Другие ферменты

Другие ферменты.— Каталаза — гемопротеид, в молекуле которого имеется четыре атома железа, катализирует разложение перекиси водорода [c.732]

Таким образом, различная доступность связей - ONH- гидролитическому распаду определяется преимущественно особенностями первичной структуры макромолекулы. Это явление позволяет решать задачи выбора специфических деструктирую-щих реагентов, способных селективно разрывать пептидные связи между определенными аминокислотными звеньями. Наиболее подходящими в этом отношении являются гидролитические ферменты. Например, фермент трипсин разрывает связь ONH- практически исключительно между Arg и Lys. Другой фермент, химотрипсин, разрывает пептидные связи преимущественно между звеньями, имеющими ароматические ядра (например, между Туг и Phe). [c.360]

Используя уравнение (1.6), можно оценить искомую величину АОвнутр, поскольку показатели гидрофобности лигандов ДОэитр были измерены для огромного числа органических соединений [43], а значения х также известны для многих ферментов. В случае липоксигеназы (см. рис. 10) и ряда других ферментов (или белков) у. 1 [53]. Оценка, проведенная на основании этих данных для гидрофобного взаимодействия с белком, например боковой группы фенилаланина (С4Н5СН2—), приводит к величине ДОв тр, равной почти — 4 ккал/моль (—16 кДж/моль). [c.28]

Пероксид водорода впоследствии разлагается на воду и кислород в результате действия другого фермента — каталазы. Следовательно, работа супероксиддисмутазы заключается в попеременном окислении и восстановлении иона меди, связанного с белком. Роль ионов цинка, по-видимому, сводится к повышению устойчивости фермента. [c.190]

Представление об активном центре химотрипсина как структуре, состоящей из пространственно и функционально разделенных участков (сорбционного и каталитического), в литературе сложилось раньше [102], чем появились рентгеновские данные о структуре кристаллического фермента. В этом сыграли важную роль исследования механизма действия ряда ингибиторов [16]. Использованные подходы могут оказаться весьма полезными при изучении структуры и функций активного центра Других ферментов. [c.147]

Для возбуждения спектров КР используют обычно излучение в видимой области. При этом спектры КР также находятся в видимой области, что позволяет использовать для их записи стеклянную оптику. Поскольку вода прозрачна для видимого света и очень слабо рассеивает его, она служит прекрасным растворителем для получения спектров КР- При этом доступны для исследования многие водные растворы, интересные с биологической точки зрения, для которых использование метода ИК-спектроскопии затруднительно или даже невозможно. Примером могут служить растворы а-химотрипсина и других ферментов, в спектрах КР котор были обнаружены полосы, характерные для ряда структурных элементов в этих молекулах. [c.222]

Первичным продуктом восстановления, образующимся в результате получения атома водорода от донора О(На), является о-дигидропроиз-водное амида никотиновой кислоты (Л), которое далее отдает этот атом водорода желтому ферменту. Продукт гидрирования желтого фермента окисляется затем кислородом воздуха или другими ферментами (например, диафоразой или цитохромом). [c.895]

Необходимо отметить, что в смоляной части после отделения воска концентрируется до 13 мас.% фитостеринов с ярко выраженной биологической активностью Р-ситостерин, эргостерин и другие ферменты с общей формулой [c.22]

Судя по всему, при анализе или интерпретации поведения субстрата в терминах алмазно-кристаллической решетки следует обращаться к жестким молекулярным моделям. Есть надежда, что применение таких моделей для изучения реакций, протекающих в присутствии других ферментов и коферментов, привлечет еще большее внимание химиков к использованию ферментов на трудных стадиях слол ного органического синтеза. [c.411]

В фенилаланине или триптофане. У эластазы карман специфичности довольно мелкий (рис. 21-19, в). Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [c.323]

Возможно, механизм (4.40) реализуется в катализе другими ферментами. [c.155]

В табл. 33 приведены эффективные константы скорости второго порядка каж, найденные из стационарной кинетики ряда ферментативных процессов. Несмотря на большие различия в химическом механизме катализируемых реакций (гидролиз, элиминирование или присоединение воды, окислительно-восстановительные процессы), наблюдаемые константы скорости обнаруживают удивительное однообразие, приближаясь для лучших (наиболее реакционных) субстратов того или другого фермента к одному и тому же пределу порядка 10 —10 Это наво ит на мысль, что скоростьлимитирующая стадия всех этих разнообразных химических механизмов одна и та же. [c.269]

Дрожжеподобные грибы в спиртовом производстве самостоятельно не применяются, так как не содержат других ферментов, необходимых для нормального осахаривания сусла из крахмалсодержащего сырья. Обычно они используются в смеси с ферментными препаратами из плесневых грибов или бактерий. [c.148]

Для лизоцима и многих других ферментов не существует пока сколько-нибудь детализированного (и экспериментально обоснованного) описания механизма ферментативного катализа. В настоящем разделе приводится современное состояние экспериментальных данных и теоретических представлений о кинетических механизмах катализа лизоцимом и о предполагаемых структурах переходного состояния на отдельных стадиях катализа. [c.169]

Ряд других ферментов, катализирующих гидролиз фосфоэфиров, также имеет важное биологическое значение. В их число входят циклические пуриновые фосфодиэстеразы (в настоящее время немногое известно о химических механизмах действия их актив- [c.130]

Он необходим для поддержания роста организма и нормального состояния кожи. Одно из производных рибофлавина — простетическая группа фермента, названного в свое время желтым ферментом, который катализирует окисление глюкозы и ряда других веществ в организме животных рибофлавин входит в состав многих других ферментов. [c.411]

Известно два типа глюкозил-гидролаз (глюкозидаз). Действие ферментов, принадлежащих к одному типу, приводит к сохранению конфигурации расщепляемой связи, действие других ферментов— к обращению (инверсии) конфигурации расщепляемой глюкозидной связи. Определив, в какой аиомерной форме образуется [c.13]

Это одна из стадий в процессе гидролиза белков до аминокислот. Папаин расщепляет пептидные связи, окруженные только специфическими заместителями Н и К" и никакие другие. Фермент и его субстрат (вещество, на которое он способен воздействовать) имеют такие трехмерные конфигурации, которые идеально подходят друг к другу, что способствует эффективному переносу электронов с одной связи на другую. Всякое [c.345]

Другой фермент — трипсин — эффективно катализирует гидролиз метиловых эфиров К-ацетилзамещенных -аминокислот типа НСН(МНС0СНз)С(0)0СНз также за счет сорбции гидрофобной субстратной группы Н на активном центре. Сравним кинетические харак- [c.44]

Юкельсон Л. Я- Выделение фосфолипазы А и очистки некоторы.х других ферментов из яда среднеазиатской кобры. Автореф, канд, дисс., Ташкент, 1969. [c.236]

Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Присутствие других ферментов, например лизоцима или кар-бонатангидразы, не оказывало существенного влияния на энан-тиоселективность. [c.103]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

Пиридоксаль (П) и пиридоксамин (И1) являются биокатализаторами, находясь в виде простетической группы (кодекарбоксилазы) в составе ами-нофераз (трансаминаз), декарбоксилаз и других ферментов, принимающих участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксол (I) рассматривают как провитамин, так как он проявляет свои витаминные свойства не непосредственно, а превращаясь в организме в пиридоксаль или пиридоксамин. [c.662]

ИЛИ меньшей степени отчетливо проследить и для многих других ферментов. Тем не менее представление о пространственной разделенностн функциональных областей активного центра не следует, по-видимому, считать обязательным для ферментативного катализа. Оно лишь позволяет упростить анализ кинетической роли сорбционных взаимодействий между молекулами субстрата и катализатора 4]. [c.36]

Другие ферменты предпочитают атаковать срединные связи субстрата на достаточном удалении от концов полимерной молекулы. Активный центр таких ферментов можно упрощенно пред-ставит . в виде длинной ложбины или расп елипРз1 па поверхности белковой глобулы, вдоль которой и располагается субстрат, в то время как его концевые группы могут выходить за пределы активного центра или даже молекулы белка. Такие ферменты называют эндоферментами , пли действующими по эндотипу . [c.77]

Сравнивается действие двух или нескольких ферментов на один поли- или олигомерный субстрат и выявляется состав образующихся продуктов (различное распределение моно- или олигомерных продуктов по степени их полимеризации и по относительной концентрации). При этом состав продуктов действия одного из ферментов более характерен для неупорядоченного (многоцепочечного) способа действия по сравнению с действием других ферментов. Этого, как правило, для авторов достаточно, чтобы заключить о частичном проявления одноцепочечного механизма действия в последнем случае и, базируясь на выбранной ими модели, рассчитать степень множественной атаки. Кроме того, практически ни в одной из приведенных нами работ не вводились количественные поправки на возможную повторную атаку ( вторичный гидролиз образующихся продуктов реакции), исходя из кинетических параметров ферментативного гидролиза олигомеров с различной степенью полимеризации. Иначе говоря, авторы, априори принимая только механизм множественной атаки, не делают контрольных расчетов по альтернативным механизмам ферментативного гидролиза полимеров. [c.102]

Столь подробное рассмотрение роли гидрофобных взаимодействий между субстратом и ферментом в ускорении реакции оправдано тем, что данный тип взаимодействия встр.ечается в огромном числе энзиматических систем, например в реакциях, катализируемых ацетилхо-линэстеразой [10], пепсином [11], липоксигеназой [12], цитохромом Р-450 [13], коэнзим А синтетазой [14], а-химотринсином (см. гл. IV) и многими другими ферментами [1, 15, 16]. [c.45]

Название кофермент (коэнзим) иногда употребляют для протеи-ноидного фермента, необходимого для активации другого фермента, но часто коферментом называют простетическую группу, без которой белок неактивен. Донорный фермент требует акцепторного фермента со специфическим окислительно-восстановительным потенциалом и не может функционировать с другим акцептором даже в тех случаях, когда простетические группы акцепто])ов очень близки по строению. Специфическая единица в простетической группе в каждом акцепторном ферменте способна принять два атома водорода. В ряде случаев этой единицей является никотинамидная группа (никотинамид — незаменимый компонент пищи многих животных). [c.718]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

Известны и другие ферменты с различным специфическим действием. Так, карбоксипептидаза гидролизует пептиды или белки со свободной концевой карбоксильной группой за счет постепенного отщепления отдельных аминокислот, в то время как амииопептидаза, действуя аналогично, постепенно гидролизует пептид с другого конца, содержащего свободную аминогруппу. Ни один из этих ферментов пе гидролизует пептиды с циклической структурой. [c.297]

Альтернативный вариант изменения конформации субстрата на участке D активного центра лизоцима лить после прохождения комплекса Михаэлиса не был рассмотрен Филлипсом с сотр. и ПС анализировался в литературе вплоть до нос.леднего времени. Предложенная ими гипотеза об искажении конформации сахаридного кольца субстрата непосредственно в комплексе Л и-хаэлиса была весьма смелой, однако повлекла за собой целую лавину экспериментальных и теоретических работ, которые ставили своей целью проверить данную гипотезу и выявить общность данного эффекта для действия других ферментов. [c.165]

Высокое термодинамическое сродство к субстрату является существенным, но не определяющим свойством фермента. Установление механизма распада перекиси водорода дало возможность найти для разных катализаторов истинные значения энергии активации Е и предэкспоненциального множителя к . Огромная активность каталазы и других ферментов целиком обусловливается сильным снижением энергии активации по сравнению с другими типами катализаторов ни один из неорганических катализаторов не способен проводить распад Н2О2 с активационным барьером ниже 46 кДж (платина), каталаза же проводит его при вдвое меньшей высоте энергетического барьера 23 кДж. [c.116]

Существуют некоторые другие ферменты, также использующие для переноса и отщепления протона А-поверхность NAD+ и NADH. К ним относятся алькогольдегидрогеназа лошадиной печени, также катализирующая взаимопревращение этанол — ацетальдегид, и лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимое окисление l-молочной кислоты в пировиноградную. [c.346]