Миозин, аминокислотный состав

В. А. Энгельгардт в 1939 г. доказал ферментативную активность мышечного белка миозина. В настоящее время многие ферменты выделены в кристаллическом виде, а в некоторых из них расшифрован и аминокислотный состав. Так, фермент пепсин содержит 51 аминокислотный остаток в составе двух полипептидных цепочек, одна из которых включает 30 аминокислотных остатков, вторая— 21. Молекула рибонуклеазы представляет длинную полипептидную цепь из 124 аминокислотных остатков. [c.5]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ МИОЗИНА, ТРОПОМИОЗИНА, АЛЬЛОЛАЗЫ (миоген А), ДЕГИДРАЗЫ ФОСФОГЛИЦЕРИНОВОГО [c.247]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Таким образом, в состав молекулы миозина входят два функционально различных участка. N-концевая головная часть содержит так называемый моторный домен, а С-концевая часть участвует в сборке надмолекулярных структур. В настоящее время, помимо подробно описанного миозина II, в литературе накопились сведения о целом семействе миозинов. Вьщеляют 13 классов миозинов, различающихся по своему составу, локализации, а также функциям, выполняемым в различных органах и тканях. При всем разнообразии основные элементы структуры сохраняются во всех классах миозинов. Все миозины содержат достаточно консервативный моторный домен, который в некоторых молекулах миозина имеет вставки или деле-ции, часто расположенные вблизи описанных ранее поверхностных петель. За моторным доменом следует шейка . Этот элемент структуры имеет различную длину и способен взаиио-действовать с разным количеством (от 1 до 6) молекул кальмодулина или легких цепей миозина (рис. 103). Следующий за шейкой хвост можст быть разной длины и сильно изменчив по своему аминокислотному составу, В некоторых типах [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология