Карбоангидразы флуоресценция

Карбоангидраза быка образует сильно флуоресцирующий комплекс с 5-диметиламинопафталии-1-сульфамидом (ДНСА) [103]. Исследуя усиление флуоресценции лиганда и тушение ультрафиолетовой белковой флуоресценции, Чен и Кернохан [103] показали, что с одной молекулой фермента овязывается одна молекула флуоресцирующего сульфамида. Константа диссоциации этогО комплекса равна 2,5-10 М. Флуоресценция свободного сульфамида имеет пик испускания при 580 нм и квантовый выход 0,055. Соответствующие значения для связанного ингибитора — 468 нм и 0,84. Большое смещение максимума испускания в коротковолновую область можно объяснить сильной гидрофобной природой центра связывания, а также отрывом одного протона от сульфамидной /группы лиганда при присоединении к ферменту [103]. [c.599]

Атом ртути ацетоксимеркурсульфаниламида находится на значительно большем расстоянии от цинка, т. е. бензольная часть сульфамида лежит в щели, ведущей к иону цинка [22]. Низкие константы диссоциации сульфамидных комплексов карбоангидразы в растворах (10- —10 М) [111—114] свидетельствуют о том, что кроме координационных имеются и другие типы связей между белком и циклической частью молекулы сульфамида. Изменения в спектрах поглощения и флуоресценции связанных сульфамидов свидетельствуют о гидрофобном характере связывающей полости [30, 103, 105]. Однако основание этой полости, расположенное вокруг атома цинка, может быть достаточно гидрофильным. [c.610]

Пример 15-К. Близость триптофана к активному центру кар-боангидразы. Фермент карбоангидраза содержит в активном центре атом цинка. Если с атомом цинка связан донор — ж-ацетил-бензолсульфаниламид, возбуждение этого хромофора вызывает флуоресценцию триптофана. Следовательно, остаток триптофана должен находиться недалеко от активного центра. [c.436]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология