Кетостероид-изомераза

Д5-3-кетостероид — изомераза и другие ферменты, катализирующие 1,3-миграцию протона [c.158]

Часто встречающийся при микробиологических трансформациях стероидов сдвиг двойной связи из А - в А -полон ение стероидного скелета долгое время рассматривался как неферментативный и происходящий лишь при выделении продуктов реакции [150]. Только в 1955 г., после получения препарата А -А -3-кетостероид-изомеразы, была признана ферментативная природа этой реакции [151]. [c.163]

В чистом виде получено сравнительно немного трансформирующих стероиды ферментов — За-, Зр, 17р- и 20р-оксистероид-дегидрогеназы (гл. III), а также 3-кетостероид-А -Д -изомераза (гл. IV). Строение этих -ферментов практически не изучено. Так, молекулярный вес определен пока лишь для четырех ферментов — 20р-оксистероид-дегидрогеназы ( 118 ООО), За-оксистероид-дегидрогеназы ( 47 ООО), Зр, 17р-оксистероид-дегидрогеназы ( 100 ООО) и 3-кетостероид-А -А -изомеразы ( 41 ООО) в последних трех случаях был установлен также аминокислотный состав. Молекулярная активность трансформирующих стероиды ферментов изменяется в весьма широких пределах — от сравнительно малоактивной 20р-оксистероид-дегидрогеназы (активность около 1,8 мин." ) до стероид-изомеразы, представляющей собой, по-видимому, наиболее активный из известных в настоящее время ферментов с активностью порядка [c.27]

В большинстве случаев изомеризация имеет место в процессе окисления А -Зр-оксистероидов (LXIX) в А -З-кетостероиды (LXXI) (см. гл. III, стр. 104). Это окисление является двухстадийным процессом, промежуточный продукт которого представляют собой А -3-кетостероиды (LXX). Первая, обратимая стадия реакции катализируется Зр-оксистероид-дегидрогеназой, тогда как вторая стадия протекает необратимо и катализируется А -А -3-кетостероид-изомеразой [151]. [c.163]

Большая физиологическая роль многих стероидных метаболитов в организме животных диктует необходимость сравнительно жестко фиксированного пути метаболизма, что, в свою очередь, обусловливает большую специфичность ферментных систем млекопитаюш,их по отношению к субстрату. Так, если 3-кетостероид-А -А -изомераза из бактерии Pseudomonas testosteroni одинаково хорошо изомеризует производные андростана и прегнана (см. гл. IV), то в тканях млекопитающих эти превращения осуществляются двумя различными ферментами [194, 195]. То же относится к восстановлению А -3-кетостероидов в 5а-дигидропроизводные, которое, в зависимости от субстрата, также катализируется различными ферментами [196]. Относительно меньшая специфичность ферментных систем микроорганизмов по отношению к субстрату позволяет широко использовать микробиологические трансформации для синтеза различных модифицированных стероидов, которые слабо или совсем не метаболизируются тканями животных. [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология