействий субъединиц. [c.42]

Благодаря специфичности действия фермента изомеризация глюкозы во фруктозу осуществляется без побочных нежелательных явлений. При этом выход фруктозы повышается до 50 %. [c.134]

Действие ферментов специфично. В настоящее время специфичность большинства ферментов понимают более широко, т. е. считают, что одни ферменты действуют на определенную группу близких друг к другу химических веществ, но не действуют на другую, они ускоряют реакции только одного типа. Например, ферменты, расщепляющие белки, не оказывают влияния на углеводы. Некоторые ферменты специфично действуют на определенное химическое соединение (ферменты-индивидуумы). Они специфично относятся и к стереохимической конфигу- [c.518]

Итак, теоретические расчеты авторов работы [14] приводят к выводу о зависимости среднего числа мономерных остатков субстрата, прошедших через активный центр, и среднего числа расщепленных при этом связей не только от строения активного центра, но и от степени полимеризации субстрата. Поскольку эти значения (средние числа) определяют численные величины констант Михаэлиса и максимальной скорости реакции, то Кт и Ут достигают своих предельных величин при степенях полимеризации субстрата существенно больших, чем число сайтов в активном центре фермента. Таким образом, по мнению авторов работы [14], характер зависимости величин Кт или Ут (или их отношения) от степени полимеризации субстрата не может быть использован для определения числа сайтов в активном центре фермента. Здесь следует отметить, что именно на последнем подходе в значительной степени базируется концепция картирования активных центров, разработанная Хироми и сотр. С другой стороны, формальный подход, используемый для расчета степени множественной атаки, приводит к тому, что с его помощью нельзя объяснить специфичность действия эндоглюканаз по отношению к длинным субстратам по сравнению с короткими (см. [14]). Видимо, в основе подобного несоответствия подхода определенным экспериментальным данным опять лежит (как в подходе Хироми) предположение о некой характеристической константе скорости расщепления связей субстрата в активном центре, независимо от числа занимаемых центров и степени полимеризации субстрата. Это общий недостаток многих теоретических концепций о расщеплении полимерных субстратов разрабатываемых в последнее время. [c.101]

Для катализаторов характерна специфичность действия. Определенный катализатор оказывает влияние на скорость определенной реакции или группы однотипных реакций. Например, никель применяется как катализатор реакций с участием водорода. Особой избирательностью отличаются ферменты, каждый из которых ускоряет только одну нз реакций, проходящих в организме. [c.62]

Можно рассматривать с известным приближением такие системы, как модели неизмеримо более гибких и пластичных природных катализаторов — ферментов. По-видимому, слишком строгое и неизменное следование кодовым правилам, определяемым жесткой геометрией взаимодействующих частиц, настолько ограничивает воз.можности реакций, что биологическая эволюция выдвинула на первый план именно белковые катализаторы, обладающие громадным числом конформационных возможностей, и связала их с такими субстратами, молекулы которых тоже в известной мере способны к деформациям. От этого кодовые требования стали менее строгими, а для ферментов открылись новые пути повышения активности и специфичности действия. [c.323]

Водород — носитель водородных связей. Роль этих связей огромна. Они определяют специфические свойства многих водородсодержащих веществ (в том числе и водородсодержащих растворителей), реакции с их участием лежат в основе самых тонких явлений жизнедеятельности. Благодаря этим связям, в частности, ферменты распознают вещества, реакции которых они ускоряют, осуществляется точное копирование молекулы ДНК, передающей из поколения в поколение генетическую информацию, обеспечивается специфичность действия лекарственных препаратов и многое другое. [c.412]

Специфичность действия особенно сильно проявляется у ферментов, которые являются биологическими катализаторами. [c.141]

Кроме ионов переходных металлов, высокая каталитическая активность характерна для ферментов. Ферменты — это вещества белкового происхождения, имеющие в своем составе определенные функциональные группы и катализирующие многие биохимические процессы в живых организмах. Основное их преимущество— высокая специфичность действия. Фермент обычно катализирует превращение только одного вещества— субстрата, что позволяет определить это со- [c.448]

Специфичность действия ферментов [c.29]

В то же время высокая специфичность действия ферментов ограничивает их использование, поскольку мн. синтетические Р., не встречающиеся в живой природе, не подвергаются воздействию ферментов. Др. недостаток этого метода - относительно высокая стоимость ферментов. Тем не менее расщепление Р. с использованием иммобилизованных на нерастворимом носителе ферментов реализовано в пром. произ-ве оптически активных а.минокислот. [c.200]

Осн. направления совр. исследований Ф.к.- выяснение механизма, обусловливающего высокие скорости процессов, высокую селективность (специфичность действия ферментов), изучение механизмов контроля и регуляции активности ферментов. Оказалось, в частности, что р-ции Ф. к. включают большое число стадий с участием лабильных промежут. соед., времена жизни к-рых изменяются в нано- и миллисекундном диапазонах. На активных центрах ферментов протекают быстрые (нелимитирующие) стадии, в результате чего понижается энергетич. барьер для наиб, трудной, лимитирующей стадии. [c.81]

Г. Специфичность действия ферментов [c.40]

По специфичности действия ферменты разделяют на 6 основных классов, которые в свою очередь подразделяются на подклассы и подгруппы. [c.399]

Специфичность действия химотрипсина. Анализ понятия специфичность фермента провели Бендер и Кежди [7]. Из этого емкого термина имеет смысл выделить три типа специфичности специфичность к среде, специфичность к реакции и субстратную специфичность. [c.131]

Гидролиз белков с известной или неизвестной структурой позволил также уточнить специфичность действия ряда таких ферментов. Эта информация дает возможность контролировать степень гидролиза, а также характер получаемых пептидов, т. е. их среднюю молекулярную массу, характер аминокислот по расположению карбоксильных или аминных групп и т. п. Например, было опубликовано исследование [61] активности а-химотрипсина в отношении соевого белка. [c.599]

Во всех этих реакциях, которые в конце концов приводят к синтезу белка, принимает уч астие целая армия ферментов. Биосинтез белка начинается с раскручивания двойной спирали ДНК и изготовления ее копии — негатива (образование мРНК — транскрипция ), затем следуют переносы мРНК из клеточного ядра в цитоплазму к рибосомам, активирование аминокислот и присоединение их к растущей полипептидной цепи в соответствии с кодом (перевод 4-буквенной записи оснований в 20-буквенную запись — трансляция). На каждой из этих стадий постоянно активен один белок — фермент, специфично действующий как катализатор. Именно действие одного фермента после раскручивания двойной спирали ДНК обеспечивает, что только одна из двух высвобождающихся цепей копируется в виде мРНК. [c.155]

Ферменты обладают уникальными свойствами. Во-первых, это самые эффективные из всех известных катализаторов в присутствии ферментов большинство реакций в клетке протекает примерно в миллион раз быстрее, чем в их отсутствие. Во-вторых, большинство ферментов отличаются специфичностью действия, и практически каждая реакция катализируется специальным ферментом. В-третьих, - и это самое замечательное свойство - действие большинства ферментов регулируется, т.е. они способны переходить из состояния с низкой активностью в состояние с высокой активностью и обратно. Такие механизмы регуляции представляют собой сложную систему, с помощью которой организм контролирует все свои функции. [c.27]

Специфичность действия ферментов предохраняет организм от засорения побочными продуктами. Другая особенность ферментов, которой химические катализаторы обладают лишь в редких случаях, состоит в специфичности действия. Воздействию подвергается только одно или несколько соединений (субстратов), с которыми протекает только один тип реакций. Отсутствие побочных реакций или побочных продуктов—это отражение того факта, что неконтролируемое загрязнение живой клетки недопустимо. Отсюда следует вывод, что использования в промышленных целях заслуживает не только каталитическая эффективность, но также (а возможно, и в большей мере) специфичность ферментов. [c.274]

Большинство приведенных примеров показывает, что в основе механизма действия самоуничтожающихся ингибиторов ферментов лежит отщепление протона. По этой причине пиридоксальзависи-мые ферменты являются наиболее вероятными объектами такого ингибирования. Б будущем можно ожидать появления еще большего числа ингибиторов пиридоксальзависимых ферментов, механизм действия которых основан на инактивации функциональной группы, обусловленной карбанионной природой промежуточных соединений [315]. Весьма вероятно, что именно создание более селективных ингибиторов активного центра продвинет вперед разработку самоуничтожающихся ферментативных ингибиторов, или инактиваторов. По сравнению с рассмотренными ранее специфичными к активному центру необратимыми ингибиторами преимущество самоуничтожающихся ингибиторов состоит в том, что, будучи относительно нереакционноспособными, они становятся активными после взаимодействия с остатками в активном центре фермента. Активная форма зависит от каталитических особенностей конкретного активного центра. Таким образом, ингибирование катализируется самим ферментом. Однако оба типа ингибирования позволяют вводить метку и идентифицировать группы активного центра и функциональные группы ферментов. [c.458]

Основная задача физической химии биокатализа состоит в выявлении некоторой общности причин, обуславливающих уникальные свойства биологических катализаторов. Может показаться, что постановка такой задачи слишком контрастирует с тем положением, которое господствовало в энзимологии еще несколько лет тому назад, когда, несмотря на обширные качественные сведения о специфичности действия многих сотен ферментов, мы не имели,— как отмечает Уиль-. ям Дженкс (1969),— ни в одном конкретном случае сколь либо детального или количественного представления о движущих силах катализа [11. Однако с тех пор благодаря усилиям ряда научных школ произошли существенные сдвиги. Хотя и трудно отдать предпочтение тем или иным методическим подходам, однако вряд ли можно оспаривать важность вклада, который в решение поставленной проблемы внесли кинетико-термодинамические исследования. Они приобрели особое значение, когдэ в результате рентгеновских исследований структуры кристаллических ферментов появилась возможность трактовать их результаты на молекулярном уровне. [c.3]

Другое не менее важное свойство ферментов — избирательность действия (специфичность) в отношении структуры субстрата. В ряде случаев ферменты обладают абсолютнол специфичностью, катализируя превращение только одного вещества и не реагируя с его произвол- [c.6]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью. Специфичность действия ферментов обусловлена структурным соответствием между молекулой субстрата и молекулой фермента. Подобно ключу, отпирающему лишь определенный замок, фермент благодаря своей спецп( )ичсской структуре действует лишь на определенный субстрат. [c.258]

Весьма важное свойство ферментов — специфичность (избирательность) действияв отношении структуры субстрата. [c.187]

К началу 70-.х годов стала очевидной необходимость создания определенного количественного подхода к изучению деполимераз, который позволил бы а) проводить сравнительное изучение ферментов пз различных источников (или множественных форм ферментов), имеющих один и тог же классификационный номер, но определенно отличающихся специфичностью действия б) достаточно однозначно характеризовать активный центр фермента [c.38]

Ясно, что эти данные могут быть интерпретированы более простым образом, а именно что способ действия фосфорилазы (априорно принятый в цитируемой работе [16] как канонический для неупорядоченного действия фермента) несколько отличается от способа действия р-амилазы, что приводит к различному распределению продуктов деструкции полимерного субстрата по молекулярным массам (степени полимеризации). Как неоднократно указывалос . выше, это наиболее характерный признак действия деполимераз, и в рамках кинетики и субстратной специфичности действия ферментов он обусловлен различной зависимостью кинетических параметров ферментативной реакции от степени полимеризации (длины цепи) олигосахаридов. С точки зрения термодинамики действия деполимераз этот характерный признак объясняется различным числом сайтов в активном центре фермента, различным их сродством к мономерным остаткам субстрата и положением каталитического участка в активном центре. Как видно, и в этом случае введение гипотезы о множественной атаке было излишним и преждевременным, так как экспериментальные данные, полученные авторами работы [16], не были подвергнуты тщательному анализу. [c.91]

По-видимому, вторая концепция более подходит для объяснения специфичности действия лизоцима, по в настоящее время ответ иа вопрос, что мешает специфическич субстратам лизоцима (длинным олигосахаридам) полностью реализовать фермент-суб-стратные взаимодействия в комплексе Михаэлиса, а не в переходном состоянии гидролиза, остается открытым. Попытки других авторов выяснить причины субстратной специфичности лизоцима также оказались безуспешными (см. [143, 145]), главным образом из-за ограниченного количества соответствующих экспериментальных данных. [c.196]

Помимо чисто химического, гомогенный катализ имеет громадное биологическое значение. В организмах и животных, и растений содержатся ферменты —органические вещества сложного строения, играющие роль катализаторов при разнообразных жизйенных процессах. Они обнаруживают резкую специфичность действия, так как каждый из них ускоряет только определенный процесс, не влияя на другие. В этом отношении ферменты превосходят неорганические катализаторы, которые большей частью могут ускорять ряд сходных по химизму реакций. 3 [c.346]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

Ферменты (от лат. fermentum — закваска, брожение), энзимы — органические катализаторы белковой природы, вырабатываемые живой протоплазмой клетки являются обязательными участниками всех биохимических процессов обладают большой активностью и специфичностью действия. В настоящее время известно более 800 ферментов. Знание свойств ферментов очень важно и для целей практики. См, Энзимология. [c.142]

Ферменты сохраняют свои уникальные свойства (эффективность, специфичность действия) вне клеток, поэтому их традиционно широко применяют в практике. Биологические катализаторы нетоксичны, работают в мягких условиях, используют доступное сырье (в том числе и отходы), в связи с чем их применение в промьппленности вьпх)дно с экономической и экологической точек зрения. [c.72]

К недостаткам ферментативных методов относится то, что обларть их применения ограничивается только аминокислотными остатками с /-конфигурацией и свободными а-амино-или а-карбоксильными группами. Кроме того, пептидные связи, образованные некоторыми аминокислотными остатками, не разрываются под действием ферментов, а влияние предшествующих остатков может оказаться достаточным для того, чтобы воспрепятствовать гидролитическому отщеплению остатков, которые, судя по данным о специфичности действия фермента, могли бы отщепляться. Наиболее важным условием успешного применения рассматриваемых ниже ферментов является отсутствие примесей эндопептидаз. Небольшие количества этих примесей приводят к разрыву внутренних пептидных связей, в результате чего появляются новые субстраты для фермента. Субстрат также должен быть настолько чйстьш, чтобы примеси не могли помешать, истолкованию полученных результатов. [c.232]

Активность лейцинаминопептидазы, выражаемая числом молей субстрата, расщепляемых в минуту весовой единицей фермента, значительно выше активности карбоксипептидазы, которая в свою очередь активнее папаина—одной из наиболее эффективных протеиназ [297]. Вследствие высокой активности лейцинаминопептидазы даже менее чувствительные связи в полипептидных цепях могут гидролизоваться с заметной скоростью. Кроме того, специфичность действия лейцинаминопептидазы не ограничивается остатками определенного типа, как в случае карбоксипептидазы. Так, фермент освобождает полуцистиновые остатки из пептидных связей. Пролин и аминокислоты с полярными боковыми группами также отщепляются, хотя скорости гидролиза могут быть небольшими. В некоторых случаях подобный широкий спектр активности выгоден, но он увеличивает трудности при попытках установить последовательность сцепления аминокислот на основании данных о скорости отщепления аминокислот при разрыве пептидных связей [149]. [c.236]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология