Типы связей между белками и липидами

Типы связей между белками и липидами [c.311]

Вопросы молекулярной организации липопротеидов плазмы (тип связи между липидными и белковыми молекулами, пространственное расположение их и состояние белка в комплексе) еще окончательно не решены. Полагают, что основной вклад в стабилизацию комплексов принадлежит силам слабого взаимодействия, роль ковалентных связей незначительна [301]. Среди сил слабого взаимодействия основное место отводится силам ван-дер-Ваальса, возникающим между гидрофобными областями липидов и неполярными боковыми цепями аминокислот, входящих в состав полипептидных цепей [16, с. 250]. [c.371]

Энтальпия перехода в связи с этим меняется дифференцированно в соответствии с типом связи, действующей между липидами и белками. [c.312]

В заключение вспомним еще раз самые общие данные о строении белков. Белки построены из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями в пептидных цепях, а между цепями могут быть также и другие типы связей. В состав белка может входить мало или много аминокислотных остатков, поэтому молекулярные веса различных белков очень сильно отличаются друг от друга.-Пептидные цепи в белках свернуты или скручены. Подвижность или вытягиваемость белков зависит от строения пептидной цепи. С белком могут быть связаны красящие группы (гемы), углеводы или липиды. Все это объясняет существование огромного разнообразия белков в природе. [c.295]

Действие альдегидов и оксида осмия (VHI) сводится к образованию поперечных связей между молекулами белков. При этом альдегиды вступают в соединения с различными функциональными группами белков (в частности, с аминогруппами), во многих случаях образуя между ними связи типа мостиков. В отличие от белков, ненасыщенные липидные компоненты, по-видимому, не стабилизируются альдегидами. Фиксация этих компонентов осуществляется при помощи оксида осмия (VHI), который взаимодействует с липидами по месту двойных связей, образуя эфиры осмиевой кислоты, которые в дальнейшем легко восстанавливаются (рис. 20). [c.94]

Клеточные мембраны играют исключительную роль в жизнедеятельности клетки и организма. Они имеют толщину 600—1000 нм и содер.жат около 60% белка и 40% липидов. Для каждого типа мембран характерно определенное молярное соотношение специфических типов липидов. По-видимому, существует много специализированных вариантов структуры мембран. Большей частью они асимметричны, т. е. имеют лицевую и обратную стороны, что является важным при переносе различных веществ через мембрану. Между отдельными компонентами мембран устанавливаются связи ассоциативного характера извлеченные из мембраны липиды могут вновь занять свои места в мембране. Таким образом мембраны способны к самосборке. [c.561]

Достаточно сказать, что, хотя структура и функции белков растительных мембран в деталях в основном не изучены, вряд ли можно сомневаться в том, что их общий аминокислотный состав существенно разнится с аминокислотным составом других, гораздо лучше изученных белков. Аминокислоты в этих белках соединены ковалентно обычной пептидной связью в субъединицы, состоящие из нескольких сотен или тысяч аминокислотных остатков. Специфическая мембрана должна быть построена из множества таких белковых субъединиц, скрепленных между собой более слабыми силами, чем ковалентные связи. Природа и прочность этих связей зависят от типа аминокислот. Количественные характеристики этих сил притяжения, влияющих на сцепление белков и липидов, будут обсуждаться в следующем разделе. [c.47]

Связи, при помощи которых белок соединен с липидами в комплексе липопротеинов, принадлежат, вероятно, к различным типам. До сих пор не удалось приготовить подобные комплексы путем простого смешения белков с липидами. Эти комплексы, вероятно, образуются в организме в момент формирования макромолекулы белка. Можно представить себе, что липиды при этом проникают между свертывающимися пептидными цепями. Расщепление подобного комплекса может поэтому произойти только после развертывания пептидных цепей. Другая возможность, которую следует принять во внимание, заключается в том, что липиды образуют центр мицеллы и обволакиваются белками [13]. [c.229]

Предложено несколько гипотез структуры клейковины. По одной из них [87] гидратированная клейковина имеет структуру листа липопротеидного типа, организованную вокруг бимолекулярного слоя из фосфолипидов. Боковые неполярные цепи полипептидов составляют гидрофобные ядра. Полярные группы, ориентированные наружу, образуют с фосфолипидами солевые связи между основными группами белков и кислыми группами липидов. Ориентированный бимолекулярный липидный слой создает плоскость скольжения между двумя слоями листка, обеспечивая тем самым вязкую текучесть. [c.219]

Обоснование того, что прокариотный и эукариотный типы клеточной организации являются наиболее существенной границей, разделяющей все клеточные формы жизни, связано с работами Р. Стейниера (К. 81ашег, 1916—1982) и К. ван Ниля, относящимися к 60-м гг. XX в. Поясним разницу между прокариотами и эукариотами. Клетка — это кусочек цитоплазмы, отграниченный мембраной. Последняя под электронным микроскопом имеет характерную ультраструктуру два электронно-плотных слоя каждый толщиной 2,5 —3,0 нм, разделенных электронно-прозрачным промежутком. Такие мембраны получили название элементарных. Обязательными химическими компонентами каждой клетки являются два вида нуклеиновых кислот (ДНК и РНК), белки, липиды, углеводы. Цитоплазма и элементарная мембрана, окружающая ее, — непременные и обязательные структурные элементы клетки. Это то, что лежит в основе строения всех без исключения клеток. Изучение тонкой структуры выявило существенные различия в строении клеток прокариот (бактерий и цианобактерий) и эукариот (остальные макро- и микроорганизмы). [c.18]

На мембранах эндоплазматической -сети гладкого — аграну-лярного типа нет рибосом. Существует непрерывность перехода между гранулярным и агранулярным эндоплазматическими ре-тикулумами. Тем не менее эти два типа эндоплазматической сети резко отличаются между собой в функциональном отношении. Так, отсутствие рибосом на агранулярном типе убедительно указывает на его непричастность к синтезу белка. Существует предположение о том, что деятельность агранулярной эндоплазматической сети связана с метаболизмом липидов и внутриклеточных полисахаридов. [c.36]

Рис. 2-4. Одиннадцать дисахаридов, построенньк из двух остатков В-глюкозы Хотя разьшца между ними состоит лишь в тине связи между двумя остатками глюкозь в химическом отношении они различны Олигосахариды, связанньв с белками и липидами, могут включать в себя шесть и более разных видов Сахаров, которые имеют как линейное, так и разветвленное строение благодаря связям, подобным тем, которые показаны на этом рисунке. Следовательно, число возможных различньк типов олигосахаридов необычайно велико.

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

Хорошим примером дискретной системы, которую можно выделить и которая содержит тесно ассоциированные друг с другом белки и нуклеиновые кислоты, является вирус. Вирус простейшего типа состоит из РНК или ДНК, одно- либо двухцепочечной, окруженной белковой оболочкой, состоящей из идентичных или различных субъединиц, организованных в симметричную структуру. В более сложных типах вирусов имеется также внешний слой, состоящий из липидов и гликопротеинов. Между нуклеиновой кислотой и белком (белками) оболочки существует тесная взаимосвязь, генетическая информация для биосинтеза этого белка закодирована в нуклеиновой кислоте, и в то же время белок предохраняет нуклеиновую кислоту от действия нуклеаз клетки-хозяина. Еще более тесная физическая связь имеет место между белковыми субъединицами. Такая связь была продемонстрирована в результате разрушения вируса табачной мозаики, за которым следовала спонтанная самосборка белка в отсутствие нуклеиновой кислоты. Пустая оболочка, или капсида, была, однако, менее стабильна, чем содержавшие нуклеиновую кислоту реконструированные вирусные частицы. Этот результат указывает, что взаимодействия белок-ну-клеиновая кислота играют важную, хотя, вероятно, не столь значительную роль, по сравнению с белок-белковыми взаимодействиями. Вирусы, таким образом, как бы образуют смысловой мостик между предыдущим разделом и рассматриваемым ниже взаимодействием гистонов с нуклеиновыми кислотами. [c.567]

Необходимо отметить, что, помимо взаимных переходов между разными классами веществ в организме, доказано существование более сложных форм связи. В частности, интенсивность и направление любой химической реакции определяются ферментами, т.е. белками, которые оказывают непосредственное влияние на обмен липидов, углеводов и нуклеиновых кислот. В свою очередь синтез любого белка-фермента требует участия ДНК и всех 3 типов рибонуклеиновых кислот тРНК, мРНК и рРНК. Если к этому добавить влияние гормонов, а также продуктов распада какого-либо одного класса веществ (например, биогенных аминов) на обмен других классов органических веществ, то становятся понятными удивительная согласованность и координированность огромного разнообразия химических процессов, совершающихся в организме. Многие из этих процессов были подробно освещены при описании обмена отдельных классов веществ (см. главы 10-12). В данной главе кратко представлены примеры взаимных переходов отдельных структурных элементов белков, жиров, углеводов (рис. 15.1) и нуклеиновых кислот в процессе их превращений и обмена. [c.546]

Электростатические силы. Эти силы обусловлены притяжением между противоположно заряженными частями ионизированных молекул. И липиды, и аминокислотные боковые цепи белков богаты ионизируемыми группами. Примерами таких групп служат свободные карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот, входящих в состав белка, е-амино-группа лизина или аминогруппа фосфатидйл-этаноламина, четвертичный азот фосфатидил-холина и фосфатные группы всех фосфолипидов. Многие из этих групп ионизируются при физиологических значениях pH. Можно рассчитать, что расстояние наибольшего сближения ионов такого типа равно примерно 5 А энергия связи двух одиночных зарядов противоположного знака на таком расстоянии составляет 4— [c.49]

Все зрительные пигменты представляют собой липо-хромопротеиды — комплексы глобулярного белка опси-иа, липида и хромофора ретиналя. Различают два типа ретиналя ретиналь I (окисленная форма витамина А1) и ретиналь И (окисленная форма витамина Аг). В отличие от ретиналя I ретиналь И имеет необычную двойную связь в а-иононовом кольце между третьим и четвертым атомами углерода. Общее представление о зрительных пигментах дает табл. 7. [c.125]

Информационные зоны . Остатки жирных кислот (Кь Кг— К/, Кв), часть из которых связана непосредственно с асимметрическим атомом углерода (отмечен на схеме звездочкой), ориентированы в сторону белков. Эти остатки образуют в фосфолипидах простые эфирные, винильноэфирные, сложноэфирные, пептидные связи. Кроме того, в этой же области располагаются С—ОН-группы сфингозина и 2-оксикислот. Исходя из принятой ориентации, наша модель предполагает узнавание определенных связей в липиде различными полярными группами белка. Информация, заложенная в третичной структуре белка, будет определять тип связываемого липида, поэтому образующаяся в этой области зона ССИВС названа нами информационной [7]. На рис. 10, а, иллюстрирующего один из возможных вариантов липид-белкового взаимодействия, видно, что расстояние между соседними молекулами фосфолипидов допускает присоединение комплементарного фосфолипида с образованием непрерывных энергетических зон (рис. 10,6). Это свидетельствует в пользу допустимости подобных взаимодействий в реальной структуре биомембран. Однако мы не исключаем также возможности образования комплекса фосфолипида непосредственно с полипептидной цепью, свернутой в виде -спирали н ориентированной перпендикулярно плоскости мембраны, как предполагает Кеннеди [36]. Размер такой р-спирали может быть согласован с положением двойных связей в жирных кислотах фосфолипидов. Таким образом, данная модель предполагает комплементарность компонентов мембран, стабилизируемую как образованием зон ССИВС, так и ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями неполярных частей белков и липидов. [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология