Полипептидная цепь длина

Модель Зимма — Брэгга перехода спираль — клубок в полипептидной цепи длиной Л. Рядом с кривыми указаны значения а. а — средняя доля спиралей как функция относительного статистического веса з. 6 — отношение среднего числа спиральных сегментов к N как функция в. в — отношение средней длины спиральных сегментов к N как функция [c.299]

Миозин-это очень длинная палочковидная молекула с хвостом, состоящим из двух навитых друг на друга а-сни-ральных полипептидов она имеет также сложную по своему строению головку , обладающую ферментативной активностью (рис. 7-18). Общая молекулярная масса миозина составляет 450 ООО, молекула имеет в длину около 160 нм и содержит шесть полипептидных цепей. Длинный хвост состоит из двух цепей, каждая с молекулярной массой 200000 это тяжелые цепи, в которых находятся гибкие шарнирные участки. Головка имеет глобулярную форму и содержит концы тяжелых цепей, а также четыре легкие цепи, свернутые в виде глобул, каждая с молекулярной массой около 18 ООО. Головка молекулы миозина обладает ферментативной активностью она катализирует гидролитическое расщепление АТР на ADP и фосфат. Многочисленные молекулы миозина, регулярно уложенные в виде пучка, образуют толстые нити скелетной мышцы. Миозин встречается и в немышечных клетках (см. рис. 2-15 и разд. 2.13). [c.182]

Тут открывается столько возможностей, сколько не в состоянии представить самое необузданное воображение. В белки входит 20 различных аминокислот. Если построить из них полипептидные цепи длиной всего [c.34]

Зададимся теперь вопросом какое возможно количество комбинаций триплетов Белковые молекулы строятся из 20 аминокислот, и поэтому для полипептидной цепи длиной в 100 аминокислотных остатков число различных комбинаций равно 20 . Для триплетов, учитывая, что оснований всего четыре, а длина цепи по определению равна 3, это число составит 4 , т. е. 64. Это не так уж много и все же больше, чем требуется. [c.49]

НЫХ В специфической для данного фермента, уникальной последовательности. Каждая молекула А-белка триптофан-синтазы Е. соИ, например, имеет ту аминокислотную последовательность, которая приведена на фиг. 43, и ни одна молекула любого другого белка Е. соИ не имеет такой же последовательности. Нет никаких оснований опасаться, что необходимость такой уникальности первичной структуры могла бы ограничить число существующих в природе ферментов и в результате привести к унылому однообразию живых форм. Для полипептидной цепи длиной в 200 аминокислот, которая в любом из 200 положений может содержать любую из 20 стандартных аминокислот, существует 20 = 10 различных вариантов. [c.91]

Примечательно, что одна и та же химическая структура - аминокислотная цепь - может приобретать самую различную конформацию. Назовем, например, резиноподобный эластин, похожий на стальной трос коллаген, разнообразные глобулярные белки - ферменты, очень различающиеся по форме своей каталитической поверхности. На рис. 3-30 показано, сколь различную форму может в принципе принимать полипептидная цепь длиной в 300 аминокислот. Реальная конформация, как мы уже отметили, полностью зависит от последовательности аминокислот. [c.143]

Рассмотрим семейство протеолитических (расщепляющих) ферментов, сериновые протеиназы, включающие в себя пищеварительные ферменты химотрипсин, трипсин и эластазу, а также многие из факторов свертывания - протеиназ, контролирующих процесс свертывания крови. При сравнении любых двух ферментов этого семейства оказывается, что примерно 40% положений в полипептидной цепи занимают одни и те же аминокислоты (рис. 3-34). Еще более поразительное сходство выявляется при сравнении их конформаций, определенных методом рентгеноструктурного анализа большинство поворотов и изгибов полипептидных цепей длиной в несколько сот аминокислот оказываются идентичными (рис. 3-35). [c.147]

Другие факторы роста действуют не как гормоны, а как локальные химические медиаторы. В процессе индивидуального развития выживание и рост нейронов определенных типов зависит от фактора роста нервов (ФРН, димер из двух идентичных полипептидных цепей длиной 118 аминокислот), который, как полагают, секретируется клетками-мишенями этих нейронов. Необходимость ФРН для выживания развивающихся нейронов симпатической нервной системы доказывают наблюдения троякого рода 1) инъекция антител анти-ФРН новорожденным мышам вызывает избирательную гибель симпатических нейронов (рис. 13-10) 2) многие незрелые симпатические нейроны способны неограниченно долго жить в культуре, не содержащей других клеток, если добавить в феду ФРН, а без ФРН погибают за несколько дней 3) развивающиеся симпатические нейроны, которым не удалось образовать синап- [c.255]

Длинные полипептидные цепи (длиной около 200 аминокислотных остатков или больше) обычно имеют доменную пространственную структуру. Доменом называют часть пептидной цепи, образуюш ей как бы самостоятельную глобулу, причем на одной пептидной цепи может быть два или больше доменов. Домены в одном белке могут быть одинаковыми или различными как по структуре, так и по функции. Часто домен по своей структуре и свойствам сходен с отдельным глобулярным белком. На рис. 1.17, б представлена молекула, в которой два крупных, четко различимых домена. [c.34]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Прежде всего эта роль определяется значением нековалентпых взаимодействий в формировании пространственной структуры белков и иуклеиновы,ч кислот. В полипептидной цепи каждый хиральный атом углерода связан простыми <т-связя-ми с группами С=0 и NH, что означает возможность заторможенного вращения с низким активационным барьером вокруг этих связей. Вращение вокруг собственно-пептидной связи затруднено, поскольку вследствие р, г-сопряжения эта связь не является строго одинарной. Таким образом, в полипептидной цепи длиной вминокислотных остатков возможно заторможенное вращение вокруг 2N связей. Если принять, естественно с некоторой степенью условности, что каждой из таких связей соответствуют три значения торсионных углов, соответствующих минимумам потенциальной энергии вращения (по аналогии с классической картинкой для вращения вокруг связи С—С в дихлорэтане), то число различных конформаций, которое может принимать полипептидная цепь, составит я Считая, опять-таки с большим элементом условности, что время отдельного поворота вокруг <г-связи имеет порядок 10 с и вращение вокруг всех связей может происходить независимо друг от друга, число поворотов в секунду можно оценить как 2УУ-101 , что для небольшого белка, состоящего всего из 100 аминокислотных остатков, составит 2-10 2. Если бы молекула белка представляла собой статистический клубок, непрерывно случайным образом изменяющий свою конформацию, то некоторую биологически значимую конформацию, необходимую для функционирования белковой молекулы, она принимала бы один раз за 10 с, что абсурдно велико не только по сравнению с временем, реально необходимым для выполнения той или иной функции, но и с временем существования Вселенной вообще. Аналогичная оценка, проведенная для такой достаточно сложной органической молекулы, как NAD, где основная цепочка атомов содержит 14 таких <т-связей, показывает, что время, необходимое для достижения некоторой определённой конформации, существенной для функционирования этой молекулы в химических превращениях и в биохимических системах, составит величину порядка 0,07 с, [c.68]

В частности, в СССР получены бактериальные штаммы, способные продуцировать проинсулин человека — биосинтетический предшественник инсулина. ГТроинсулии состоит из одной полипептидной цепи длиной 86 аминокислотных остатков и может быть превращен [c.381]

НИИ 2,5 связаны с полипептидными цепями, длина которых не превышает трех аминокислотных остатков. В структуре (II) полипеп-тидные цепи соединены друг с другом дигидропиразиновыми кольцами, причем эти кольца разделяют полипептидную цепь на трипеп-тидные фрагменты. [c.709]

В те времена, когда Перутц приступил к работе, оборудование для рентгеновской кристаллографии бьию еше очень несовершенным, и поэтому он сначала очень медленно продвигался в интерпретации получаемых дифракционных картин. Но его продвижение к цели значительно ускорилось в начале 50-х годов, после того как им были получены дифракционные картины от молекул гемоглобина, в которые были искусственно введены атомы ртути, связанные с 5Н-группами боковых цепей двух цистеиновых остатков. Перутц обнаружил, что ярко выраженные рентгеновские рефлексы от атомов ртути могут служить теми ориентирами, с помощью которых можно определять положения других атомов в этой большой белковой молекуле. К тому же к Перутцу в это время присоединился Джон Кендрью, который принялся за расшифровку третичной структуры миоглобина. Миоглобин представляет собой переносящий кислород белок клеток мьшлц как позвоночных, так н беспозвоночных животных. По своей структуре миоглобин похож на гемоглобин, но устроен значительно проще его молекула состоит лишь из одной полипептидной цепи, длина которой близка к длине а- и р-цепей гемоглобина. Молекула миоглобина содержит лишь один атом железа, заключенный в гем, и соответственно может связывать лишь одну молекулу кислорода. Кендрью [c.95]

В первых опытах Мишера по выделению нуклеина из клеток гноя, проведенных около века назад, было установлено, что в ядрах эукариотов отрицательно заряженная ДНК находится в комплексе с примерно равным по массе количеством положительно заряженных основных белков. В своей работе, проведенной в начале века, Коссель установил не только природу химических компонентов ДНК, но также выяснил состав связанных с ДНК основных белков. Из этих белков наиболее важное значение имеют гистоны, которые представляют собой полипептидные цепи длиной от 50 до 200 аминокислотных остатков. Положительный заряд ги-стонов обусловлен высоким содержанием в них трех основных аминокислот аргинина, лизина и гистидина, в боковых цепях которых имеется вторая аминогруппа (фиг. 15) па их долю приходится почти 25% всех аминокислот гистонов. Интересно сравнить высокое содержание основных аминокислот в гистонах с данными об аминокислотном составе различных белков, представленными в табл. 2, из которых видно, что основные аминокислоты составляют лишь от 8 до 12% всех аминокислотных остатков таких белков, как р-галактозидаза, А-полипептид триптофан-синтазы Е. oli и бычий инсулин. Взаимодействие между ДНК и гистонами в хромосоме происходит, вероятно, благодаря образованию ионных связей между фосфатными группами полинуклеотидной цепи и боковыми аминогруппами полипептидной цепи. На долю ДНК и гистонов приходится около 3 всей массы большинства хромосом остальную часть обычно относят на счет негистонных белков и РНК. [c.498]

О белке полосы 3 известно (в отличие от гликофорина), что он играет важную роль в функционировании клетки. Этот белок называется полосой 3, поскольку при электрофорезе в ПААГ в присутствии ДСН он занимает соответствующее положепие относительно других белков (см. рис. 6-24). Как и гликофорин, полоса 3 является трансмембранным белком. Однако в отличие от него этот белок имеет глобулярную конформацию, а его полипептидная цепь (длиной около 930 аминокислотных остатков) пересекает бислой по крайней мере 10 раз. Каждый эритроцит содержит около 10 молекул белка полосы 3, которые, по-видимому, образуют в мембране димеры и, возможно, тетрамеры. [c.368]

У бактерий и растений большинство систем активного транспорта, приводяшихся в действие ионными градиентами, используют в качестве котранспортируемого иона Н", а не Na". В частности, активный транспорт большей части Сахаров и аминокислот в бактериальные клетки обусловлен градиентом Н" через плазматическую мембрану. Наиболее хорошо изученный пример гакого рода - переносчик лактозы (пермеаза). Этот трансмембранный белок, состоящий из одной полипептидной цепи (длиной около 400 аминокислотных остатков), но-видимому, пересекает липидный бислой по крайней мере девять раз. Он осуществляет Н"-зависимый симнорт с каждой транспортируемой в клетку молекулой лактозы переносится один протон. [c.391]

Обычно актин выделяют, обрабатывая порошок высушенной мышечной ткани сильно разбавленным солевым раствором, который вызывает диссоциацию актиновых филаментов на их глобулярные субъединицы. Каждая субъединица представляет собой одну полипептидную цепь длиной в 375 аминокислотных остатков, с которой нековалентно связана одна молекула АТР. Такой актин называют глобулярным, или G-актшом. При полимеризации актина связанный АТР гидролизуется, отщепляя концевой фосфат, а актин образует филаменты, называемые фибриллярным актином (F-актшом). Полимеризацию можно вызвать, просто повысив концентрацию соли до уровня, близкого к физиологическому при этом раствор актина, лишь ненамного более вязкий, чем вода, быстро густеет по мере образования филаментов. [c.258]

Экзотоксин А Р. aeruginosa представляет собой белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 613 аминокислот, которая организована в три функциональных домена (см. рис. 53, б). N-Концевой домен 1а (аминокислотные остатки 1-252) необходим для взаимодействия с рецепторами а2-макроглобули-на на поверхности клеток-мишеней (прототип лиганда идеального лекарства направленного действия) [196]. Функции домена 1Ь (аминокислотные остатки 365-404) неизвестны, и он может быть удален из полипептидной цепи токсина без потери активности. Домен II (аминокислотные остатки 253-364) обеспечивает эффективный перенос токсина в цитозоль клеток (система транс- [c.393]

В первом случае (рис. 125, синтетаза из печени цыпленка) каждая его полипептидная цепь длиной около 2300 аминокислотных остатков образует 3 домена и 8 субдоменов, с каждым из которых связана определенная функция. Однако один из субдоменов, а именно—обладающий Р-кетоацил-синтетазной активностью, работает только в паре с другой такой же полипептидной цепью, расположенной по отношению к первой по правилу голова к хвосту . Он перебрасывает ацетильную (первый цикл синтеза) или аци-льную (последующие циклы) группу со своего остатка цистеина (рис. 125) на малонильный остаток, закрепленный на Н8-группе нантотеивовой руки [c.397]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология