Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Молекулярная активность

    Согласно рекомендации международной комиссии по номенклатуре ферментов каталитическая активность фермента может быть охарактеризована его молекулярной активностью , под которой следует понимать число молекул данного субстрата или эквивалентов затронутых групп, превращаемых за 1 мип-одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. [c.167]

    Каталитическая активность определяется через молекулярную активность — число молекул субстрата, претерпевающих превращение в 1 мин при действии 1 молекулы фермента на субстрат в оптимальной концентрации. [c.187]


    Молекулярная активность некоторых ферментов [c.188]

Таблица 34. Молекулярная активность некоторых ферментов Таблица 34. Молекулярная активность некоторых ферментов
    Для оценки действия различных ферментов введено понятие молекулярной активности, которая определяется числом молекул субстрата, превращающихся под действием одной молекулы фермента в одну минуту. Самым активным из известных ферментов является карбоангидраза, молекулярная активность которой составляет 36 млн. молекул в минуту. [c.296]

    Для оценки активности ферментов Комиссией введены понятия молекулярная активность и активность каталитического центра. Первое относится к ферментам, содержащим в молекуле один каталитический центр, второе — к ферментам с несколькими активными центрами. Активность выражается числом молей превращенного субстрата в 1 мин, отнесенным к одному каталитическому центру, и имеет размерность кинетической константы реакции первого порядка (мин" ). [c.121]

    Каталаза функционирует очень быстро, почти в 10 раз быстрее пероксидаз. Молекулярная активность (иа каталитический центр) состав-ляе г примерно 2-10  [c.376]

    Молекулярной активностью фермента называется число молекул субстрата, превращаемых в 1 мин одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. Молекулярная активность может быть выражена и как число оборотов (Варбург) — число молей превращенного субстрата, приходящееся на моль фермента за 1 мин. [c.373]

    Для сопоставления каталитической эффективности разных ферментов определяют молекулярную активность, которая соответствует числу единиц в 1 мкмоль фермента (Е/мкмоль) или, иначе говоря, соответствует числу молекул субстрата, превращаемых одной молекулой фермента за 1 мин. Молекулярную активность можно определить лишь в том случае, если известны молекулярная масса фермента и его молекулярная концентрация в растворе. Как правило, такие измерения возможны только для ферментов, полученных в чистом (гомогенном) состоянии. [c.45]

    В настоящее время термин число оборотов фермента признан нецелесообразным. Активность ферментов, содержащих в молекуле один или несколько каталитических центров, выражают через молекулярную активность, под которой понимают число молекул субстрата, претерпевающих превращение в одну минуту под влиянием одного активного центра.— Прим. перев. [c.109]


    Попытки разобраться в механизме реакции кетонизации, который трактуется с позиций промежуточного образования радикалов, ионов или молекулярного активного комплекса, продолжаются ПО настоящее время. [c.129]

    Для оценки активности ферментов, содержащих в молекуле один каталитический центр, Комиссией по ферментам введена величина молекулярной активности, под которой подразумевается число молекул субстрата, претерпевающих в стандартных условиях (температура 25°, оптимальные pH и концентрация субстратов) превращение в 1 мин. Эта величина имеет размерность в соответствии с определением мин . Для ферментов, содержащих несколько каталитических центров в молекуле, принята величина активности каталитического центра, выражающаяся числом молекул субстрата, превращающегося на одном каталитическом центре в 1 мин. Оба эти понятия соответствуют применявшемуся раньше числу оборотов фермента. [c.13]

    Фактически +2 представляет величину, показывающую, сколько молей субстрата превращается при действии 1 моля фермента в 1 мин., т. е. молекулярную активность ферме н-т а (см. выше, стр. 13). [c.56]

    В случаях односторонних реакций, протекающих с очень большой скоростью (высокая молекулярная активность фермента), и в тех случаях, когда невозможно сильно уменьшать концентрации фермента и субстрата, процесс быстро выходит из стационарного течения вследствие нарушения неравенства [Е] < [5], что затрудняет измерение скорости реакции. Тогда измерение начальной скорости процесса также помогает в расчете кинетических констант. [c.63]

    Если реакция между ферментом и ингибитором отвечает указанным выше требованиям, то эта зависимость должна быть линейной. Если активность фермента после завершения реакции с ингибитором определяется в оптимальных условиях (pH, температура, концентрация субстрата, насыщающая фермент), то тангенс угла полученной прямой дает величину молекулярной активности фермента. [c.123]

    V = к+2 [Е]о и АУ = +гА [Е]о молекулярная активность (й+з) составляет [c.124]

    Практически даже весьма специфичные ингибиторы необратимого действия при очень низких и высоких концентрациях в известной мере расходуются на побочные реакции и потому при малых и больших значениях [I] наблюдается отклонение функции V =f[I] от линейной зависимости. В связи с этим для расчетов молекулярной активности необходимо измерение скоростей ферментативной реакции в широком ряду концентраций ингибитора и использование линейного участка зависимости и от [I]. [c.124]

    В качестве примера, иллюстрирующего применение этого метода, на рис. 29 приведены результаты исследования кинетики торможения активности холинэстеразы сыворотки крови лошади фос-форорганическим ингибитором — армином [99]. Из данных рисунка видно, что только при определенной концентрации ингибитора зависимость llv t от t является линейной. Вычисленная на основании найденной концентрации фермента и скорости гидролиза ацетилхолина величина молекулярной активности холинэстеразы оказалась равной 7-10 мин. , что удовлетворительно совпадает с результатами, полученными при использовании других методов. [c.125]

    Вторым направлением развития метода потенциометрического титрования является создание способа поддержания в ходе ферментативной реакции постоянства концентрации субстрата в реакционной среде. Необходимость такого метода диктуется особенностями кинетики реакций, катализируемых ацетилхолинэстеразой и некоторыми другими ферментами, активность которых тормозится уже при сравнительно низких концентрациях субстрата. Прн изучении кинетики таких реакций во избежание субстратного торможения приходится работать в области концентраций, не достигающих насыщения фермента. С другой стороны, при высокой молекулярной активности фермента (как, например, в случае ацетилхолинэстеразы) это приводит к быстрому снижению концентрации субстрата и переходу из кинетической области нулевого порядка к мономолекулярной, что затрудняет вычисление начальной скорости реакции. [c.152]

    Одной из важных констант, характеризующих каталитическую активность фермента, является его молекулярная активность, т. е. число молекул субстрата, претерпевающих превращение на одном активном (каталитическом) центре фермента в 1 мин. при условии [c.163]

    Однако изложенные выше методы не позволяют получать вполне индивидуальные холинэстеразы достаточной для определения молекулярного веса степени чистоты, что в значительной степени затрудняет прямое определение молекулярной активности. В связи с этим были разработаны специальные методы измерения молекулярной активности, основанные на использовании специфических ингибиторов. [c.166]

    Приравнивая количество добавленного ингибитора [I] к количеству занятых каталитических центров, автор [100] вычислял молекулярную активность [c.167]

    Позднее Коэн и сотрудники [101, 102] применили для измерения молекулярной активности холинэстераз видоизмененный метод. [c.167]

    Молекулярная активность холинэстераз [c.168]

    Для определения молекулярной активности ацетилхолинэстеразы эритроцитов были применены те же методы, что и для фермента сыворотки крови. По нашим кинетическим измерениям, Vм ацетилхолинэстеразы бычьих эритроцитов (pH 7,0 температура 40°) составляет 3,4-10 минГ . Данные других авторов приведены в табл. 17. [c.168]


    Удельная активность выражается числом единиц активности фермента, приходящихся на 1 мг белка. Молекулярная активность характеризуется числом молекул субстрата, которое подвергается превращению одной молекулой фермента за 1 мин. Когда известно количество активных центров в молекуле фермента, вводится понятие активносги каталитического центра. Она характеризуется числом молекул субстрата, которое подвергается превращению за 1 мин при расчете на 1 каталитический центр. [c.206]

    Здесь [E]f —это суммарная концентрация фермента, т. е. концентрация свободного фермента Е и фермент-субстратного комплекса ES.. Уравнение (6-6) справедливо только при насыщении субстратом, т. е. в условиях, когда концентрация субстрата достаточно высока, чтобы, практически весь фермент перевести в промежуточное соединение ES. Рассматриваемый процесс не является реакцией первого порядка, так как исчезающий комплекс ES вновь образуется из свободного фермента. Однако константа скорости k может быть сопоставлена с KOH TaHTaMif скорости первого порядка, которые мы рассматривали в предыдущее разделе, и является мерой скорости работы фермента. Если концентрация [E]f выражена в молях активных центров на 1 л (т. е. через фактическую молярную концентрацию фермента, умноженную на число активных центров в молекуле фермента), то константу k называют числом-оборотов или молекулярной активностью [6]. [c.8]

    Молекулярной активностью или числом оборотов фермента называется число молей субстрата, превращаемых в одну минуту одним молем фермента при значительном избытке субстрата, 5 > . Свойства ферментов изучаются in vitro. Многие ферменты получены в кристаллической форме. [c.182]

    Для Ф. характерны эффективность действия, специфичность и регулируемость. Ф. ускоряют превращ. субстрата (т. е. такого соед., на к-рое воздействует данный Ф.) в 10 — 10 раз. Молекулярная активность Ф. выражается Числом молей субстрата, превращаемых одним молем Ф. в 1 мин в строго фиксиров. условиях. Специфичность Ф. определяется их способностью превращать только данный тип субстратов в определ. условиях. Регулируемость активности Ф. обусловлена способностью многих соед., ваз. эффекторами ферментов, уменьшать или увеличивать скорость ферментативной р-цйи. [c.618]

    Более строгим было бы использование в данной реакции величин молекулярных активностей (хРеО, [АреаОз и fiOa. Для растворов, разбавленных в отношении железа, таких, например, как расплавы горных пород, активности пропорциональны мольным долям. [c.574]

    Иная картина наблюдается при рассмотрении данных по кинетике ферментативного гидролиза эфиров тиохолина. По сравнению с гидролизом холиновых эфиров этот процесс характеризуется меньшими величинами константы Михаэлиса и большими значениями молекулярной активности. Таким образом, не только сродство эфиров тиохолина к активной поверхности холинэстераз, но также и константа скорости распада фермент-субстратных комплексов выше, чем у эфнррв холина. [c.162]

    Полученное нами значение молекулярной активности холинэстеразы сыворотки крови лошади несколько отличается от величины, измеренной другими авторами. Так, Берри [100] при определении молекулярной активности холинэстераз, исходя из того же представления о стехиометрических отношениях при действии фосфорорганических ингибиторов, исследовал зависимость между степенью снижения активности фермента (Ди) и концентрацией добавленного ингибитора [I]. В качестве ингибиторов автором были использованы дициклогексилфторфосфат (формула П1) и диэтил-я-нитрофенилфосфат (формула IV) . [c.167]

    В 1962 Г. Янц И Коэн [83], используя при исследовании высоко-очищенной холинэстеразы меченый днизопропилфторфосфат, получили значение молекулярной активности Ом 8,4-10 мин (pH 7,5 температура 25° автоматический титратор). По-видимому, эта величина более точна. Между прочим, она близка к значению молекулярной активности холинэстеразы сыворотки крови лошади, определенной еще в 1936 г. Иссопом и Стедманом [16]. [c.168]


Смотреть страницы где упоминается термин Молекулярная активность: [c.114]    [c.618]    [c.157]    [c.158]    [c.60]    [c.107]    [c.31]    [c.162]    [c.162]    [c.163]    [c.163]    [c.164]    [c.166]   
Смотреть главы в:

Кинетика ферментативного катализа -> Молекулярная активность


Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.8 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.115 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.32 , c.34 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте