Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Глюкозоизомераза

    Микроорганизмы, продуцирующие глюкозоизомеризующие ферментные препараты, культивируются на питательных средах, в состав которых обязательно должны входить ксилансодержащие материалы — солома, пшеничные отруби, кукурузная кочерыжка и др. В качестве источника азота при культивировании применяют кукурузный экстракт, пептон мясной и дрожжевой экстракт. Глюкозоизомераза — металлофермент, поэтому в состав питательной среды входят добавки солей необходимых металлов (кобальта, магния). [c.136]


    Большое практическое значение имеет иммобилизация ферментов группы гидролаз, например превращающих крахмал в растворимые углеводы малой молекулярной массы (в сахара), изомери-зующих глюкозу во фруктозу (глюкозоизомераза) и др. [c.341]

    Перспективно применение фермента — глюкозо-изомеразы в крахмало-паточной промышленности. Одним из продуктов, выпускаемых этой промышленностью, является глюкоза, которую получают гидро- . лизом (кислотным или ферментативным) крахмала. Однако глюкоза не очень сладкая, при равной концентрации растворов она почти в два раза менее сладкая, чем сахароза. Глюкозоизомераза может превращать часть глюкозы в растворе во фруктозу — значительно более сладкий сахар, чем сахароза. В результате получается жидкий сироп, состоящий из глюкозы и фруктозы, по сладости не уступающий сахарному сиропу такой же концентрации. [c.113]

    Подавляющее большинство продуктов биопромыщлен-ности получают ферментацией с помощью микроорганизмов (гл обр бактерий и грибов) Микроорганизмы очень разнообразны по строению и физиол св-вам, нек-рые выдерживают т-ру до 90-110°С, а при повышенном давлении-даже 250 С, они переносят высокую кислотность а также большие концентрации солей и, что очень существенно, быстро размножаются (нек-рые делятся каждые 8-10 мин) Хотя ферментация осуществляется живыми клетками, она основана, в конечном счете, на биохим превращениях исходного субстрата под действием биол катализаторов-ферментов Последние, в свою очередь, являются одним из продуктов микробиол произ-ва (нек-рые выделяют из прир сырья) Ферменты используются в биохим произ-ве, несмотря на их высокую стоимость Нашли применение амилаза и протеазы, глюкозоизомераза, пектиназа [c.289]

    А. Маршалл и Г. Коуи (США, 1960) открыли микроорганизмы, продуцирующие фермент глюкозоизомеразу, способный изомеризовать глюкозу во фруктозу. [c.134]

    Быстрому внедрению ферментативной изомеризации глюкозы в промышленность способствовали исследования японских ученых, которые установили, что глюкозоизомеразу можно закрепить в клетке мицелия с помощью тепловой обработки и применять при изомеризации многократно. [c.134]

    Глюкозоизомераза является внутриклеточным ферментом. Однако микроорганизмы способны накапливать фермент и в культуральной жидкости. Продуцентами глюкозоизомеразы являются бактерии и актиномицеты. Известно [c.135]

    Препарат глюкозоизомеразы получают двумя способами клетки мицелия подвергают определенной обработке с целью фиксирования фермента внутри клетки и используют эту биомассу для изомеризации фермент выделяют обработкой водной суспензии клеток ультразвуком или просто экстракцией растворителями. Для очистки применяют диализ. [c.136]


    В настоящее время получены высокоочищенные кристаллические препараты глюкозоизомеразы. Молекулярная масса их, по данным различных авторов, колеблется от 160 до 175 тыс. Глюкозоизомераза в кристаллическом виде содержит 1,4 атома Со++ на каждую молекулу фермента. Глюкозоизомераза — высокомолекулярное полипептидное соединение. Молекулы ее имеют строгую пространственную упорядоченность, в результате которой образуется активный центр — относительно ограниченный участок, содержащий определенное число реакционноспособных химических групп. Последние обеспечивают каталитический процесс. Главной характеристикой препаратов является глюкозоизо-меризующая активность, [c.136]

    Характеристика промышленных зарубежных образцов иммобилизованной глюкозоизомеразы [c.139]

    Олигосахаридные фракции и промывные воды сгущают на выпарке до 55 % СВ и направляют в корм для животных. Для производства 1 т ВФС за рубежом расходуют 1—1,05 т кукурузного крахмала, 0,5—2,6 кг а-амилазы, 1,02—2,2 кг глюкоамилазы, 0,16—1 кг глюкозоизомеразы, 0,7—10 кг активного угля, 3—20 кг фильтрующего материала, по 0,1—0,5 кг катионита и анионита (табл. 32)  [c.144]

    Крахмал кукурузный, т а-амилаза, л Амилоглюкозидаза, л Глюкозоизомераза, кг Активный уголь, кг гранулированный порошкообразный [c.145]

    В пром-сти И. 3. служит гл. обр. для получения глюкозо-фруктозных сиропов (фермент глюкозоизомераза), разделения рацемич. смесей аминокислот (фермент амииоацилаза), синтеза L-аспарагиновой и L-яблочнвй к-т (ферменты соотв. аспартаза и фумараза в иммобилизов. клетках), получения [c.236]

    D-Глюкозо-]-фосфат I/II26, 1131, 1132, 1135, 1156 3/613, 615 4/1242 5/308 D-Глюкозо-б-фосфат 1/484, 1000, 1132, 1135, 1156 2/364, 1211 3/614-616, 625, 918-920 4/1242 5/284, 308, 347 Глюкозо-6-фосфатаза 1/1098 5/242 Глюкозо-б-фосфатдегидрогеназа 1/1153 3/469, 471, 918, 921 Глюкозо-6-фосфатизомераза 2/364 Глюкозоизомераза 1/554 3/157 Глюкозо-фруктовые сиропы 2/464, 539 [c.584]

    В настоящее время известно около 2000 ферментов, более 100 из них получены в кристаллическом состоянии [3]. Наиболее развита ферментная промышленность в США, Японии, Великобритании, Германии, Дании, Нидерландах и Франции. Ежегодный прирост объемов производства ферментов за последние 25 лет составлял от 5 до 15 %. Основными ферментными препаратами являются грибные и бактериальные амилазы и протеиназы, глюкоамилазы, глюкозоизомераза, целлюлазы и гемицеллюлазы, липазы, р-галактозидаза, реннин и некоторые другие [4, 5]. Наибольший удельный вес (до 65 % выпускаемых препаратов) имеют протеиназы для производства синтетических моющих средств и амилазы для переработки крахмала. До 10 % вьтускаемых ферментов потребляет виноделие и производство соков по 5 % приходится на производство сыра, хлеба и спирта 4%— на пивоварение и 6 %—на остальные отрасли промьппленности [6, 7]. Доля ферментов для медицинских целей и научных исследований в общем объеме производства невелика. Они отличаются высокой степенью очистки, сложной и энергоемкой технологией, необходимостью использования дорогостоящих материалов. [c.160]

    Глюкозоизомераза Производство сиропов с высоким содержанием фруктозы [c.168]

    Осахаренный продукт Глюкозоизомераза Дрожжи [c.288]

    В 3-й части книги частично представлен материал по Иммобилизации ферментов. Здесь лишь перечислим отдельные примеры для промышленнозначимых биокатализаторов. Наипростейшим методом закрепления бактериальной глюкозоизомеразы было взаимодействие фермента с ионообменным носителем, в частности, с ДЭАЭ-целлюлозой — удерживание фермента за счет ионного взаимодействия. Такой же способ иммобилизации был реализован в отношении грибной аминоацилазы (Ф), использующейся в промышленности для получения L-аминокислот из синтетических рацемических ацил — DL-аминокислот  [c.464]

    Конечным продуктом такой обработки является глюкоза, из которой затем можно получить этанол (с помошью дрожжевой ферментации) или фруктозу (с помошью глюкозоизомеразы). Благодаря высокой эффективности последнего процесса вместо сахарозы при приготовлении пищи и в пивоварении в Северной Америке используют более дешевую фруктозу. Крахмал при промышленном производстве фруктозы обьшно получают из кукурузы, поэтому его конечный продукт называют кукурузным сиропом с высоким содержанием фруктозы или просто сиропом с высоким содержанием фруктозы, хотя он состоит из примерно равных долей фруктозы и глюкозы. [c.288]

    С помощью внутриклеточных ферментов, к которым относится ксилозо/глюкозоизомераза, не удается получать продукты такой же степени чистоты и в таком же количестве, как в случае внеклеточных (секретируемых) ферментов. Большинство ферментов, используемых в промыщленных процессах, не подвергаются тщательной очистке, а в препарате внеклеточного фермента обычно содержится гораздо меньше белковых примесей, чем в экстракте внутриклеточного. Кроме того, для получения экстракта внутриклеточного фермента необходимо отделить клетки от культуральной среды, механически их разрушить и удалить образовавшиеся фрагменты. Все это повышает стоимость конечного продукта - ксилозо/глюкозоизомеразы. Чтобы решить эту проблему, можно иммобилизовать фермент на твердом носителе и использовать его многократно. [c.291]

    Есть еще одна возможность — повысить субстратную специфичность фермента. В одной из серий экспериментов с помощью сайт-специфического мутагенеза заменяли нуклеотиды, кодирующие одну или две аминокислоты ксилозо/глюкозоизомеразы термофильной бактерии lostridium thermosulfurogenes. Выбор сайтов для модификации основывался на данных об участии соответствующих аминокислот в связывании субстрата. Замена триптофана в положении 139 на фенилаланин или валина в положении 186 на треонин привела к повышению каталитической эффективности k JKy фермента в отношении глюкозы в 1,7 и 2,6 раза соответственно (табл. 13.6) и к ее уменьшению для ксилозы в 2 и 7 раз. При одновременной замене двух аминокислот каталитическая эффективность в отношении глюкозы повысилась в 5,7 раза, а в от- [c.291]


    Данные, приведенные в первой строке, относятся к природному штамму, продуцирующему данный фер.мент. Все остальные штаммы получены путем трансформации и содержат ген ксилозо/глюкозоизомеразы Т. thermophilus в составе мультикопийной плазмиды. [c.292]

    Что представляет собой фермент глюкозоизомераза В чем состоит ее ценность Как и зачем можно модифицировать кодирующий ее ген  [c.305]

    В качестве примера реализованного с помощью иммобилизованных ферментов технологического процесса можно привести получение глюкозо-фруктозного сиропа из кукурузного крахмала. Этот сироп широко спользуется для получения кондитерских изделий. Процесс осуществляется с помощью трех иммобилизованных ферментов а-амилазы, катализирующей гидролиз крахмала до олигосахаридов небольшой длины, амилоглюкозидазы, с помощью которой эти олигосахариды гидролизуются до глюкозы, и глюкозоизомеразы, которая превращает глюкозу в равновесную смесь глюкозы и фруктозы. [c.160]

    Глюкозоизомераза, иммобилизованная на целлюлозном носителе, применяется для получения глюкозо-фруктозных сиропов с преимущественным содержанием фруктозы. Крупномасштабным производством является получение глюкозы из крахмала с использованием иммобршизованной амилоглюкозидазы в проточных перемешиваемых реакторах. [c.90]

    Грибная глюкоамилаза применяется в пивоваренной промышленности для удаления остатков декстринов нз пива. Глюкозоизомераза используется для получения глюкозо-фруетозных сиропов, заменяющих сахарозу, что важно для улучшения рационов питания, поскольку использование в большом количестве сахарозы вредно для человека. [c.61]

    Естественно, что от качества выделения и очистки фермента зависит надежность анализа его структуры Тем не менее, следует помнить, что одинаковые ферменты, выделяемые из различных источников, могут иметь разные аминокислотные последовательности и, следовательно, они не тождественны — их каталитическая активность и свойства будут различными В качестве примера можно назвать вид Вас oagulans, образующий глюкозоизомеразу, этот фермент активируется ионами Со " , а такой же фермент, продуцируемый мутантом данного вида при pH более 8, не нуждается в ионах кобальта Вот почему точность имеющейся информации об источнике фермента, его технологии, паспортных данных приобретает исключительную важность при сравнении фермента, выпущенного разными фирмами-изготовителями [c.69]

    Глюкозоизомеразу с определенным успехом иммобилизуют на окиси алюминия — адсорбционное взаимодействие. При этом могут быть иммобилизованы ощутимые количества ферментов. [c.464]

    Из гликозидаз большое значение приобрели грибные и бактериальные амилазы, катализирующие реакции гидро/Сиза крахмала. Сегодня в мире организовано крупнотоннажное производство глюкозо-фруктозных сиропов на основе эксплуатации иммобилизованной глюкозоизомеразы, обеспечивающей превращение глюкозы во фруктозу (рис. 139). Фруктоза (левулеза) слаще глюкозы и такими сиропами заменяют сахарозу в соответствующих видах подслащенных или сладких изделий пищевых продуктов. Следует иметь в виду возможность получения фруктозных сиропов из жидких отходов в производстве декстрана, где до сих пор на заводах в странах СНГ фруктоза "уходит в трапы". [c.466]

Рис. 139. Технологическая схема трансформации глюкозы во фруктозу с помощью иммобилизованной глюкозоизомеразы 1 — емкость для приготовления раствора глюкозы, 2 — теплообменники, 3 Рис. 139. <a href="/info/24932">Технологическая схема</a> трансформации глюкозы во фруктозу с помощью иммобилизованной глюкозоизомеразы 1 — емкость для <a href="/info/9910">приготовления раствора</a> глюкозы, 2 — теплообменники, 3
    Сахароза обладает наибольшей сладостью по сравнению с другими дисахаридами и глюкозой (табл. 11-1). Из-за постоянно возрастающей стоимости ввозимого в США тростникового сахара, сырьем для которого служит сахарный тростник и сахарная свекла, а также благодаря доступности в США больших количеств D-глюкозы, получаемой путем гидролиза кукурузного крахмала, в последнее время была предложена новая промьпиленная технология, позволяющая получать продукт, обладающий более сладким вкусом, чем глкжоза. По этой технологии крахмал сначала гидролизуют с образованием кукурузного сиропа -концентрированного нейтрального раствора D-глюкозы далее полученный раствор пропускают через большую колонку, заполненную инертным носителем, к которому ковалентно пришит выделенный из растений фермент глюкозоизомераза. Этот иммобилизованный на инертном носителе фермент катализирует обратимую реакцию  [c.310]


Смотреть страницы где упоминается термин Глюкозоизомераза: [c.134]    [c.140]    [c.584]    [c.95]    [c.288]    [c.291]    [c.291]    [c.291]    [c.292]    [c.292]    [c.292]    [c.117]    [c.372]    [c.464]    [c.543]    [c.247]    [c.442]   
Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.168 , c.291 , c.292 , c.292 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.160 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.310 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.88 , c.91 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.326 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.143 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте