Гидрофобное окружение энтропийная природа

По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Энтропийный фактор. Процесс свертывания не нарушит второе начало термодинамики, если неизбежное при образовании высокоорганизованной структуры уменьшение энтропии белковой цепи будет компенсироваться одновременным увеличением энтропии водной фазы и уменьшением энтальпии системы. Реализация того и другого связана с эффектом так называемых гидрофобных взаимодействий, возникающих при контактах молекул воды с атомными группами неполярных органических молекул. Энтропийная природа этих взаимодействий была обоснована У. Козманом [46], который показал, что на каждую неполярную алифатическую боковую цепь, покидающую водное окружение, энтропия возрастает на -30 ккал/моль град, а свободная энергия понижается на 5-10 ккал/моль. У большинства белков число остатков, склонных к гидрофобным взаимодействиям, превышает 50% всего аминокислотного состава. Поэтому энтропийный эффект, ведущий к экранизации гидрофобных атомных групп от молекул воды, играет существенную ориентационную роль в свертывании белковой цепи. Об этом, в частности, свидетельствует сильное денатурирующее действие, оказываемое на структуру белка слабо полярными органическими растворителями, мочевиной, производными гуанидина и другими соединениями. [c.95]

Гидрофобные взаимодействия, являющиеся по своей природе энтропийным эффектом, не приводят к возникновению каких-либо новых, дополнительных сил, и поэтому выражение "гидрофобные силы" лишено физического смысла. Такие взаимодействия возникают из-за водного окружения молекулы белка и из-за специфической структуры воды. Для полярных и неполярных групп белка гидрофобные взаимодействия играют ориентирующую роль следствием их является образование наиболее предпочтительных внутри- и межмолекулярных контактов между родственными по своей природе группами. Сами же контакты и их эффективности описываются обычными ван-дер-ва-альсовыми взаимодействиями, электростатикой и водородными связями с учетом влияния среды. Водное окружение может способствовать образованию ионных пар или солевых связей, так как при этом освобождается часть ориентированных молекул воды, окружавших заряженные группы, и, следовательно, увеличивается энтропия воды. Показано [4], что в ряде случаев выигрыш энтропии оказывается более значителен, чем ослабление энергии кулоновских взаимодействий зарядов в водном окружении. При добавлении неводных растворителей солевые связи в отличие от гидрофобных взаимодействий усиливаются. [c.242]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология